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- PDB-8c8i: Human dUTPase in complex with a potent proteinaceous inhibitor (Stl) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8c8i
タイトルHuman dUTPase in complex with a potent proteinaceous inhibitor (Stl)
要素
  • Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase, mitochondrial
  • Orf20
キーワードHYDROLASE / Inhibitor / Complex / dUTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrimidine deoxyribonucleotide binding / dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / peroxisome proliferator activated receptor binding / nucleobase-containing compound metabolic process / signaling receptor inhibitor activity / dTMP biosynthetic process ...pyrimidine deoxyribonucleotide binding / dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / peroxisome proliferator activated receptor binding / nucleobase-containing compound metabolic process / signaling receptor inhibitor activity / dTMP biosynthetic process / regulation of protein-containing complex assembly / liver development / DNA replication / magnesium ion binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase, mitochondrial / Orf20
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Kohegyi, B.K. / Nyiri, K. / Vertessy, B.G.
資金援助 ハンガリー, 1件
組織認可番号国
Hungarian National Research, Development and Innovation OfficePD134324 ハンガリー
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2025
タイトル: Full-length inhibitor protein is the most effective to perturb human dUTPase activity.
著者: Kohegyi, B. / Toth, Z.S. / Gal, E. / Laczkovich, M. / Benedek, A. / Vertessy, B.G. / Nyiri, K.
履歴
登録2023年1月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月16日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase, mitochondrial
B: Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase, mitochondrial
C: Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase, mitochondrial
D: Orf20
E: Orf20
F: Orf20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,1877
ポリマ－94,1636
非ポリマー241
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.450, 82.660, 139.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
d_1ens_1
d_2ens_1
d_3ens_1
d_1ens_2
d_2ens_2
d_3ens_2

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.140034690694, 0.898545046119, 0.415941204376), (0.264957893786, 0.438766588366, -0.858650799484), (-0.954037525427, -0.0100339936699, -0.29951914638)11.1085615739, 9.26251166483, 34.9906048298
2given(-0.136692629585, 0.261217579129, -0.955552458723), (0.90025502466, 0.435252671726, -0.00979807787136), (0.413347330451, -0.861580227321, -0.294658270372)32.3750513231, -13.7041274144, 13.8695549527
3given(-0.135668353987, 0.276996457811, -0.951245005289), (0.89419766505, 0.447663442328, 0.0028245745787), (0.426620010718, -0.850217857236, -0.308423348162)32.1591077681, -13.9063838269, 13.855041465
4given(-0.14605442653, 0.91005222884, 0.387908552722), (0.232526613754, 0.412708347698, -0.880683367412), (-0.961560959267, -0.0384286419708, -0.271889244158)11.3312029569, 10.52337427, 34.8784911208

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要素

#1: タンパク質 Deoxyuridine 5'-triphosphate nucleotidohydrolase, mitochondrial / dUTPase / dUTP pyrophosphatase


分子量: 14178.108 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33316, dUTP diphosphatase
#2: タンパク質 Orf20


分子量: 17209.420 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9F0J8
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: Ammonium sulfate, Sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 11.2C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月16日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si111 with LN2 closed loop cooling
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→71.1 Å / Num. obs: 15601 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 73.54 Å2 / CC1/2: 0.992 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / Rmerge(I) obs: 1.077 / Num. unique obs: 2232 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→52.69 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2509 765 4.92 %
Rwork0.1932 --
obs0.196 15550 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→52.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6110 0 1 0 6111
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046255
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6948529
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.871922
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044955
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051115
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.450.28851500.21292900X-RAY DIFFRACTION100
3.45-3.790.26051630.20362888X-RAY DIFFRACTION100
3.79-4.340.24441340.1722963X-RAY DIFFRACTION100
4.34-5.470.21081580.16372940X-RAY DIFFRACTION100
5.47-52.690.26831600.21773094X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.1913 Å / Origin y: 8.7573 Å / Origin z: 11.2703 Å
111213212223313233
T0.3471 Å20.0256 Å20.0555 Å2-0.3196 Å2-0.02 Å2--0.3405 Å2
L1.4925 °2-0.0003 °20.6088 °2-1.5077 °20.6532 °2--2.213 °2
S0.17 Å °-0.0046 Å °0.2239 Å °-0.0018 Å °-0.071 Å °-0.1787 Å °0.3061 Å °-0.106 Å °-0.0668 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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