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- PDB-9hia: K115 acetylated human muscle pyruvate kinase, isoform M2 (PKM2), ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hia
タイトルK115 acetylated human muscle pyruvate kinase, isoform M2 (PKM2), in complex with FBP
要素Pyruvate kinase PKM
キーワードTRANSFERASE / acetylation / post-translational modification / glycolysis / genetic code expansion / acetylated lysine / metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate kinase / pyruvate kinase activity / histone H3T11 kinase activity / programmed cell death / Pyruvate metabolism / positive regulation of cytoplasmic translation / canonical glycolysis / Glycolysis / positive regulation of sprouting angiogenesis / potassium ion binding ...pyruvate kinase / pyruvate kinase activity / histone H3T11 kinase activity / programmed cell death / Pyruvate metabolism / positive regulation of cytoplasmic translation / canonical glycolysis / Glycolysis / positive regulation of sprouting angiogenesis / potassium ion binding / rough endoplasmic reticulum / Regulation of pyruvate metabolism / glycolytic process / non-specific protein-tyrosine kinase / cellular response to insulin stimulus / MHC class II protein complex binding / extracellular vesicle / : / protein tyrosine kinase activity / secretory granule lumen / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / transcription coactivator activity / non-specific serine/threonine protein kinase / cilium / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / Neutrophil degranulation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pyruvate kinase, active site / Pyruvate kinase active site signature. / Pyruvate kinase / Pyruvate kinase, barrel / Pyruvate kinase, insert domain superfamily / Pyruvate kinase, barrel domain / Pyruvate kinase, C-terminal / Pyruvate kinase, C-terminal domain superfamily / Pyruvate kinase, alpha/beta domain / Pyruvate kinase-like, insert domain superfamily ...Pyruvate kinase, active site / Pyruvate kinase active site signature. / Pyruvate kinase / Pyruvate kinase, barrel / Pyruvate kinase, insert domain superfamily / Pyruvate kinase, barrel domain / Pyruvate kinase, C-terminal / Pyruvate kinase, C-terminal domain superfamily / Pyruvate kinase, alpha/beta domain / Pyruvate kinase-like, insert domain superfamily / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / : / SUCCINIC ACID / Pyruvate kinase PKM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Pavlenko, D. / Nudelman, H. / Shahar, A. / Arbely, E.
資金援助European Union, イスラエル, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)678461European Union
Israel Science Foundation1769/20 イスラエル
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2025
タイトル: Isoform-specific regulation of PKM by acetylation
著者: Pavlenko, D. / Tamargo-Azpilicueta, J. / Ankri, Y. / Nudelman, H. / Shahar, A. / Diez-Moreno, I. / Arbely, E.
履歴
登録2024年11月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyruvate kinase PKM
B: Pyruvate kinase PKM
C: Pyruvate kinase PKM
D: Pyruvate kinase PKM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,07723
ポリマ－235,5474
非ポリマー2,53019
水25,5451418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22340 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area72100 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)81.229, 155.169, 101.023
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 8分子 ABCD

#1: タンパク質
Pyruvate kinase PKM / Cytosolic thyroid hormone-binding protein / CTHBP / Opa-interacting protein 3 / OIP-3 / Pyruvate ...Cytosolic thyroid hormone-binding protein / CTHBP / Opa-interacting protein 3 / OIP-3 / Pyruvate kinase 2/3 / Pyruvate kinase muscle isozyme / Threonine-protein kinase PKM2 / Thyroid hormone-binding protein 1 / THBP1 / Tumor M2-PK / Tyrosine-protein kinase PKM2 / p58


分子量: 58886.773 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKM, OIP3, PK2, PK3, PKM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P14618, pyruvate kinase, non-specific serine/threonine protein kinase, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 糖
ChemComp-FBP / 1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / BETA-FRUCTOSE-1,6-DIPHOSPHATE / FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE / 1,6-di-O-phosphono-beta-D-fructose / 1,6-di-O-phosphono-D-fructose / 1,6-di-O-phosphono-fructose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 340.116 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O12P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
b-D-Fruf1PO36PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

-
非ポリマー , 5種, 1433分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID


分子量: 118.088 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1418 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.26 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 5% Tacsimate, 0.1M Hepes pH 6.8 13.57% PEG MME 5000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→29.69 Å / Num. obs: 152700 / % possible obs: 98.05 % / Observed criterion σ(F): 2.02 / 冗長度: 7.2 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 18.56
反射 シェル解像度: 2.02→2.092 Å / Num. unique obs: 14962 / CC1/2: 0.863

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0430精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.02→29.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 8.926 / SU ML: 0.107 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20045 7594 5 %RANDOM
Rwork0.15983 ---
obs0.16189 145134 98.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.088 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5 Å20 Å2-2.52 Å2
2---0.53 Å2-0 Å2
3---0.52 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.02→29.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15888 0 154 1419 17461
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.01216299
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3111.82622016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2952074
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg10.6415128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.959102909
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1730.22538
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211964
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9610.8268299
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.7661.48610369
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8440.9218000
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined16.3469.5425769
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr5.382316299
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.02→2.072 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 597 -
Rwork0.223 10387 -
obs--96.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2472-0.13720.17860.8911-0.10760.74880.0452-0.11450.12820.0871-0.00570.0502-0.0183-0.0727-0.03950.0212-0.02380.05380.2052-0.02680.225919.821335.42590.2976
21.3192-0.0519-0.00770.8307-0.09651.03370.0436-0.03770.0837-0.0121-0.0843-0.07470.00290.11290.04060.00750.00510.03560.22390.02060.184952.817325.9674-7.2562
30.8829-0.2171-0.04581.12390.08170.96350.05430.1297-0.03-0.27240.01240.01770.1533-0.087-0.06670.3358-0.0456-0.07970.27370.04530.194512.867711.7388-51.8939
40.7847-0.28810.39381.0591-0.17271.11880.0537-0.0192-0.1467-0.13080.03330.14640.305-0.1726-0.0870.4751-0.0329-0.04820.21390.0050.240322.2609-16.0721-32.7645
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A14 - 605
2X-RAY DIFFRACTION2B14 - 602
3X-RAY DIFFRACTION3C14 - 603
4X-RAY DIFFRACTION4D14 - 602

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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