[日本語] English
- PDB-9dm6: Crystal Structure of Danio rerio histone deacetylase 6 catalytic ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dm6
タイトルCrystal Structure of Danio rerio histone deacetylase 6 catalytic domain 2 complexed with an ethylhydrazide inhibitor
要素Hdac6 protein
キーワードHYDROLASE / histone deacetylase / inhibitor / metallohydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin deacetylase activity / swimming behavior / definitive hemopoiesis / protein lysine deacetylase activity / histone deacetylase activity / potassium ion binding / histone deacetylase complex / hematopoietic progenitor cell differentiation / epigenetic regulation of gene expression / angiogenesis / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Carboxyl-terminal Hydrolase-like zinc finger / Zinc finger, UBP-type / Zn-finger in ubiquitin-hydrolases and other protein / Zinc finger UBP-type profile. / : / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Protein deacetylase HDAC6
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Gaynes, M.N. / Watson, P.R. / Konig, B. / Christianson, D.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM49758 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / : 2025
タイトル: Exploring Alternative Zinc-Binding Groups in Histone Deacetylase (HDAC) Inhibitors Uncovers DS-103 as a Potent Ethylhydrazide-Based HDAC Inhibitor with Chemosensitizing Properties.
著者: Stopper, D. / Biermann, L. / Watson, P.R. / Li, J. / Konig, B. / Gaynes, M.N. / Pessanha de Carvalho, L. / Klose, J. / Hanl, M. / Hamacher, A. / Schaker-Hubner, L. / Ramsbeck, D. / Held, J. / ...著者: Stopper, D. / Biermann, L. / Watson, P.R. / Li, J. / Konig, B. / Gaynes, M.N. / Pessanha de Carvalho, L. / Klose, J. / Hanl, M. / Hamacher, A. / Schaker-Hubner, L. / Ramsbeck, D. / Held, J. / Christianson, D.W. / Kassack, M.U. / Hansen, F.K.
履歴
登録2024年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Hdac6 protein
A: Hdac6 protein
C: Hdac6 protein
D: Hdac6 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,47433
ポリマ-161,1424
非ポリマー3,33229
26,5901476
1
B: Hdac6 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1659
ポリマ-40,2851
非ポリマー8798
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Hdac6 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0417
ポリマ-40,2851
非ポリマー7556
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Hdac6 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1659
ポリマ-40,2851
非ポリマー8798
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Hdac6 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1038
ポリマ-40,2851
非ポリマー8177
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.419, 95.590, 98.079
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.640, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 BACD

#1: タンパク質
Hdac6 protein / Histone Deacetylase 6


分子量: 40285.484 Da / 分子数: 4 / 断片: catalytic domain 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: hdac6 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A7YT55

-
非ポリマー , 5種, 1505分子

#2: 化合物
ChemComp-A1A6L / N-[2-(benzylamino)-2-oxoethyl]-4-(dimethylamino)-N-{[4-(2-ethylhydrazine-1-carbonyl)phenyl]methyl}benzamide


分子量: 487.593 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C28H33N5O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#5: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1476 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 10 mg/mL HDAC6 Protein Precipitate condition

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→65.55 Å / Num. obs: 276768 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 9.08 Å2 / CC1/2: 0.977 / Rmerge(I) obs: 0.153 / Rpim(I) all: 0.077 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / Rmerge(I) obs: 0.641 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 27233 / CC1/2: 0.785 / Rpim(I) all: 0.34

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→65.55 Å / SU ML: 0.1197 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 15.6961
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1626 1993 0.72 %
Rwork0.1443 274125 -
obs0.1444 276118 98.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 12.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→65.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11046 0 208 1476 12730
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004711735
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.852515948
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07741729
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00882085
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.27624279
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.440.20371400.18819325X-RAY DIFFRACTION97.57
1.44-1.470.21521420.159219466X-RAY DIFFRACTION98.01
1.47-1.520.15561420.135519586X-RAY DIFFRACTION98.93
1.52-1.570.14741430.126919599X-RAY DIFFRACTION98.88
1.57-1.620.17711420.125319545X-RAY DIFFRACTION98.81
1.62-1.690.15141430.128119625X-RAY DIFFRACTION98.79
1.69-1.760.17261430.132719661X-RAY DIFFRACTION99.05
1.76-1.860.14851430.131319601X-RAY DIFFRACTION98.72
1.86-1.970.17541390.166419017X-RAY DIFFRACTION95.72
1.97-2.130.18581440.140519806X-RAY DIFFRACTION99.43
2.13-2.340.18791390.160119471X-RAY DIFFRACTION97.99
2.34-2.680.15571440.143719777X-RAY DIFFRACTION99.3
2.68-3.370.14361440.151119792X-RAY DIFFRACTION99.01
3.37-65.550.14511450.136119854X-RAY DIFFRACTION98.27

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る