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- PDB-9hxc: CryoEM structure of Asgard AtubA/B2 microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hxc
タイトルCryoEM structure of Asgard AtubA/B2 microtubule
要素
  • Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
  • Asgard tubulin AtubB2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Asgard archaea / microtubule / cryoEM / cytomotive filaments / cytoskeleton
機能・相同性GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
機能・相同性情報
生物種Candidatus Lokiarchaeum ossiferum (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Wollweber, F. / Xu, J. / Ponce-Toledo, R.I. / Rodrigues-Oliveira, T. / Malit, J.J.L. / Kokhanovska, A. / Wieczorek, M. / Schleper, C. / Pilhofer, M.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)101000232European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2025
タイトル: Microtubules in Asgard archaea.
著者: Florian Wollweber / Jingwei Xu / Rafael I Ponce-Toledo / Florina Marxer / Thiago Rodrigues-Oliveira / Anja Pössnecker / Zhen-Hao Luo / Jessie James Limlingan Malit / Anastasiia Kokhanovska / ...著者: Florian Wollweber / Jingwei Xu / Rafael I Ponce-Toledo / Florina Marxer / Thiago Rodrigues-Oliveira / Anja Pössnecker / Zhen-Hao Luo / Jessie James Limlingan Malit / Anastasiia Kokhanovska / Michal Wieczorek / Christa Schleper / Martin Pilhofer /
要旨: Microtubules are a hallmark of eukaryotes. Archaeal and bacterial homologs of tubulins typically form homopolymers and non-tubular superstructures. The origin of heterodimeric tubulins assembling ...Microtubules are a hallmark of eukaryotes. Archaeal and bacterial homologs of tubulins typically form homopolymers and non-tubular superstructures. The origin of heterodimeric tubulins assembling into microtubules remains unclear. Here, we report the discovery of microtubule-forming tubulins in Asgard archaea, the closest known relatives of eukaryotes. These Asgard tubulins (AtubA/B) are closely related to eukaryotic α/β-tubulins and the enigmatic bacterial tubulins BtubA/B. Proteomics of Candidatus Lokiarchaeum ossiferum showed that AtubA/B were highly expressed. Cryoelectron microscopy structures demonstrate that AtubA/B form eukaryote-like heterodimers, which assembled into 5-protofilament bona fide microtubules in vitro. The additional paralog AtubB2 lacks a nucleotide-binding site and competitively displaced AtubB. These AtubA/B2 heterodimers polymerized into 7-protofilament non-canonical microtubules. In a sub-population of Ca. Lokiarchaeum ossiferum cells, cryo-tomography revealed tubular structures, while expansion microscopy identified AtubA/B cytoskeletal assemblies. Our findings suggest a pre-eukaryotic origin of microtubules and provide a framework for understanding the fundamental principles of microtubule assembly.
履歴
登録2025年1月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
D: Asgard tubulin AtubB2
B: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
C: Asgard tubulin AtubB2
E: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
F: Asgard tubulin AtubB2
G: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
H: Asgard tubulin AtubB2
I: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
J: Asgard tubulin AtubB2
K: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
L: Asgard tubulin AtubB2
M: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
N: Asgard tubulin AtubB2
O: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
P: Asgard tubulin AtubB2
Q: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
R: Asgard tubulin AtubB2
S: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
T: Asgard tubulin AtubB2
U: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
V: Asgard tubulin AtubB2
W: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
X: Asgard tubulin AtubB2
Y: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
Z: Asgard tubulin AtubB2
a: Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site
b: Asgard tubulin AtubB2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,330,46442
ポリマ－1,324,25928
非ポリマー6,20514
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Asgard tubulin AtubA with residues from TEV protease cleavage site


分子量: 46706.996 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Candidatus Lokiarchaeum ossiferum (古細菌)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#2: タンパク質
Asgard tubulin AtubB2


分子量: 47882.949 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Candidatus Lokiarchaeum ossiferum (古細菌)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#3: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: microtubule structure of Asgard tubulins AtubA/B2 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Candidatus Lokiarchaeum ossiferum (古細菌)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 6.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 52.49 ° / 軸方向距離/サブユニット: 11.73 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 39838 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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