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- PDB-8zbk: Mouse left ventricle ATM complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zbk
タイトルMouse left ventricle ATM complex
要素
  • Actin, alpha cardiac muscle 1
  • Myosin-6
  • Tropomyosin alpha-1 chain
キーワードPROTEIN FIBRIL / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


visceral muscle development / regulation of heart growth / atrial cardiac muscle tissue morphogenesis / myofibril assembly / positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / RHOB GTPase cycle / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Striated Muscle Contraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility ...visceral muscle development / regulation of heart growth / atrial cardiac muscle tissue morphogenesis / myofibril assembly / positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / RHOB GTPase cycle / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Striated Muscle Contraction / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / RHOA GTPase cycle / Smooth Muscle Contraction / actin filament-based movement / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / regulation of the force of heart contraction / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle tissue morphogenesis / actomyosin structure organization / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / myosin complex / I band / cardiac muscle cell development / sarcomere organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / regulation of heart contraction / myosin binding / myofibril / mesenchyme migration / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle contraction / ATP metabolic process / cardiac muscle contraction / stress fiber / regulation of heart rate / filopodium / actin filament / structural constituent of cytoskeleton / regulation of blood pressure / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Z disc / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / cell body / response to ethanol / in utero embryonic development / calmodulin binding / hydrolase activity / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / synapse / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. ...Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tropomyosin alpha-1 chain / Actin, alpha cardiac muscle 1 / Myosin-6
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.28 Å
データ登録者Li, D.N. / Zhao, Q.Y. / Liu, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be published
タイトル: Cryo-EM structure of Mouse left ventricle ATM complex
著者: Li, D.N. / Zhao, Q.Y. / Liu, C.
履歴
登録2024年4月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-6
B: Actin, alpha cardiac muscle 1
I: Actin, alpha cardiac muscle 1
J: Actin, alpha cardiac muscle 1
D: Actin, alpha cardiac muscle 1
K: Actin, alpha cardiac muscle 1
M: Actin, alpha cardiac muscle 1
R: Tropomyosin alpha-1 chain
T: Tropomyosin alpha-1 chain
S: Tropomyosin alpha-1 chain
U: Tropomyosin alpha-1 chain
C: Myosin-6
F: Myosin-6
G: Myosin-6
H: Myosin-6
L: Myosin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)858,97922
ポリマ－856,41616
非ポリマー2,5636
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Myosin-6 / Myosin heavy chain 6 / Myosin heavy chain / cardiac muscle alpha isoform / MyHC-alpha


分子量: 87722.945 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q02566
#2: タンパク質
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Alpha-cardiac actin


分子量: 41194.973 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
参照: UniProt: P68033, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#3: タンパク質
Tropomyosin alpha-1 chain / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 20727.119 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P58771
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mouse left ventricle ATM complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 55 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.8 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.71 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 4.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 5443 / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00658894
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.68179422
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.8235802
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0448676
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00410254

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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