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- PDB-8xry: Cryo-EM structure of OSCA3.1-1.1ver(Y367N-G454S-Y458I)-open/open state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8xry
タイトルCryo-EM structure of OSCA3.1-1.1ver(Y367N-G454S-Y458I)-open/open state
要素CSC1-like protein ERD4
キーワードPLANT PROTEIN / OSCA/TMEM63 channel / mechanosensitive channel
機能・相同性
機能・相同性情報


chloroplast envelope / plant-type vacuole / plasmodesma / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / calcium-activated cation channel activity / mRNA binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CSC1/OSCA1-like, 7TM region / CSC1/OSCA1-like, cytosolic domain / CSC1/OSCA1-like, N-terminal transmembrane domain / Calcium permeable stress-gated cation channel 1-like / Calcium-dependent channel, 7TM region, putative phosphate / Late exocytosis, associated with Golgi transport / Cytosolic domain of 10TM putative phosphate transporter
類似検索 - ドメイン・相同性
Hyperosmolality-gated Ca2+ permeable channel 3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.84 Å
データ登録者Zhang, Y. / Han, Y.
資金援助 中国, オーストラリア, 3件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2022ZD0207400 中国
Australian Research Council (ARC)FT220100159 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)DP200100860 オーストラリア
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Mechanical activation opens a lipid-lined pore in OSCA ion channels.
著者: Yaoyao Han / Zijing Zhou / Ruitao Jin / Fei Dai / Yifan Ge / Xisan Ju / Xiaonuo Ma / Sitong He / Ling Yuan / Yingying Wang / Wei Yang / Xiaomin Yue / Zhongwen Chen / Yadong Sun / Ben Corry / ...著者: Yaoyao Han / Zijing Zhou / Ruitao Jin / Fei Dai / Yifan Ge / Xisan Ju / Xiaonuo Ma / Sitong He / Ling Yuan / Yingying Wang / Wei Yang / Xiaomin Yue / Zhongwen Chen / Yadong Sun / Ben Corry / Charles D Cox / Yixiao Zhang /
要旨: OSCA/TMEM63 channels are the largest known family of mechanosensitive channels, playing critical roles in plant and mammalian mechanotransduction. Here we determined 44 cryogenic electron microscopy ...OSCA/TMEM63 channels are the largest known family of mechanosensitive channels, playing critical roles in plant and mammalian mechanotransduction. Here we determined 44 cryogenic electron microscopy structures of OSCA/TMEM63 channels in different environments to investigate the molecular basis of OSCA/TMEM63 channel mechanosensitivity. In nanodiscs, we mimicked increased membrane tension and observed a dilated pore with membrane access in one of the OSCA1.2 subunits. In liposomes, we captured the fully open structure of OSCA1.2 in the inside-in orientation, in which the pore shows a large lateral opening to the membrane. Unusually for ion channels, structural, functional and computational evidence supports the existence of a 'proteo-lipidic pore' in which lipids act as a wall of the ion permeation pathway. In the less tension-sensitive homologue OSCA3.1, we identified an 'interlocking' lipid tightly bound in the central cleft, keeping the channel closed. Mutation of the lipid-coordinating residues induced OSCA3.1 activation, revealing a conserved open conformation of OSCA channels. Our structures provide a global picture of the OSCA channel gating cycle, uncover the importance of bound lipids and show that each subunit can open independently. This expands both our understanding of channel-mediated mechanotransduction and channel pore formation, with important mechanistic implications for the TMEM16 and TMC protein families.
履歴
登録2024年1月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年4月10日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年4月10日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02024年4月10日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32025年7月2日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CSC1-like protein ERD4
B: CSC1-like protein ERD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,8972
ポリマ－163,8972
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 CSC1-like protein ERD4 / Hyperosmolality-gated Ca2+ permeable channel 3.1 / AtOSCA3.1 / Protein EARLY-RESPONSIVE TO ...Hyperosmolality-gated Ca2+ permeable channel 3.1 / AtOSCA3.1 / Protein EARLY-RESPONSIVE TO DEHYDRATION STRESS 4


分子量: 81948.672 Da / 分子数: 2 / 変異: Y367N/G454S/Y458I / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ERD4, OSCA3.1, At1g30360, T4K22.4 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9C8G5
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of OSCA3.1-1.1ver(Y367N-G454S-Y458I)-open/open state
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.9
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm
撮影電子線照射量: 49.41 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.84 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 116807 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00810950
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.85914946
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d17.2491494
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0491790
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061832

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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