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- PDB-9m5y: the crystal structure of the Ca2+/CaM-CASK-CaMK complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9m5y
タイトルthe crystal structure of the Ca2+/CaM-CASK-CaMK complex
要素
  • Calmodulin-1
  • Peripheral plasma membrane protein CASK
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Ca2+/CaM / CASK-CaMK / AMPPNP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / neurexin family protein binding / GMP kinase activity / negative regulation of wound healing / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulation of neurotransmitter secretion / nuclear lamina / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane ...negative regulation of cellular response to growth factor stimulus / neurexin family protein binding / GMP kinase activity / negative regulation of wound healing / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulation of neurotransmitter secretion / nuclear lamina / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / calcium ion import / Nephrin family interactions / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Neurexins and neuroligins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / ciliary membrane / Syndecan interactions / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of calcium ion import / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / basement membrane / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / negative regulation of cell-matrix adhesion / detection of calcium ion / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of keratinocyte proliferation / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / calcium channel inhibitor activity / presynaptic cytosol / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / regulation of heart rate / calyx of Held / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / nitric-oxide synthase regulator activity / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / spindle microtubule / calcium channel regulator activity / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / establishment of localization in cell / response to calcium ion / cellular response to type II interferon / G2/M transition of mitotic cell cycle / Schaffer collateral - CA1 synapse / nuclear matrix / spindle pole / calcium-dependent protein binding / cell-cell junction / intracellular protein localization / myelin sheath / actin cytoskeleton / presynaptic membrane / growth cone / basolateral plasma membrane / vesicle / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / cell adhesion / signaling receptor binding / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / centrosome / protein kinase binding / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
CASK, SH3 domain / L27 domain, C-terminal / L27 domain / : / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. ...CASK, SH3 domain / L27 domain, C-terminal / L27 domain / : / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Variant SH3 domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / : / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Protein kinase domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / PHOSPHATE ION / Peripheral plasma membrane protein CASK / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Li, W. / Wang, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071191 中国
引用ジャーナル: Int.J.Biol.Macromol. / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the Ca 2+ /CaM-mediated regulation of CASK-CaMK.
著者: Li, W. / Wang, Y. / Feng, W.
履歴
登録2025年3月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peripheral plasma membrane protein CASK
B: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0096
ポリマ－55,3282
非ポリマー6814
水6,197344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2970 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area17570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.010, 80.137, 110.578
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Peripheral plasma membrane protein CASK / hCASK / Calcium/calmodulin-dependent serine protein kinase / Protein lin-2 homolog


分子量: 38177.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASK, LIN2
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: O14936, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 17150.842 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, CaMI
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P0DP29

-
非ポリマー , 4種, 348分子

#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 344 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.79 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate, pH 5.0, 10% (v/v) PEG 6000.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 50795 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.8 % / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 4.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Num. unique obs: 2593 / CC1/2: 0.93 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3COI

3coi


解像度: 1.8→36.48 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.197 2502 4.93 %
Rwork0.1667 --
obs0.1682 50733 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→36.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3004 0 38 344 3386
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0163121
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2794215
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d27.0181175
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092457
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008541
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.840.31941370.2812593X-RAY DIFFRACTION98
1.84-1.870.27861300.25292645X-RAY DIFFRACTION99
1.87-1.910.27471320.23022658X-RAY DIFFRACTION99
1.91-1.960.25011410.19972618X-RAY DIFFRACTION100
1.96-2.010.2011270.18732681X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.060.20741370.1762647X-RAY DIFFRACTION100
2.06-2.120.20011310.17042660X-RAY DIFFRACTION100
2.12-2.190.21441250.16892685X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.270.20041340.1632663X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.360.23711170.15912691X-RAY DIFFRACTION100
2.36-2.470.17491400.16532675X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.60.20911610.16412652X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.760.1971390.15962704X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.970.2091430.16322697X-RAY DIFFRACTION100
2.97-3.270.1871600.15662681X-RAY DIFFRACTION100
3.27-3.740.18621650.15362717X-RAY DIFFRACTION100
3.74-4.710.15191430.1362755X-RAY DIFFRACTION100
4.72-36.480.19971400.18222809X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.1566-0.0221-0.72843.8239-0.63416.34210.10710.10210.2839-0.0611-0.0115-0.0867-0.23790.0913-0.06270.21350.012-0.01380.1771-0.00720.1549134.4218101.5223104.9769
24.4251-0.19141.95312.1810.60382.4359-0.2334-0.06880.4553-0.0541-0.0170.1822-0.5073-0.15420.17940.30060.0126-0.0450.20890.00840.1582139.993106.6054112.9704
32.13321.1953-0.74592.6101-1.21561.80870.07510.0623-0.1991-0.07350.07970.22120.1304-0.0992-0.14590.1628-0.016-0.04580.16140.00910.1691147.360289.9842127.0868
43.2897-0.43530.55483.70721.37423.1631-0.02410.0993-0.0464-0.09290.09790.27160.0134-0.0035-0.05810.1522-0.0194-0.01250.1570.04130.096146.2383101.8008123.5163
51.8045-0.40310.18783.2056-0.41250.9422-0.0695-0.3058-0.06450.31030.14620.2823-0.038-0.096-0.05250.13270.00140.02570.16510.0220.0833146.396798.4408139.2103
65.7035-3.14222.4835.093-2.13684.543-0.3176-0.1705-0.02880.05420.41650.5723-0.2361-0.7069-0.03770.1835-0.052-0.03230.30660.11410.4041130.414891.3241131.876
72.05071.01581.12998.1702-0.4458.3976-0.09-0.76130.72120.5318-0.4834-0.5515-1.4142-0.01830.29570.5343-0.0405-0.09920.53380.03680.5963118.1258103.2375134.168
85.4506-0.4427-0.61814.275-0.57146.66030.1282-0.3771-0.2435-0.1739-0.3552-0.33160.4089-0.28490.27880.34470.0139-0.01180.45350.05510.4181113.220992.2622128.3053
92.1490.317-2.39373.67321.19265.2765-0.27550.1287-0.4956-0.68770.2122-0.29251.06240.83840.03150.74640.07580.12210.66690.24231.1359121.945685.0595128.7526
107.9431.51020.95521.7620.062.6225-0.2086-0.8458-0.5313-0.16640.16670.13230.6234-0.6412-0.07780.4778-0.0341-0.05230.69230.10060.4784119.482392.8256140.7569
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 36 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 37 through 98 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 99 through 135 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 136 through 175 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 176 through 288 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 289 through 312 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 83 through 93 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 94 through 112 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 113 through 129 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 130 through 149 )

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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