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万見
- PDB-9igz: GluA4 in complex with TARP-2, resting state, structure of N-termi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9igz
タイトルGluA4 in complex with TARP-2, resting state, structure of N-terminal domain
要素Isoform 2 of Glutamate receptor 4
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Gria4 / Voltage-dependent calcium channel gamma-2 / AMPA Receptor / GluA4-TARP2 / Resting state / NTD
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking of AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor complex / regulation of synapse structure or activity / Synaptic adhesion-like molecules / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex ...Trafficking of AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor complex / regulation of synapse structure or activity / Synaptic adhesion-like molecules / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic density / neuronal cell body / dendrite / synapse / glutamatergic synapse / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Vega-Gutierrez, C. / Herguedas, B.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)PID2019-106284GA-I00 スペイン
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: GluA4 AMPA receptor gating mechanisms and modulation by auxiliary proteins.
著者: Carlos Vega-Gutiérrez / Javier Picañol-Párraga / Irene Sánchez-Valls / Victoria Del Pilar Ribón-Fuster / David Soto / Beatriz Herguedas /
要旨: AMPA-type glutamate receptors, fundamental ion channels for fast excitatory neurotransmission and synaptic plasticity, contain a GluA tetrameric core surrounded by auxiliary proteins such as ...AMPA-type glutamate receptors, fundamental ion channels for fast excitatory neurotransmission and synaptic plasticity, contain a GluA tetrameric core surrounded by auxiliary proteins such as transmembrane AMPA receptor regulatory proteins (TARPs) or Cornichons. Their exact composition and stoichiometry govern functional properties, including kinetics, calcium permeability and trafficking. The GluA1-GluA3 subunits predominate in the adult forebrain and are well characterized. However, we lack structural information on full-length GluA4-containing AMPARs, a subtype that has specific roles in brain development and specific cell types in mammals. Here we present the cryo-electron microscopy structures of rat GluA4:TARP-γ2 trapped in active, resting and desensitized states, covering a full gating cycle. Additionally, we describe the structure of GluA4 alone, which displays a classical Y-shaped conformation. In resting conditions, GluA4:TARP-γ2 adopts two conformations, one resembling the desensitized states of other GluA subunits. Moreover, we identify a regulatory site for TARP-γ2 in the ligand-binding domain that modulates gating kinetics. Our findings uncover distinct features of GluA4, highlighting how subunit composition and auxiliary proteins shape receptor structure and dynamics, expanding glutamatergic signaling diversity.
履歴
登録2025年2月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Isoform 2 of Glutamate receptor 4
C: Isoform 2 of Glutamate receptor 4
B: Isoform 2 of Glutamate receptor 4
A: Isoform 2 of Glutamate receptor 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)394,6884
ポリマ－394,6884
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Isoform 2 of Glutamate receptor 4 / GluR-4 / GluR4 / AMPA-selective glutamate receptor 4 / GluR-D / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 4 / GluA4


分子量: 98671.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria4, Glur4 / プラスミド: pBICMam / 細胞株 (発現宿主): Human embryonic kidney 293 cells / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19493
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GluA4 in complex with TARP-2, resting state, structure of N-terminal domain
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.62 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus novergicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pBICMam
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMTris(hidroximetil)-aminometanoNH2C(CH2OH)31
30.02 %Glyco-diosgenin (GDN)C56H92O251
試料濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The sample was incubated with the AMPA receptor antagonist (NBQX) to capture the receptor in its resting state.
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)
実像数: 56948

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 88447 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 74.49 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: Four monomers of GluA4 NTD (PDB: 4GPA) were rigid body fitted in Chimera followed by manual modelling in Coot and real space refinement in Phenix.
原子モデル構築PDB-ID: 4GPA

4gpa


PDB chain-ID: A / Accession code: 4GPA / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00211936
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.39516180
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.341600
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0391804
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042080

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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