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- PDB-8bi7: Binary structure of 14-3-3s and PKR phosphopeptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bi7
タイトルBinary structure of 14-3-3s and PKR phosphopeptide
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • PKR phosphopeptide
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / 14-3-3 / hub-protein / phosphopeptide
機能・相同性
機能・相同性情報


Inhibition of PKR / regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / response to interferon-alpha / negative regulation of osteoblast proliferation / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / protein phosphatase regulator activity / SUMOylation of immune response proteins / regulation of hematopoietic stem cell proliferation ...Inhibition of PKR / regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / response to interferon-alpha / negative regulation of osteoblast proliferation / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / protein phosphatase regulator activity / SUMOylation of immune response proteins / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / regulation of translational initiation / negative regulation of viral genome replication / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of chemokine production / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / antiviral innate immune response / positive regulation of cell adhesion / cellular response to amino acid starvation / protein sequestering activity / protein export from nucleus / negative regulation of innate immune response / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of cytokine production / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / TP53 Regulates Metabolic Genes / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / non-specific protein-tyrosine kinase / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PKR-mediated signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / response to virus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Interferon alpha/beta signaling / kinase activity / intracellular protein localization / double-stranded RNA binding / regulation of protein localization / protein autophosphorylation / positive regulation of cell growth / defense response to virus / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / positive regulation of MAPK cascade / ribosome / cadherin binding / translation / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / : / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain ...EIF2AK2, first double-stranded RNA binding domain / EIF2AK2, second double-stranded RNA binding domain / : / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-induced, double-stranded RNA-activated protein kinase / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Somsen, B.A. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)711.017.014 オランダ
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2023
タイトル: Reversible Dual-Covalent Molecular Locking of the 14-3-3/ERR gamma Protein-Protein Interaction as a Molecular Glue Drug Discovery Approach.
著者: Somsen, B.A. / Schellekens, R.J.C. / Verhoef, C.J.A. / Arkin, M.R. / Ottmann, C. / Cossar, P.J. / Brunsveld, L.
履歴
登録2022年11月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: PKR phosphopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0536
ポリマ－27,9552
非ポリマー974
水5,945330
1
A: 14-3-3 protein sigma
B: PKR phosphopeptide
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
B: PKR phosphopeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,10512
ポリマ－55,9114
非ポリマー1948
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area4500 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area23710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.685, 112.465, 62.647
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

MG

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GAMGS at the beginning (-5 to -1) are part of the expression tag
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド PKR phosphopeptide / Interferon-induced / double-stranded RNA-activated protein kinase / Eukaryotic translation ...Interferon-induced / double-stranded RNA-activated protein kinase / Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 2 / eIF-2A protein kinase 2 / Interferon-inducible RNA-dependent protein kinase / P1/eIF-2A protein kinase / Protein kinase RNA-activated / PKR / Protein kinase R / Tyrosine-protein kinase EIF2AK2 / p68 kinase


分子量: 1412.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P19525, non-specific serine/threonine protein kinase, non-specific protein-tyrosine kinase
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 330 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.095 M Hepes pH 7.1, 0.19 M CaCl2, 25% PEG400, 5% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→45.64 Å / Num. obs: 742644 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 12.9 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 36.4
反射 シェル解像度: 1.4→1.43 Å / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / Num. unique obs: 33081 / CC1/2: 0.984

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0267精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6y1d

6y1d


解像度: 1.4→45.64 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 17.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1882 5523 5.02 %
Rwork0.1704 --
obs0.1713 109989 99.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→45.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1883 0 4 330 2217
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062010
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8912725
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.392292
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066300
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009362
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.420.20662040.21463314X-RAY DIFFRACTION96
1.42-1.430.18341460.18393483X-RAY DIFFRACTION99
1.43-1.450.26211890.24453513X-RAY DIFFRACTION99
1.45-1.470.21591550.19283520X-RAY DIFFRACTION99
1.47-1.490.20981760.21013495X-RAY DIFFRACTION99
1.49-1.510.17321690.16313481X-RAY DIFFRACTION100
1.51-1.530.28872010.25163402X-RAY DIFFRACTION96
1.53-1.550.15441840.16153476X-RAY DIFFRACTION100
1.55-1.580.16852050.15113490X-RAY DIFFRACTION100
1.58-1.60.15132000.14393456X-RAY DIFFRACTION100
1.6-1.630.16291730.14473505X-RAY DIFFRACTION100
1.63-1.660.16651840.14523525X-RAY DIFFRACTION100
1.66-1.690.15591910.14633510X-RAY DIFFRACTION100
1.69-1.730.17321820.15893473X-RAY DIFFRACTION100
1.73-1.770.18922050.1673488X-RAY DIFFRACTION100
1.77-1.810.20941910.17563498X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.850.24071870.18263502X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.90.16992000.18923472X-RAY DIFFRACTION99
1.9-1.960.25091870.20883429X-RAY DIFFRACTION98
1.96-2.020.2221760.1693518X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.090.18591850.17473449X-RAY DIFFRACTION99
2.09-2.180.19861820.15673523X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.280.1631820.17633388X-RAY DIFFRACTION97
2.28-2.40.17041840.16413509X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.550.19691940.16553495X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.740.18751880.16873506X-RAY DIFFRACTION100
2.74-3.020.20051780.18053508X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.460.18442010.16563482X-RAY DIFFRACTION100
3.46-4.350.1671640.14923515X-RAY DIFFRACTION99
4.35-45.640.17711600.16943541X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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