PDB-9p46: Crystal structure of HRAS-G12D/Q95H (GMPPNP-bound) in complex wit...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 9p46

タイトル

Crystal structure of HRAS-G12D/Q95H (GMPPNP-bound) in complex with BBO-11818

要素

GTPase HRas

キーワード

ONCOPROTEIN / HRAS / RAS / H-ras / inhibitor / BBO-11818 / BBO11818 / BBO / TheRas / BridgeBio / ONCOPROTEIN-INHIBITOR complex

機能・相同性

機能・相同性情報

phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / positive regulation of protein targeting to membrane / SHC1 events in ERBB4 signaling / adipose tissue development / Signalling to RAS / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Schwann cell development / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / Signaling by FGFR4 in disease / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / protein-membrane adaptor activity / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / myelination / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / Downstream signal transduction / GRB2 events in ERBB2 signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway / Insulin receptor signalling cascade / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / animal organ morphogenesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / positive regulation of epithelial cell proliferation / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of JNK cascade / FCERI mediated MAPK activation / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / cellular response to gamma radiation / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of type II interferon production / endocytosis / positive regulation of fibroblast proliferation / chemotaxis / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / cellular senescence / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / insulin receptor signaling pathway / DAP12 signaling / T cell receptor signaling pathway / MAPK cascade / regulation of cell population proliferation / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / G protein activity
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.02 Å

データ登録者

Chan, A.H. / Bratcher, D.R. / Simanshu, D.K.

資金援助

米国, 1件

引用

ジャーナル: Cancer Discov / 年: 2025
タイトル: Discovery of BBO-11818, a Potent and Selective Non-covalent Inhibitor of (ON) and (OFF) KRAS with Activity Against Multiple Oncogenic Mutants
著者: Maciag, A.E. / Chan, A.H. / Simanshu, D.K. / Beltran, P.J.

履歴

登録	2025年6月16日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2025年12月3日	Provider: repository / タイプ: Initial release

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	9p46.cif.gz	155 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb9p46.ent.gz		表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	9p46.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	9p46_validation.pdf.gz	1.6 MB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	9p46_full_validation.pdf.gz	1.7 MB	表示
XML形式データ	9p46_validation.xml.gz	21 KB	表示
CIF形式データ	9p46_validation.cif.gz	27.8 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p4/9p46 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p4/9p46	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	9p44C 9p45C C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#148 - 2012年4月 Rasタンパク質 (Ras Protein) 類似性 (50) #195 - 2016年3月 RAFタンパク質キナーゼ (RAF Protein Kinases) 類似性 (49) #126 - 2010年6月上皮成長因子 (Epidermal Growth Factor) 類似性 (6) #245 - 2020年5月スプライソソーム (Spliceosomes) 類似性 (4) #122 - 2010年2月エンハンセオソーム (Enhanceosome) 類似性 (5) #43 - 2003年7月 Srcチロシンキナーゼ (Src Tyrosine Kinase) 類似性 (6) #60 - 2004年12月ユビキチン (Ubiquitin) 類似性 (6) #194 - 2016年2月人工設計インスリン (Designer Insulins) 類似性 (1) #267 - 2022年3月血管内皮増殖因子と血管新生 (Vascular Endothelial Growth Factor (VegF) 類似性 (2) #182 - 2015年2月インスリン受容体 (Insulin receptor) 類似性 (1) #68 - 2005年8月神経栄養因子 (Neurotrophins) 類似性 (3) #44 - 2003年8月カルモジュリン (Calmodulin) 類似性 (2) #222 - 2018年6月タンパク質とナノ粒子 (Proteins and Nanoparticles) 類似性 (2) #14 - 2001年2月インスリン (Insulin) 類似性 (1) #196 - 2016年4月鉛の毒 (Lead Poisoning) 類似性 (2) #28 - 2002年4月炭疽毒素 (Anthrax Toxin) 類似性 (2) #81 - 2006年9月伸長因子 (Elongation Factors) 類似性 (1) #52 - 2004年4月成長ホルモン (Growth Hormone) 類似性 (1) #236 - 2019年8月サイクリンとサイクリン依存性キナーゼ (Cyclin and Cyclin-dependent Kinase) 類似性 (1)

