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- PDB-8sfv: High affinity nanobodies to GFP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8sfv
タイトルHigh affinity nanobodies to GFP
要素
  • Green fluorescent protein
  • LaG19
キーワードIMMUNE SYSTEM / Nanobody / nanobodies / GFP / green fluorescent protein / high-affinity antibody variant / antibody variant / single-domain antibody
機能・相同性Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / Green fluorescent protein
機能・相同性情報
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Ketaren, N.E. / Rout, M.P. / Bonanno, J.B. / Almo, S.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Unique mechanisms to increase structural stability and enhance antigen binding in nanobodies.
著者: Ketaren, N.E. / Fridy, P.C. / Malashkevich, V. / Sanyal, T. / Brillantes, M. / Thompson, M.K. / Oren, D.A. / Bonanno, J.B. / Sali, A. / Almo, S.C. / Chait, B.T. / Rout, M.P.
履歴
登録2023年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年6月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein
B: LaG19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,35121
ポリマ－44,3422
非ポリマー1,00919
水3,063170
1
A: Green fluorescent protein
ヘテロ分子

B: LaG19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,35121
ポリマ－44,3422
非ポリマー1,00919
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_454-y-1/2,x,z-1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)111.251, 111.251, 193.802
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-307-

NA

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Green fluorescent protein


分子量: 28794.396 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: GFP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42212
#2: タンパク質 LaG19


分子量: 15547.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 4種, 189分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.62 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M lithium sulphate, 0.1 M tris pH 7.0, 1 M potassium sodium tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→50 Å / Num. obs: 107447 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 1.652 / Net I/σ(I): 9.8 / Num. measured all: 805788
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.83-1.867.50.8853550.8031100
1.86-1.97.60.76653730.7971100
1.9-1.947.60.59154040.8511100
1.94-1.987.60.46654080.8711100
1.98-2.037.60.37854010.9131100
2.03-2.087.60.30553740.9671100
2.08-2.137.60.25353991.0421100
2.13-2.27.60.21553711.1341100
2.2-2.277.60.18154201.2021100
2.27-2.357.60.16353611.2531100
2.35-2.447.60.14254151.3521100
2.44-2.557.70.12553761.511100
2.55-2.697.70.10953841.6921100
2.69-2.867.60.09654221.9121100
2.86-3.087.60.08353742.4181100
3.08-3.397.40.07454083.2561100
3.39-3.887.20.06553843.6481100
3.88-4.8870.05453983.5291100
4.88-507.40.05353913.347199.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2-4158精密化
SCALEPACKデータスケーリング
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.83→41.25 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.15 / 位相誤差: 20.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2059 1921 3.7 %
Rwork0.1827 --
obs0.1835 51900 96.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→41.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2812 0 54 170 3036
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112909
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.153928
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.891396
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065416
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01506
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.83-1.880.31921210.29193146X-RAY DIFFRACTION86
1.88-1.930.29161250.26523273X-RAY DIFFRACTION90
1.93-1.980.27241300.23233382X-RAY DIFFRACTION92
1.98-2.050.2361340.21733469X-RAY DIFFRACTION95
2.05-2.120.24381350.20513523X-RAY DIFFRACTION97
2.12-2.210.21821380.20723569X-RAY DIFFRACTION97
2.21-2.310.2241380.21653585X-RAY DIFFRACTION98
2.31-2.430.26051380.20853611X-RAY DIFFRACTION99
2.43-2.580.24141400.19983644X-RAY DIFFRACTION99
2.58-2.780.23091410.20413671X-RAY DIFFRACTION99
2.78-3.060.20971420.22253686X-RAY DIFFRACTION100
3.06-3.50.21731430.18463723X-RAY DIFFRACTION100
3.5-4.410.17021450.14073767X-RAY DIFFRACTION100
4.41-41.250.16571510.14973930X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.7565 Å / Origin y: -19.2387 Å / Origin z: -23.0215 Å
111213212223313233
T0.1837 Å2-0.0354 Å2-0.015 Å2-0.5526 Å20.1727 Å2--0.4253 Å2
L-1.1141 °20.0551 °2-0.1018 °2-1.4125 °2-0.8703 °2--1.5017 °2
S-0.0738 Å °-0.1367 Å °-0.1118 Å °-0.0831 Å °0.0543 Å °0.0287 Å °0.2144 Å °-0.0188 Å °0.0256 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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