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- PDB-9fji: Two PLK1 PBD proteins bound to CENP-U(58-114) phosphorylated at Thr98 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fji
タイトルTwo PLK1 PBD proteins bound to CENP-U(58-114) phosphorylated at Thr98
要素
  • Centromere protein U
  • Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードCELL CYCLE / PLK1 PBD
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / polo kinase / mitotic nuclear membrane disassembly / homologous chromosome segregation / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / polo kinase / mitotic nuclear membrane disassembly / homologous chromosome segregation / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 / chordate embryonic development / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / female meiosis chromosome segregation / nuclear membrane disassembly / synaptonemal complex / Phosphorylation of the APC/C / anaphase-promoting complex binding / Golgi inheritance / outer kinetochore / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / inner kinetochore / microtubule bundle formation / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / mitotic chromosome condensation / Polo-like kinase mediated events / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / regulation of mitotic spindle assembly / centrosome cycle / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / regulation of mitotic cell cycle phase transition / sister chromatid cohesion / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / spindle midzone / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / mitotic cytokinesis / positive regulation of proteolysis / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / protein localization to chromatin / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / centriole / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of mitotic cell cycle / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / Condensation of Prophase Chromosomes / mitotic spindle organization / regulation of cytokinesis / chromosome segregation / establishment of protein localization / RHO GTPases Activate Formins / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / peptidyl-serine phosphorylation / protein destabilization / kinetochore / positive regulation of protein localization to nucleus / centriolar satellite / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle / spindle pole / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / midbody / microtubule binding / protein phosphorylation / protein kinase activity / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / chromatin / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Centromere protein U / CENP-A nucleosome associated complex (NAC) subunit / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site ...Centromere protein U / CENP-A nucleosome associated complex (NAC) subunit / Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Centromere protein U
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ren, L. / Gasper, R. / Vetter, I.R. / Musacchio, A.
資金援助European Union, ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)951430European Union
German Research Foundation (DFG)1430 ドイツ
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Two PLK1 PBD proteins bound to CENP-U(58-114) phosphorylated at Thr78 and Thr98
著者: Ren, L. / Musacchio, A.
履歴
登録2024年5月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
B: Serine/threonine-protein kinase PLK1
C: Centromere protein U
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,2878
ポリマ－66,5063
非ポリマー7815
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4900 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area23330 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)84.940, 136.420, 60.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 30006.166 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: タンパク質 Centromere protein U / CENP-U / Centromere protein of 50 kDa / CENP-50 / Interphase centromere complex protein 24 / KSHV ...CENP-U / Centromere protein of 50 kDa / CENP-50 / Interphase centromere complex protein 24 / KSHV latent nuclear antigen-interacting protein 1 / MLF1-interacting protein / Polo-box-interacting protein 1


分子量: 6493.692 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPU, ICEN24, KLIP1, MLF1IP, PBIP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q71F23

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非ポリマー , 4種, 116分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.02M Na3-citrate, 0.08 M NaH2(PO4) pH6.2, 18 v/v% PEG2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99984274445232 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99984274445232 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→36.3 Å / Num. obs: 41642 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rrim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 18.74
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID
2.1-2.152.08830320.5872.1661
2.15-2.211.57429270.7241.6331
2.21-2.281.22228770.8131.2691
2.28-2.350.95428060.8570.9911
2.35-2.420.72527310.9130.7541
2.42-2.510.56526250.9370.591
2.51-2.60.41225330.9680.4291
2.6-2.710.32324370.9810.3361
2.71-2.830.23923670.9890.2481
2.83-2.970.17222420.9950.1781
2.97-3.130.12221540.9970.1271
3.13-3.320.09120570.9980.0941
3.32-3.550.0719240.9990.0731
3.55-3.830.05317970.9990.0561
3.83-4.20.04516550.9990.0471
4.2-4.70.0415220.9990.0411
4.7-5.420.03913470.9990.0411
5.42-6.640.04211510.9990.0441
6.64-9.390.03291810.0331
9.39-36.30.02754010.0281

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→36.3 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2429 2080 5 %
Rwork0.2096 --
obs0.2112 41628 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→36.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3888 0 52 111 4051
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034088
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5575523
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6151557
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041600
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008701
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.150.38521370.35992588X-RAY DIFFRACTION99
2.15-2.20.35091350.31492590X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.260.31141360.26932593X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.330.26681360.24992589X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.40.27781370.25282606X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.490.28551370.25762607X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.590.34491370.27012592X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.710.2771380.25222622X-RAY DIFFRACTION100
2.71-2.850.26391380.23942618X-RAY DIFFRACTION100
2.85-3.030.2481390.23972647X-RAY DIFFRACTION100
3.03-3.260.26541390.23792636X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.590.25621400.21372662X-RAY DIFFRACTION100
3.59-4.110.24481400.18792660X-RAY DIFFRACTION100
4.11-5.170.18751420.15022706X-RAY DIFFRACTION100
5.17-36.30.20911490.1962832X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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