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万見
- PDB-9c16: Human biliverdin IX beta reductase in complex with NADP and BCT002029 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c16
タイトルHuman biliverdin IX beta reductase in complex with NADP and BCT002029
要素Flavin reductase (NADPH)
キーワードOXIDOREDUCTASE / NADP binding / heme degradation / thrombopoiesis
機能・相同性
機能・相同性情報


FMN reductase (NADH) activity / biliverdin reductase [NAD(P)H] activity / flavin reductase (NADPH) / FMN reductase (NADPH) activity / 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / megakaryocyte differentiation / riboflavin reductase (NADPH) activity / heme catabolic process / Heme degradation ...FMN reductase (NADH) activity / biliverdin reductase [NAD(P)H] activity / flavin reductase (NADPH) / FMN reductase (NADPH) activity / 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / megakaryocyte differentiation / riboflavin reductase (NADPH) activity / heme catabolic process / Heme degradation / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Cytoprotection by HMOX1 / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / NAD(P)H-binding / NAD(P)-binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Flavin reductase (NADPH)
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Kreitler, D.F.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL150927 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL153144 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Small molecule BLVRB redox inhibitor promotes megakaryocytopoiesis and stress thrombopoiesis in vivo.
著者: Nesbitt, N.M. / Araldi, G.L. / Pennacchia, L. / Marchenko, N. / Assar, Z. / Muzzarelli, K.M. / Thekke Veedu, R.R. / Medel-Lacruz, B. / Lee, E. / Eisenmesser, E.Z. / Kreitler, D.F. / Bahou, W.F.
履歴
登録2024年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flavin reductase (NADPH)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6543
ポリマ－22,5511
非ポリマー1,1032
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.091, 42.264, 66.148
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.040, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-457-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Flavin reductase (NADPH) / FR / Biliverdin reductase B / BVR-B / Biliverdin-IX beta-reductase / Green heme-binding protein / ...FR / Biliverdin reductase B / BVR-B / Biliverdin-IX beta-reductase / Green heme-binding protein / GHBP / NADPH-dependent diaphorase / NADPH-flavin reductase / FLR / S-nitroso-CoA-assisted nitrosyltransferase / SNO-CoA-assisted nitrosyltransferase


分子量: 22550.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BLVRB, FLR, SCAN / プラスミド: pGEX / 詳細 (発現宿主): GST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P30043, flavin reductase (NADPH), 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる, 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; ...参照: UniProt: P30043, flavin reductase (NADPH), 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる, 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-A1ATI / (3M)-3-[(8R)-3-ethyl-7-oxo-2-phenyl-4,7-dihydropyrazolo[1,5-a]pyrimidin-5-yl]benzoic acid


分子量: 359.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H17N3O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.15 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 12% (w/v) PEG20000, 25% (v/v) MPD, 1 mM NADP+

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.9201 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年4月2日 / 詳細: KB bimorph
放射モノクロメーター: Si(111) DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9201 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→31.45 Å / Num. obs: 25464 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 16.94 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rpim(I) all: 0.08 / Rrim(I) all: 0.146 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 1.58→1.61 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 1.393 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 1287 / CC1/2: 0.329 / Rpim(I) all: 0.991 / Rrim(I) all: 1.722 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCデータ削減
PHASER位相決定
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.58→31.45 Å / SU ML: 0.2095 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.7201
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2261 1249 4.95 %
Rwork0.2063 23968 -
obs0.2073 25217 92.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.58→31.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1529 0 75 146 1750
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01051667
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13962290
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0639267
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0098288
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6412594
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.58-1.650.35821310.34182534X-RAY DIFFRACTION88.51
1.65-1.720.31661520.30472710X-RAY DIFFRACTION94.39
1.72-1.810.32431350.28922757X-RAY DIFFRACTION94.91
1.81-1.930.35521390.24742703X-RAY DIFFRACTION95.02
1.93-2.080.24181300.22362704X-RAY DIFFRACTION92.92
2.08-2.280.25071350.20642684X-RAY DIFFRACTION92.94
2.28-2.610.21381490.1932657X-RAY DIFFRACTION92.42
2.61-3.290.2051570.18432615X-RAY DIFFRACTION90.44
3.29-31.450.15821210.16672604X-RAY DIFFRACTION86.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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