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- PDB-9khc: Crystal structure of wild-type human fibrinogen gamma chain C-ter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9khc
タイトルCrystal structure of wild-type human fibrinogen gamma chain C-terminal domain (gamma-nodule) complexed with GPRP peptide
要素
  • GLY-PRO-ARG-PRO
  • Isoform Gamma-A of Fibrinogen gamma chain
キーワードBLOOD CLOTTING / fibrinogen / fibrin formation / hemostasis / coagulation factor
機能・相同性
機能・相同性情報


fibrinogen complex / platelet alpha granule / Regulation of TLR by endogenous ligand / blood coagulation, fibrin clot formation / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation ...fibrinogen complex / platelet alpha granule / Regulation of TLR by endogenous ligand / blood coagulation, fibrin clot formation / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of vasoconstriction / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / protein secretion / positive regulation of exocytosis / protein polymerization / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / cell adhesion molecule binding / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to calcium ion / platelet aggregation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / : / ER-Phagosome pathway / protein-containing complex assembly / blood microparticle / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / external side of plasma membrane / structural molecule activity / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain ...Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.32 Å
データ登録者Kaido, T. / Kamijo, T. / Arai, S. / Yamauchi, K. / Okumura, N. / Arai, R.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号国
The Japanese Society of Hematology23135 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20K07799 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP24K01267 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H02522 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP17KK0104 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of wild-type human fibrinogen gamma chain C-terminal domain (gamma-nodule) complexed with GPRP peptide
著者: Kaido, T. / Kamijo, T. / Arai, S. / Yamauchi, K. / Okumura, N. / Arai, R.
履歴
登録2024年11月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform Gamma-A of Fibrinogen gamma chain
B: GLY-PRO-ARG-PRO
C: Isoform Gamma-A of Fibrinogen gamma chain
D: GLY-PRO-ARG-PRO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6818
ポリマ－62,4174
非ポリマー2644
水7,386410
1
A: Isoform Gamma-A of Fibrinogen gamma chain
B: GLY-PRO-ARG-PRO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2493
ポリマ－31,2092
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10290 Å2
手法PISA
2
C: Isoform Gamma-A of Fibrinogen gamma chain
D: GLY-PRO-ARG-PRO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4335
ポリマ－31,2092
非ポリマー2243
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area10420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.897, 66.947, 91.428
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.290, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Isoform Gamma-A of Fibrinogen gamma chain


分子量: 30782.014 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGG, PRO2061 / プラスミド: pPIC9K / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: P02679
#2: タンパク質・ペプチド GLY-PRO-ARG-PRO


分子量: 426.490 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 410 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.99 % / 解説: plate-like crystal
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: The reservoir solution contains 0.1 M MES pH 6.0, 20% PEG8000, and 70 mM CaCl2. After clystals were grown, the reservoir solution containing 20 mM GPRP was added to the drop.

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年10月18日 / 詳細: Focusing Mirror
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.32→45.24 Å / Num. obs: 100678 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 11.2 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.088 / Χ2: 1.22 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.32→1.34 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 1.07 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 4925 / CC1/2: 0.63 / Rpim(I) all: 0.442 / Rrim(I) all: 1.16 / Χ2: 1.01

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0419精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.32→45.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 2.809 / SU ML: 0.049 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.066 / ESU R Free: 0.06
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2033 5054 5.022 %RANDOM
Rwork0.1694 95587 --
all0.171 ---
obs-100641 97.484 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 18.756 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.934 Å2-0 Å2-0.094 Å2
2--1.948 Å20 Å2
3----0.946 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.32→45.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4034 0 14 410 4458
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0124232
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3551.7955731
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7195514
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg5.488515
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.13210668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg14.46710216
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2555
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023460
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.21933
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.22849
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.2368
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0740.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2290.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1210.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.5771.6222044
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.6612.9132559
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7931.7582188
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.883.1523171
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it11.74620.1646750
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.01134232
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.32-1.3540.323590.3046899X-RAY DIFFRACTION96.1962
1.354-1.3910.2854010.2826648X-RAY DIFFRACTION94.6048
1.391-1.4320.2723740.2576444X-RAY DIFFRACTION94.7734
1.432-1.4760.2323470.2196458X-RAY DIFFRACTION96.2926
1.476-1.5240.223310.1986272X-RAY DIFFRACTION97.8947
1.524-1.5770.1872880.1726108X-RAY DIFFRACTION97.5446
1.577-1.6370.2122970.1625909X-RAY DIFFRACTION97.7323
1.637-1.7040.1933120.1595635X-RAY DIFFRACTION97.8447
1.704-1.7790.1832560.155522X-RAY DIFFRACTION98.0985
1.779-1.8660.1872760.1435223X-RAY DIFFRACTION98.3545
1.866-1.9670.1722750.1454980X-RAY DIFFRACTION98.5744
1.967-2.0860.1862430.1484739X-RAY DIFFRACTION98.7121
2.086-2.2290.1852570.1484419X-RAY DIFFRACTION98.6082
2.229-2.4080.1681860.1524043X-RAY DIFFRACTION95.6571
2.408-2.6370.1992240.1573830X-RAY DIFFRACTION99.023
2.637-2.9470.1911930.1583473X-RAY DIFFRACTION99.6466
2.947-3.40.1781530.1543118X-RAY DIFFRACTION99.5435
3.4-4.1580.21180.1422658X-RAY DIFFRACTION99.8921
4.158-5.8560.212970.1642049X-RAY DIFFRACTION99.814
5.856-45.240.26670.2211160X-RAY DIFFRACTION99.0315

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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