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- PDB-9gzi: Human PPAR-gamma ligand binding domain in complex with LW98 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gzi
タイトルHuman PPAR-gamma ligand binding domain in complex with LW98
要素Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
キーワードTRANSCRIPTION / PPAR / PPAR gamma / PPARg / peroxisome proliferator-activated receptor gamma / nuclear receptor / transcription factor / partial agonist / agonist
機能・相同性
機能・相同性情報


prostaglandin receptor activity / : / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / arachidonate binding ...prostaglandin receptor activity / : / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / arachidonate binding / positive regulation of adiponectin secretion / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / DNA binding domain binding / lipoprotein transport / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / WW domain binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / STAT family protein binding / response to lipid / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / LBD domain binding / negative regulation of cholesterol storage / negative regulation of SMAD protein signal transduction / lipid homeostasis / E-box binding / alpha-actinin binding / R-SMAD binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / monocyte differentiation / white fat cell differentiation / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of cholesterol efflux / cell fate commitment / negative regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of mitochondrial fission / positive regulation of fat cell differentiation / BMP signaling pathway / long-chain fatty acid transport / nuclear retinoid X receptor binding / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / retinoic acid receptor signaling pathway / cell maturation / negative regulation of MAPK cascade / intracellular receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / response to nutrient / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / epithelial cell differentiation / regulation of cellular response to insulin stimulus / peptide binding / negative regulation of miRNA transcription / negative regulation of angiogenesis / placenta development / Regulation of PTEN gene transcription / positive regulation of apoptotic signaling pathway / transcription coregulator binding / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / mRNA transcription by RNA polymerase II / PPARA activates gene expression / fatty acid metabolic process / regulation of circadian rhythm / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / positive regulation of miRNA transcription / lipid metabolic process / negative regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of blood pressure / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / cellular response to insulin stimulus / rhythmic process / glucose homeostasis / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / cellular response to hypoxia / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / nucleic acid binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. ...Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Oerlemans, G.J.M. / Koops, A.A. / Brunsveld, L.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO) オランダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Development and characterization of novel indazole-based PPAR-gamma partial agonists
著者: Koops, A.A. / Oerlemans, G.J.M. / Brunsveld, L.
履歴
登録2024年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
A: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1484
ポリマ－62,8212
非ポリマー1,3272
水30617
1
A: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
ヘテロ分子

B: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1484
ポリマ－62,8212
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455x-1/2,y+1/2,z1
Buried area1880 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area23190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.060, 61.825, 119.449
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.050, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 234 through 251 or (resid 252...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 234 or (resid 235 and (name...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11METMETTHRTHRAB234 - 2694 - 39
d_12LYSLYSTHRTHRAB272 - 48942 - 259
d_13LEULEUASPASPAB493 - 503263 - 273
d_14L98L98L98L98AD601
d_21METMETLYSLYSBA234 - 2914 - 61
d_22GLUGLUASPASPBA304 - 50374 - 273
d_23L98L98L98L98BC601

NCS oper: (Code: givenMatrix: (0.0999433894292, 0.978530569039, 0.18024773054), (0.983326006003, -0.1247977323, 0.132270525554), (0.151925260661, 0.164022716317, -0.974687264565)ベクター: 15. ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.0999433894292, 0.978530569039, 0.18024773054), (0.983326006003, -0.1247977323, 0.132270525554), (0.151925260661, 0.164022716317, -0.974687264565)
ベクター: 15.0074768017, -24.602943684, 47.0124881463)

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要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / PPAR-gamma / Nuclear receptor subfamily 1 group C member 3


分子量: 31410.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal GSHM left from Thrombin cleavage / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPARG, NR1C3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P37231
#2: 化合物 ChemComp-A1IRA / 4-[5-chloranyl-1-[2-chloranyl-6-(trifluoromethyl)phenyl]carbonyl-indazol-3-yl]-3-[(4-methylsulfonylphenyl)methoxy]benzoic acid


分子量: 663.448 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H19Cl2F3N2O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.9M-1.2M sodium citrate tribasic dihydrate, 0.1M sodium cacodylate
PH範囲: 6.4-7.4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873128 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年9月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873128 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→46.21 Å / Num. obs: 18586 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.942 / Net I/σ(I): 3.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.83 Å / Num. unique obs: 2457 / CC1/2: 0.635

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
PDB-REDO精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→46.21 Å / SU ML: 0.3834 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 28.9698
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2636 970 5.22 %RANDOM
Rwork0.2099 17607 --
obs0.2128 18577 99.58 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 48.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→46.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3943 0 88 17 4048
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00884104
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09815583
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0528658
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0086710
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.7081569
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 2.22699326859 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.840.34271160.29652495X-RAY DIFFRACTION99.32
2.84-3.020.37281450.27562463X-RAY DIFFRACTION99.5
3.02-3.250.29161400.25992531X-RAY DIFFRACTION99.81
3.25-3.580.27471440.21872494X-RAY DIFFRACTION99.77
3.58-4.10.23111360.17752527X-RAY DIFFRACTION99.7
4.1-5.160.22881280.172547X-RAY DIFFRACTION99.78
5.16-46.210.23511610.19252550X-RAY DIFFRACTION99.16
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.90306448252-0.259154018186-8.13951614688E-61.05863101652-0.3257140848162.6571715872-0.0016334306214-0.0435506804179-0.07469672221310.1814247008790.1028650939180.139396622528-0.3374095111420.128280275092-0.06672341271670.3468201098420.1371829989950.04691989780380.2087062255930.01324531583540.2866781742131.2951898167-10.842132075834.6132304341
22.318291616160.6390311736640.1544845304231.002102523140.5986718791582.85061588177-0.1940100470570.08276879890780.02596991378040.004392327058320.202264466904-0.208612729227-0.1346891573450.5569098488380.007769715974540.2405860042010.0977136777511-0.03656012355580.3925034836120.02211163195620.33429402538113.093649296611.645169322517.0174187532
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Label seq-ID: 1

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-ID
11(chain B and resseq 234:269) or (chain B and resseq 272:296) or (chain B and resseq 303:489) or (chain B and resseq 493:503) or (chain B and resseq 601:601)BA - B234 - 601
22(chain A and resseq 233:291) or (chain A and resseq 304:503) or (chain A and resseq 601:601)AC - D233 - 601

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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