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- PDB-8y1u: Crystal structure of ASB7-Elongin B/C bound to the LZTS1-degron -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8y1u
タイトルCrystal structure of ASB7-Elongin B/C bound to the LZTS1-degron
要素
  • Ankyrin repeat and SOCS box protein 7
  • Elongin-B
  • Elongin-C
  • Peptide from Leucine zipper putative tumor suppressor 1
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / ubiquitin ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


target-directed miRNA degradation / elongin complex / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / regulation of dendrite morphogenesis / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of macroautophagy / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / regulation of postsynapse assembly ...target-directed miRNA degradation / elongin complex / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / regulation of dendrite morphogenesis / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of macroautophagy / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / regulation of postsynapse assembly / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / transcription corepressor binding / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / regulation of synaptic plasticity / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Evasion by RSV of host interferon responses / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / protein-containing complex assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / dendritic spine / postsynaptic density / intracellular signal transduction / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ankyrin repeat and SOCS box protein 7, SOCS box domain / Leucine zipper putative tumor suppressor / : / Fez1 / suppressors of cytokine signalling / SOCS box / SOCS box-like domain superfamily / SOCS box domain / SOCS box domain profile. / SOCS_box ...Ankyrin repeat and SOCS box protein 7, SOCS box domain / Leucine zipper putative tumor suppressor / : / Fez1 / suppressors of cytokine signalling / SOCS box / SOCS box-like domain superfamily / SOCS box domain / SOCS box domain profile. / SOCS_box / Elongin-C / Elongin B / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Elongin-C / Elongin-B / Ankyrin repeat and SOCS box protein 7 / Leucine zipper putative tumor suppressor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Dong, C. / Yan, X. / Zhou, M.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31900865 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32271265 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071193 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Molecular insights into degron recognition by CRL5 ASB7 ubiquitin ligase.
著者: Zhou, M. / Wang, X. / Li, J. / Ma, J. / Bao, Z. / Yan, X. / Zhang, B. / Liu, T. / Yu, Y. / Mi, W. / Dong, C.
履歴
登録2024年1月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin repeat and SOCS box protein 7
B: Peptide from Leucine zipper putative tumor suppressor 1
C: Elongin-B
D: Elongin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3284
ポリマ－60,3284
非ポリマー00
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4870 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area22120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.145, 43.724, 159.233
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin repeat and SOCS box protein 7 / ASB-7


分子量: 34835.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASB7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H672
#2: タンパク質・ペプチド Peptide from Leucine zipper putative tumor suppressor 1 / F37/esophageal cancer-related gene-coding leucine-zipper motif / Fez1


分子量: 2900.288 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y250
#3: タンパク質 Elongin-B / EloB / Elongin 18 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit B / SIII p18 / ...EloB / Elongin 18 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit B / SIII p18 / Transcription elongation factor B polypeptide 2


分子量: 11748.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELOB, TCEB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15370
#4: タンパク質 Elongin-C / EloC / Elongin 15 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit C / SIII p15 / ...EloC / Elongin 15 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit C / SIII p15 / Transcription elongation factor B polypeptide 1


分子量: 10843.420 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELOC, TCEB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15369
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.99 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M DL-Malic acid pH7.0, 10% w/v polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97861 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→48.21 Å / Num. obs: 49898 / % possible obs: 99.95 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.09333 / Net I/σ(I): 14.47
反射 シェル解像度: 2.41→2.496 Å / Rmerge(I) obs: 0.846 / Num. unique obs: 4433

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.17.1_3660: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.41→48.12 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2434 3829 7.68 %
Rwork0.2148 --
obs0.217 49860 99.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→48.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3106 0 0 85 3191
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083287
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.964442
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.109466
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052508
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006588
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.41-2.440.34091250.31261519X-RAY DIFFRACTION92
2.44-2.470.28141350.28511697X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.50.3081590.28071742X-RAY DIFFRACTION100
2.5-2.540.27081440.27431699X-RAY DIFFRACTION99
2.54-2.580.28591310.25861728X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.620.32841340.26081693X-RAY DIFFRACTION100
2.62-2.660.29321440.25261711X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.710.26011600.23511786X-RAY DIFFRACTION100
2.71-2.760.27941150.25711649X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.810.28791640.2631708X-RAY DIFFRACTION100
2.81-2.870.3441280.25211719X-RAY DIFFRACTION100
2.87-2.930.30741580.26511730X-RAY DIFFRACTION100
2.93-30.29211320.23041731X-RAY DIFFRACTION100
3-3.070.28551490.20591709X-RAY DIFFRACTION100
3.07-3.160.20671370.1931687X-RAY DIFFRACTION100
3.16-3.250.21781470.19131736X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.350.23821390.20231700X-RAY DIFFRACTION100
3.35-3.470.19311490.18651704X-RAY DIFFRACTION100
3.47-3.610.18831440.17861742X-RAY DIFFRACTION99
3.61-3.780.23791270.17821704X-RAY DIFFRACTION99
3.78-3.970.23941530.19081723X-RAY DIFFRACTION100
3.98-4.220.21081260.17261701X-RAY DIFFRACTION100
4.22-4.550.18791500.18341694X-RAY DIFFRACTION100
4.55-5.010.22021430.19361741X-RAY DIFFRACTION100
5.01-5.730.27721430.23261666X-RAY DIFFRACTION100
5.73-7.210.25781510.2461748X-RAY DIFFRACTION100
7.22-48.120.23861420.23111664X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -26.2241 Å / Origin y: -9.0188 Å / Origin z: 53.5838 Å
111213212223313233
T0.4725 Å20.142 Å20.0313 Å2-0.5545 Å20.0763 Å2--0.3872 Å2
L1.265 °20.2372 °2-0.2279 °2-1.5334 °2-0.0364 °2--2.1377 °2
S0.1509 Å °0.6584 Å °0.1134 Å °-0.577 Å °-0.1104 Å °-0.2133 Å °0.0756 Å °0.0737 Å °-0.0256 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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