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- PDB-8fdu: Engineered human dynein motor domain in the microtubule-unbound s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8fdu
タイトルEngineered human dynein motor domain in the microtubule-unbound state with LIS1 complex in the buffer containing ATP-Vi (local refined on AAA3-AAA5 and LIS1)
要素
  • Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Serine--tRNA ligase
  • Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,human LIS1 protein with a SNAP tag
キーワードMOTOR PROTEIN / Dynein / motor domain / microtubule-unbound / LIS1
機能・相同性
機能・相同性情報


corpus callosum morphogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / selenocysteine biosynthetic process / maintenance of centrosome location / platelet activating factor metabolic process / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity ...corpus callosum morphogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / selenocysteine biosynthetic process / maintenance of centrosome location / platelet activating factor metabolic process / serine-tRNA ligase / serine-tRNA ligase activity / seryl-tRNA aminoacylation / radial glia-guided pyramidal neuron migration / acrosome assembly / central region of growth cone / cerebral cortex neuron differentiation / establishment of centrosome localization / microtubule sliding / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of embryonic development / microtubule organizing center organization / interneuron migration / layer formation in cerebral cortex / astral microtubule / auditory receptor cell development / nuclear membrane disassembly / positive regulation of intracellular transport / cortical microtubule organization / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / reelin-mediated signaling pathway / myeloid leukocyte migration / regulation of metaphase plate congression / positive regulation of spindle assembly / establishment of spindle localization / stereocilium / osteoclast development / microtubule plus-end binding / brain morphogenesis / vesicle transport along microtubule / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport / kinesin complex / P-body assembly / negative regulation of JNK cascade / minus-end-directed microtubule motor activity / microtubule associated complex / cytoplasmic dynein complex / dynein light intermediate chain binding / motile cilium / stem cell division / neuromuscular process controlling balance / nuclear migration / dynein complex binding / cell leading edge / dynein intermediate chain binding / germ cell development / transmission of nerve impulse / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / protein secretion / cochlea development / neuroblast proliferation / positive regulation of axon extension / microtubule-based process / phospholipase binding / lipid catabolic process / COPI-mediated anterograde transport / cytoplasmic microtubule / JNK cascade / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule organization / Mitotic Prometaphase / axon cytoplasm / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / stress granule assembly / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / positive regulation of mitotic cell cycle / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of microtubule cytoskeleton organization / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / regulation of mitotic spindle organization / AURKA Activation by TPX2 / adult locomotory behavior / mitotic spindle organization / hippocampus development / filopodium / phosphoprotein binding / RHO GTPases Activate Formins / cerebral cortex development / modulation of chemical synaptic transmission / kinetochore / microtubule cytoskeleton organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / neuron migration / HCMV Early Events
類似検索 - 分子機能
: / : / PAC1 LisH domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal ...: / : / PAC1 LisH domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal / Seryl-tRNA synthetase N-terminal domain / Serine-tRNA ligase, type1 / Serine-tRNA ligase catalytic core domain / Serine-tRNA synthetase, type1, N-terminal domain superfamily / Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / Class I and II aminoacyl-tRNA synthetase, tRNA-binding arm / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Serine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Thermus thermophilus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ton, W. / Wang, Y. / Chai, P.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM139483 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM142959 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)S10OD023603 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Microtubule-binding-induced allostery triggers LIS1 dissociation from dynein prior to cargo transport.
著者: William D Ton / Yue Wang / Pengxin Chai / Cisloynny Beauchamp-Perez / Nicholas T Flint / Lindsay G Lammers / Hao Xiong / Kai Zhang / Steven M Markus /
要旨: The lissencephaly-related protein LIS1 is a critical regulator of cytoplasmic dynein that governs motor function and intracellular localization (for example, to microtubule plus-ends). Although LIS1 ...The lissencephaly-related protein LIS1 is a critical regulator of cytoplasmic dynein that governs motor function and intracellular localization (for example, to microtubule plus-ends). Although LIS1 binding is required for dynein activity, its unbinding prior to initiation of cargo transport is equally important, since preventing dissociation leads to dynein dysfunction. To understand whether and how dynein-LIS1 binding is modulated, we engineered dynein mutants locked in a microtubule-bound (MT-B) or microtubule-unbound (MT-U) state. Whereas the MT-B mutant exhibits low LIS1 affinity, the MT-U mutant binds LIS1 with high affinity, and as a consequence remains almost irreversibly associated with microtubule plus-ends. We find that a monomeric motor domain is sufficient to exhibit these opposing LIS1 affinities, and that this is evolutionarily conserved between yeast and humans. Three cryo-EM structures of human dynein with and without LIS1 reveal microtubule-binding induced conformational changes responsible for this regulation. Our work reveals key biochemical and structural insight into LIS1-mediated dynein activation.
履歴
登録2022年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月15日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.details / _entity.pdbx_description ..._entity.details / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_mutation / _entity_name_com.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Serine--tRNA ligase
B: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,human LIS1 protein with a SNAP tag
C: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,human LIS1 protein with a SNAP tag
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)491,1615
ポリマ－490,3063
非ポリマー8542
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1,Serine--tRNA ligase / Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic / Seryl-tRNA synthetase / SerRS / ...Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic / Seryl-tRNA synthetase / SerRS / Seryl-tRNA(Ser/Sec) synthetase


分子量: 357459.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: residues 1458-3277 of dynein followed by residues 30-96 of serine-tRNA ligase, followed by residues 3412-4646 of dynein
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
遺伝子: DYNC1H1, DHC1, DNCH1, DNCL, DNECL, DYHC, KIAA0325, serS, TTHA0875
株: HB8
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14204, UniProt: Q5SJX7, serine-tRNA ligase
#2: タンパク質 Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta,human LIS1 protein with a SNAP tag / Lissencephaly-1 protein / LIS-1 / PAF acetylhydrolase 45 kDa subunit / PAF-AH 45 kDa subunit / PAF- ...Lissencephaly-1 protein / LIS-1 / PAF acetylhydrolase 45 kDa subunit / PAF-AH 45 kDa subunit / PAF-AH alpha / PAFAH alpha


分子量: 66423.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SNAP tag present on C-terminus,SNAP tag present on C-terminus
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAFAH1B1, LIS1, MDCR, MDS, PAFAHA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43034
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Engineered human dynein motor domain in microtubule-unbound state with LIS1 complex in the buffer containing ATP-Vi
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.49 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM Tris pH 7.4, 150 mM potassium acetate, 2 mM magnesium acetate, 1 mM EGTA, 1 mM DTT, and 0.1 mM Mg-ATP
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 倍率（補正後）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Calibrated defocus min: 1200 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: UCSF ChimeraX / バージョン: 1.4/v9 / 分類: モデル構築 / URL: https://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ / Os: macOS / タイプ: package
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC3CTF補正
7UCSF ChimeraX1.4モデルフィッティング
9PHENIX2.9モデル精密化
10cryoSPARC3初期オイラー角割当
11cryoSPARC3最終オイラー角割当
13cryoSPARC3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 53572 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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