PDBのページ

PDBj /

wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#148 - 2012年4月
Rasタンパク質 (Ras Protein)
類似性 (50)
#195 - 2016年3月
RAFタンパク質キナーゼ (RAF Protein Kinases)
類似性 (49)
#126 - 2010年6月
上皮成長因子 (Epidermal Growth Factor)
類似性 (6)
#245 - 2020年5月
スプライソソーム (Spliceosomes)
類似性 (4)
#122 - 2010年2月
エンハンセオソーム (Enhanceosome)
類似性 (5)
#43 - 2003年7月
Srcチロシンキナーゼ (Src Tyrosine Kinase)
類似性 (6)
#60 - 2004年12月
ユビキチン (Ubiquitin)
類似性 (6)
#194 - 2016年2月
人工設計インスリン (Designer Insulins)
類似性 (1)
#267 - 2022年3月
血管内皮増殖因子と血管新生 (Vascular Endothelial Growth Factor (VegF)
類似性 (2)
#182 - 2015年2月
インスリン受容体 (Insulin receptor)
類似性 (1)
#68 - 2005年8月
神経栄養因子 (Neurotrophins)
類似性 (3)
#44 - 2003年8月
カルモジュリン (Calmodulin)
類似性 (2)
#222 - 2018年6月
タンパク質とナノ粒子 (Proteins and Nanoparticles)
類似性 (2)
#14 - 2001年2月
インスリン (Insulin)
類似性 (1)
#196 - 2016年4月
鉛の毒 (Lead Poisoning)
類似性 (2)
#28 - 2002年4月
炭疽毒素 (Anthrax Toxin)
類似性 (2)
#81 - 2006年9月
伸長因子 (Elongation Factors)
類似性 (1)
#52 - 2004年4月
成長ホルモン (Growth Hormone)
類似性 (1)
#236 - 2019年8月
サイクリンとサイクリン依存性キナーゼ (Cyclin and Cyclin-dependent Kinase)
類似性 (1)

登録構造単位

A: GTPase HRas

B: GTPase HRas

ヘテロ分子

41.3 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: GTPase HRas

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
根拠: gel filtration
20.7 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

B: GTPase HRas

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
20.7 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	106.330, 106.330, 121.410
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number	182
Space group name H-M	P6₃22

#1: タンパク質	GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras 分子量: 19383.766 Da / 分子数: 2 / 変異: G12D, Q95H, C118S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112, small monomeric GTPase
#2: 化合物	ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER 分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₀H₁₇N₆O₁₃P₃ コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物	ChemComp-MG / MAGNESIUM ION 分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物	ChemComp-A1CG4 / methyl (3S)-3-{[(7P)-7-(2-amino-3-cyano-7-fluoro-1-benzothiophen-4-yl)-8-fluoro-2-{[(2R,4R,7aS)-2-fluorotetrahydro-1H-pyrrolizin-7a(5H)-yl]methoxy}-6-(trifluoromethyl)quinazolin-4-yl](ethyl)amino}pyrrolidine-1-carboxylate 分子量: 733.726 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₃₄H₃₃F₆N₇O₃S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	Y
Has protein modification	N

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.56 Å³/Da / 溶媒含有率: 51.87 %
結晶化	温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 25% PEG 3350, 0.2 M MgCl2

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

NSLS-II

/ ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.97918 Å

検出器

タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年9月28日
詳細: Horizontal pre-focus bimorph mirror & KB bimorph mirrors

放射

モノクロメーター: Si(111) DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.97918 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 2.02→29.76 Å / Num. obs: 26915 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 11.1 % / CC_1/2: 0.996 / R_merge(I) obs: 0.212 / R_rim(I) all: 0.222 / Net I/σ(I): 10.07

反射シェル

解像度 (Å)	R_merge(I) obs	Mean I/σ(I) obs	Num. unique obs	CC_1/2	R_rim(I) all	Diffraction-ID
2.02-2.08	1.205	2.03	1905	0.608	1.26	1
2.08-2.13	0.978		1904	0.708	1.022	1
2.13-2.2	0.772		1839	0.798	0.806	1
2.2-2.26	0.643		1817	0.846	0.673	1
2.26-2.34	0.583		1759	0.869	0.61	1
2.34-2.42	0.526		1691	0.904	0.551	1
2.42-2.51	0.467		1637	0.939	0.489	1
2.51-2.61	0.41		1571	0.948	0.429	1
2.61-2.73	0.35		1543	0.977	0.365	1
2.73-2.86	0.305		1446	0.984	0.318	1
2.86-3.02	0.246		1397	0.982	0.257	1
3.02-3.2	0.193		1320	0.997	0.202	1
3.2-3.42	0.145		1248	0.994	0.152	1
3.42-3.7	0.118		1169	0.995	0.124	1
3.7-4.05	0.093		1084	0.997	0.097	1
4.05-4.53	0.077		987	0.998	0.08	1
4.53-5.23	0.074		887	0.998	0.078	1
5.23-6.4	0.096		758	0.997	0.1	1
6.4-9.05	0.07		605	0.997	0.074	1
9.05-29.76	0.047		348	0.998	0.05	1

