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- PDB-9gsu: Structure of PP1-Neurabin bound to 4E-BP1. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gsu
タイトルStructure of PP1-Neurabin bound to 4E-BP1.
要素
  • Neurabin-1
  • Serine/threonine-protein phosphatase
キーワードHYDROLASE / PP1 / neurabin / 4EBP1
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen metabolic process / cortical actin cytoskeleton / protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity / actin filament organization / filopodium / calcium-mediated signaling / modulation of chemical synaptic transmission / neuron projection development / actin filament binding ...glycogen metabolic process / cortical actin cytoskeleton / protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity / actin filament organization / filopodium / calcium-mediated signaling / modulation of chemical synaptic transmission / neuron projection development / actin filament binding / actin cytoskeleton / dendritic spine / postsynaptic density / cell division / dendrite / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Neurabin-1/2, PDZ domain / Neurabin-like family / PDZ domain / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type ...Neurabin-1/2, PDZ domain / Neurabin-like family / PDZ domain / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / SAM domain (Sterile alpha motif) / Metallo-dependent phosphatase-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serine/threonine-protein phosphatase / Neurabin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Treisman, R. / Fedoryshchak, R. / Elbouri, K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
The Francis Crick Institute 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Identification of the 4E-BPs as substrates for the Neurabin/Spinophilin PP1 holoenzyme shows how PIPs can determine PP1 substrate specificity
著者: mouilleron, S. / Treisman, R. / Fedoryshchak, R. / Elbouri, K.
履歴
登録2024年9月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase
C: Neurabin-1
D: Serine/threonine-protein phosphatase
E: Neurabin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,3668
ポリマ－115,1464
非ポリマー2204
水36020
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase
C: Neurabin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6834
ポリマ－57,5732
非ポリマー1102
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4410 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area18240 Å2
2
D: Serine/threonine-protein phosphatase
E: Neurabin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6834
ポリマ－57,5732
非ポリマー1102
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4370 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area14630 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)104.955, 130.647, 156.132
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase


分子量: 38167.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A8C3UBZ3, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Neurabin-1 / Neurabin-I / Neural tissue-specific F-actin-binding protein I / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 9A


分子量: 19405.396 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1R9A, KIAA1222 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ULJ8
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 6000, 0.2M MgCl2, 0.1 M MES pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→52.48 Å / Num. obs: 44376 / % possible obs: 98.91 % / 冗長度: 27.2 % / Biso Wilson estimate: 42.44 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 5.29
反射 シェル解像度: 2.35→2.42 Å / Num. unique obs: 3023 / CC1/2: 0.28

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21rc1_5058精密化
DIALSデータ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.36→52.48 Å / SU ML: 0.4048 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.2732
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2812 1996 4.53 %
Rwork0.2419 42023 -
obs0.2436 44019 98.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 57.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.36→52.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6151 0 4 20 6175
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00386287
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.59728516
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0423937
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00511117
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.10132299
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.36-2.420.32441310.3652758X-RAY DIFFRACTION91.66
2.42-2.480.38781390.35642931X-RAY DIFFRACTION97.96
2.48-2.560.40391410.3272963X-RAY DIFFRACTION98.79
2.56-2.640.36461420.32162988X-RAY DIFFRACTION99.46
2.64-2.730.3551410.31342991X-RAY DIFFRACTION99.46
2.73-2.840.35961420.29913008X-RAY DIFFRACTION99.49
2.84-2.970.35241420.28792984X-RAY DIFFRACTION99.59
2.97-3.130.34141440.29333014X-RAY DIFFRACTION99.72
3.13-3.320.31851430.25423014X-RAY DIFFRACTION99.81
3.32-3.580.25781430.23832999X-RAY DIFFRACTION99.46
3.58-3.940.27861450.22323049X-RAY DIFFRACTION99.78
3.94-4.510.21841450.17853046X-RAY DIFFRACTION99.87
4.51-5.680.23771460.19733094X-RAY DIFFRACTION99.91
5.68-52.480.24321520.22993184X-RAY DIFFRACTION99.61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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