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万見
- PDB-9khb: Crystal structure of wild-type human fibrinogen gamma chain C-ter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9khb
タイトルCrystal structure of wild-type human fibrinogen gamma chain C-terminal domain (gamma-nodule)
要素Isoform Gamma-A of Fibrinogen gamma chain
キーワードBLOOD CLOTTING / fibrinogen / fibrin formation / hemostasis / coagulation factor
機能・相同性
機能・相同性情報


fibrinogen complex / platelet alpha granule / Regulation of TLR by endogenous ligand / blood coagulation, fibrin clot formation / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation ...fibrinogen complex / platelet alpha granule / Regulation of TLR by endogenous ligand / blood coagulation, fibrin clot formation / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of vasoconstriction / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / protein secretion / positive regulation of exocytosis / protein polymerization / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / cell adhesion molecule binding / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to calcium ion / platelet aggregation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / : / ER-Phagosome pathway / protein-containing complex assembly / blood microparticle / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / external side of plasma membrane / structural molecule activity / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain ...Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.03 Å
データ登録者Kaido, T. / Kamijo, T. / Arai, S. / Yamauchi, K. / Okumura, N. / Arai, R.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号国
The Japanese Society of Hematology23135 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20K07799 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP24K01267 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19H02522 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP17KK0104 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of wild-type human fibrinogen gamma chain C-terminal domain (gamma-nodule)
著者: Kaido, T. / Kamijo, T. / Arai, S. / Yamauchi, K. / Okumura, N. / Arai, R.
履歴
登録2024年11月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform Gamma-A of Fibrinogen gamma chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0985
ポリマ－30,7821
非ポリマー3164
水5,116284
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.797, 66.656, 46.564
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.177, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Isoform Gamma-A of Fibrinogen gamma chain


分子量: 30782.014 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGG, PRO2061 / プラスミド: pPIC9K / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: P02679
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.09 % / 解説: plate-like crystal
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Reservoir solution (22% PEG 8000, 150 mM 2-Morpholinoethanesulfonic acid, pH 6.0, 70 mM calcium choride) Protein solution (20 mM 2-[4-(2-Hydroxyethyl)-1-piperazinyl]ethanesulfonic acid, pH7. ...詳細: Reservoir solution (22% PEG 8000, 150 mM 2-Morpholinoethanesulfonic acid, pH 6.0, 70 mM calcium choride) Protein solution (20 mM 2-[4-(2-Hydroxyethyl)-1-piperazinyl]ethanesulfonic acid, pH7.4, 120 mM sodium choride, 70 mM calcium choride)

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月16日 / 詳細: Focusing Mirror
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.03→44.94 Å / Num. obs: 103954 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 10.6 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.054 / Χ2: 0.95 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 1.03→1.05 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.714 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 4920 / CC1/2: 0.828 / Rpim(I) all: 0.298 / Rrim(I) all: 0.776 / Χ2: 0.66 / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0419精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.03→44.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.984 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.979 / SU B: 0.68 / SU ML: 0.015 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.022 / ESU R Free: 0.023
詳細: Hydrogens have been used if present in the input file
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1388 5116 4.923 %
Rwork0.1193 98806 -
all0.12 --
obs-103922 97.254 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 13.445 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.395 Å2-0 Å2-0.196 Å2
2--0.84 Å2-0 Å2
3----0.295 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.03→44.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2002 0 19 284 2305
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0122236
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0162033
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6911.7963033
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.651.8044621
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6575279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg6.71156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.21510360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg15.1210113
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2293
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022753
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02574
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.2397
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1940.21907
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.190.21083
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0860.21177
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.2180
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1650.29
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2060.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1950.233
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.7941.1151078
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7721.1131076
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.0662.0041367
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.0692.0061368
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8131.2941158
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.8121.2951159
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.522.281666
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.5192.2821667
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it9.04515.8792636
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other8.23513.2232570
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.15234269
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.03-1.0570.2033700.19170060.19279050.970.97393.3080.166
1.057-1.0860.183730.17168710.17176610.9770.97994.55680.143
1.086-1.1170.1683310.15368040.15374540.980.98395.72040.125
1.117-1.1510.1373600.12866310.12972600.9870.98996.29480.105
1.151-1.1890.1433540.11864610.11970490.9870.99196.68040.097
1.189-1.2310.1263050.11562920.11667960.9890.99197.07180.095
1.231-1.2770.1223060.10560950.10665720.9910.99397.39810.087
1.277-1.3290.1233040.10258630.10363140.9910.99397.67180.086
1.329-1.3890.1172940.09756220.09860400.9910.99497.9470.082
1.389-1.4560.1152650.09554310.09658110.9910.99498.0210.084
1.456-1.5350.1262660.09551920.09655420.990.99598.48430.087
1.535-1.6280.12610.09248560.09351960.9940.99598.47960.088
1.628-1.740.1272220.09846530.09949340.9910.99498.80420.096
1.74-1.8790.1332200.10742910.10845580.990.99398.96880.108
1.879-2.0580.1392030.11139860.11342290.9890.99299.05420.119
2.058-2.3010.1231810.10935940.1138320.990.99398.51250.122
2.301-2.6550.1431740.12431530.12533510.9870.99199.28380.145
2.655-3.2490.1491450.12926990.1328570.9860.9999.5450.158
3.249-4.5830.1571210.12421090.12622320.9860.99199.91040.158
4.583-44.940.163610.1811970.17912630.9870.98499.60410.238

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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