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	(1.21.1_5286: ???)	精密化
XSCALE		データスケーリング
XDS		データ削減
PHASER		位相決定
PDB_EXTRACT		データ抽出

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.02→29.76 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.03 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2275	2692	10 %
R_work	0.1806	-	-
obs	0.1853	26915	99.65 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.02→29.76 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	2618	0	168	229	3015

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.008	2839
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.915	3864
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	15.708	1108
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.05	420
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.007	480

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.02-2.06	0.285	135	0.2517	1211	X-RAY DIFFRACTION	97
2.06-2.1	0.2736	139	0.2242	1248	X-RAY DIFFRACTION	100
2.1-2.14	0.2461	138	0.2175	1249	X-RAY DIFFRACTION	100
2.14-2.19	0.2804	139	0.2025	1246	X-RAY DIFFRACTION	100
2.19-2.24	0.2505	139	0.1941	1254	X-RAY DIFFRACTION	100
2.24-2.3	0.2241	139	0.1801	1251	X-RAY DIFFRACTION	100
2.3-2.36	0.2603	140	0.1838	1265	X-RAY DIFFRACTION	100
2.36-2.43	0.2672	140	0.1929	1260	X-RAY DIFFRACTION	100
2.43-2.51	0.2301	140	0.1807	1254	X-RAY DIFFRACTION	100
2.51-2.6	0.2309	141	0.1804	1274	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6-2.7	0.2508	139	0.1746	1255	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7-2.82	0.2328	143	0.1776	1282	X-RAY DIFFRACTION	100
2.82-2.97	0.2077	141	0.1776	1265	X-RAY DIFFRACTION	100
2.97-3.16	0.2151	142	0.1657	1286	X-RAY DIFFRACTION	100
3.16-3.4	0.217	143	0.1529	1282	X-RAY DIFFRACTION	100
3.4-3.74	0.205	144	0.1626	1293	X-RAY DIFFRACTION	100
3.74-4.28	0.196	145	0.1518	1310	X-RAY DIFFRACTION	100
4.28-5.39	0.213	148	0.1656	1334	X-RAY DIFFRACTION	100
5.39-29.76	0.2306	157	0.2296	1404	X-RAY DIFFRACTION	98

