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- PDB-9c7p: Diheteromeric GluN1/GluN2A (delM653) in digitonin complexed with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c7p
タイトルDiheteromeric GluN1/GluN2A (delM653) in digitonin complexed with glycine, glutamate, and GNE-4123
要素
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1, Green fluorescent protein chimera
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A, Green fluorescent protein chimera
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ion channel / NMDA / positive allosteric modulator / pre-open pore conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / auditory behavior / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / serotonin metabolic process / regulation of respiratory gaseous exchange / response to other organism / protein localization to postsynaptic membrane / regulation of ARF protein signal transduction / cellular response to magnesium ion / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / suckling behavior / response to methylmercury / response to manganese ion / response to glycine / propylene metabolic process / sleep / response to carbohydrate / regulation of NMDA receptor activity / locomotion / dendritic spine organization / cellular response to dsRNA / cellular response to lipid / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / RAF/MAP kinase cascade / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / voltage-gated monoatomic cation channel activity / response to glycoside / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate binding / ligand-gated sodium channel activity / neurotransmitter receptor complex / response to morphine / regulation of axonogenesis / glutamate receptor signaling pathway / neuromuscular process / calcium ion transmembrane import into cytosol / regulation of dendrite morphogenesis / protein heterotetramerization / male mating behavior / regulation of synapse assembly / glycine binding / spinal cord development / response to amine / parallel fiber to Purkinje cell synapse / cellular response to zinc ion / startle response / dopamine metabolic process / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / monoatomic cation transmembrane transport / response to lithium ion / response to light stimulus / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to glycine / associative learning / modulation of excitatory postsynaptic potential / action potential / conditioned place preference / excitatory synapse / positive regulation of dendritic spine maintenance / monoatomic cation transport / social behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of protein targeting to membrane / monoatomic ion channel complex / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / long-term memory / synaptic cleft / neuron development / prepulse inhibition / phosphatase binding / multicellular organismal response to stress / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density, intracellular component / monoatomic cation channel activity / calcium ion homeostasis / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / cell adhesion molecule binding / regulation of neuron apoptotic process / cellular response to manganese ion / presynaptic active zone membrane / neurogenesis
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Green fluorescent protein, GFP / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Green fluorescent protein, GFP / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Green fluorescent protein / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.61 Å
データ登録者Jalali-Yazdi, F. / Kim, J. / Gouaux, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Diheteromeric NMDA receptor GluN1/GluN2A, in complex with glycine, glutamate, and GNE-4123
著者: Jalali-Yazdi, F. / Kim, J. / Gouaux, E.
履歴
登録2024年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1, Green fluorescent protein chimera
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A, Green fluorescent protein chimera
C: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1, Green fluorescent protein chimera
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A, Green fluorescent protein chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)502,2314
ポリマ－502,2314
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1, Green fluorescent protein chimera / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 124759.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: Grin1, Nmdar1, GFP / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35439, UniProt: P42212
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A, Green fluorescent protein chimera / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / ...GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NMDAR2A / NR2A


分子量: 126356.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: Grin2a, GFP / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q00959, UniProt: P42212
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Diheteromeric NMDA receptor GluN1/GluN2A, in complex with glycine, glutamate, and GNE-4123
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.502 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116
31Aequorea victoria (オワンクラゲ)6100
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 9
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 15 mA / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 291 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影平均露光時間: 7.9 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
実像数: 3916

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon画像取得
7UCSF Chimera1.16モデルフィッティング
9PHENIX1.21モデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 820000
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.61 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 133000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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