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	1.4173	0.0765	0.3926	1.2541	0.3492	1.046	-0.0022	0.0809	-0.2725	-0.021	0.0824	-0.2299	0.138	0.2392	-0.0654	0.1633	0.0295	0.0105	0.1485	-0.0048	0.177	70.8376	-15.3333	-14.0309
2	1.9042	-0.2924	1.4282	1.4092	1.23	2.671	0.0633	0.1134	0.1354	0.0611	-0.0902	-0.2975	0.0807	0.5447	0.086	0.2231	-0.0177	0.0046	0.243	0.0122	0.2552	76.713	-15.975	-13.7203
3	1.8519	-0.3741	1.4918	0.9116	-0.4937	2.3761	0.2062	0.1166	-0.205	-0.0174	-0.0496	-0.03	0.206	0.1036	-0.127	0.185	0.0172	0.0024	0.203	-0.0091	0.1774	65.0571	-18.1722	-21.3773
4	0.9363	0.7542	0.3261	1.3832	0.3472	1.3248	-0.0397	-0.0097	0.0794	0.1229	-0.0308	0.0345	-0.0729	-0.0289	0.0809	0.1523	0.0108	0.0011	0.1249	0.0238	0.1541	60.5978	-5.8908	-14.578
5	2.1484	-0.117	0.2943	1.1535	0.3675	1.2529	-0.17	-0.1212	0.2237	0.2072	0.0246	-0.1381	-0.1224	-0.023	0.1116	0.2501	0.0148	-0.0116	0.1169	0.0197	0.1901	62.2435	-4.4357	-5.5369
6	3.0582	0.5281	0.3814	2.6138	0.0268	2.6027	0.0165	-0.3628	-0.4147	0.2643	-0.0812	0.0227	0.3593	-0.3616	0.0435	0.2488	-0.0217	0.0227	0.1668	-0.0041	0.1701	62.4421	-19.0411	-5.7076
7	1.7902	0.1953	-0.0349	2.8324	0.2587	1.0071	-0.0726	0.1232	0.1309	-0.1405	0.031	0.3296	-0.2099	-0.2189	0.0267	0.1793	0.0473	0.0132	0.1681	-0.0132	0.1772	32.6053	12.5654	-17.375
8	0.3017	-0.4807	-0.2788	1.0268	0.3776	2.33	-0.04	0.1387	0.0683	-0.2271	-0.2029	0.4186	-0.1424	-0.1208	0.2168	0.2005	0.0765	-0.0346	0.2831	-0.0242	0.2561	29.1237	16.1166	-16.2464
9	2.0499	-0.1545	-0.7224	1.3634	0.588	1.8128	0.2001	0.3216	0.1254	-0.2661	-0.1773	0.0782	-0.4102	-0.2448	-0.0348	0.2472	0.0624	0.0218	0.2072	-0.0044	0.1623	43.6527	12.3293	-29.8702
10	1.0124	0.6929	-0.4874	1.4218	-0.0551	1.4563	0.0619	-0.0865	-0.0085	0.0777	-0.1215	0.0674	-0.0284	0.0178	0.0754	0.1529	0.0085	0.0232	0.1482	-0.019	0.1366	43.0241	3.2826	-15.8626
11	2.1615	0.2498	0.2155	1.1382	-0.2351	1.143	-0.1281	-0.0789	-0.2273	0.2649	0.053	0.1296	0.0052	-0.2075	0.0114	0.2206	0.0069	0.0563	0.1669	-0.0312	0.1781	39.5845	1.8841	-7.2486
12	4.4296	0.1059	-0.1901	2.5068	-0.838	4.3889	0.1295	-0.3016	0.2604	0.3401	-0.3268	0.0868	-0.1443	0.3464	0.1232	0.2295	0.0664	0.0785	0.2039	-0.014	0.1914	39.0371	16.4063	-7.84

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details
1	X-RAY DIFFRACTION	1	chain 'A' and (resid 0 through 25 )
2	X-RAY DIFFRACTION	2	chain 'A' and (resid 26 through 46 )
3	X-RAY DIFFRACTION	3	chain 'A' and (resid 47 through 74 )
4	X-RAY DIFFRACTION	4	chain 'A' and (resid 75 through 126 )
5	X-RAY DIFFRACTION	5	chain 'A' and (resid 127 through 151 )
6	X-RAY DIFFRACTION	6	chain 'A' and (resid 152 through 168 )
7	X-RAY DIFFRACTION	7	chain 'B' and (resid 0 through 25 )
8	X-RAY DIFFRACTION	8	chain 'B' and (resid 26 through 57 )
9	X-RAY DIFFRACTION	9	chain 'B' and (resid 58 through 74 )
10	X-RAY DIFFRACTION	10	chain 'B' and (resid 75 through 126 )
11	X-RAY DIFFRACTION	11	chain 'B' and (resid 127 through 151 )
12	X-RAY DIFFRACTION	12	chain 'B' and (resid 152 through 168 )

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る

-
ムービー

-
構造ビューア

+
ビューアのログ

-
このページ

-
このウェブサイト

-
オプション

+
データを開く

-
基本情報

-
構造の表示

-
ダウンロードとリンク

-
ダウンロード

-
検証レポート

-
関連構造データ

-
リンク

-
集合体

-
要素

-
実験情報

-
実験

-
試料調製

-
データ収集

-
解析

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

-
万見 (Yorodumi)

-ムービー

-構造ビューア

+ビューアのログ

-このページ

-このウェブサイト

-オプション

+データを開く

-基本情報

-構造の表示

-ダウンロードとリンク

-ダウンロード

-検証レポート

-関連構造データ

-リンク

-集合体

-要素

-実験情報

-実験

-試料調製

-データ収集

-解析

+万見について

-お知らせ

-2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

-2020年8月12日: 新型コロナ情報

+2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+2017年7月12日: PDB大規模アップデート

-万見 (Yorodumi)

-
ムービー

-
構造ビューア

+
ビューアのログ

-
このページ

-
このウェブサイト

-
オプション

+
データを開く

-
基本情報

-
構造の表示

-
ダウンロードとリンク

-
ダウンロード

-
検証レポート

-
関連構造データ

-
リンク

-
集合体

-
要素

-
実験情報

-
実験

-
試料調製

-
データ収集

-
解析

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

-
万見 (Yorodumi)