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- PDB-7vei: Neutron structure of D2O-solvent lysozyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vei
タイトルNeutron structure of D2O-solvent lysozyme
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / hydrolase D2O solution neutron diffraction D/H contrast
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / NICKEL (II) ION / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法中性子回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chatake, T. / Tanaka, I. / Kusaka, K. / Fujiwara, S.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)16K05014 日本
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: Protonation states of hen egg-white lysozyme observed using D/H contrast neutron crystallography.
著者: Chatake, T. / Tanaka, I. / Kusaka, K. / Fujiwara, S.
履歴
登録2021年9月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4253
ポリマ－14,3311
非ポリマー942
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.140, 79.140, 37.779
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-325-

DOD

21A-351-

DOD

31A-388-

DOD

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-DOD / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 中性子回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: liquid diffusion / pH: 4.5
詳細: 15-25mg/mL HEWL, 50mM sodium acetate (pH4.5), 0.1g/mL NiCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SPALLATION SOURCE / サイト: JPARC MLF / ビームライン: BL-03 / タイプ: J-PARC MLF BEAMLINE BL-03 / 波長: 2.3-6.8
検出器タイプ: iBIX / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 2019年6月2日
放射プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: neutron
放射波長
ID波長 (Å)相対比
12.31
26.81
反射解像度: 1.8→17.7 Å / Num. obs: 11376 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3674 % / CC1/2: 0.9818 / Rmerge(I) obs: 0.189 / Rpim(I) all: 0.0712 / Net I/σ(I): 6.53
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 4.9338 % / Rmerge(I) obs: 0.604 / Mean I/σ(I) obs: 1.06 / Num. unique obs: 1072 / CC1/2: 0.6705 / Rpim(I) all: 0.2843 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PHENIX1.18.1_3865精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7FCU

7fcu


解像度: 2→17.7 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 18.25
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 840 10.01 %
Rwork0.1701 20901 -
obs0.1745 8392 98.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
NEUTRON DIFFRACTIONf_bond_d0.0082201
NEUTRON DIFFRACTIONf_angle_d1.0413847
NEUTRON DIFFRACTIONf_chiral_restr0.099148
NEUTRON DIFFRACTIONf_plane_restr0.022442
NEUTRON DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3555
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.130.21551340.17091207NEUTRON DIFFRACTION98
2.13-2.290.21331360.16111225NEUTRON DIFFRACTION98
2.29-2.520.20371390.15131253NEUTRON DIFFRACTION100
2.52-2.880.19621410.17341263NEUTRON DIFFRACTION100
2.88-3.630.23961410.17411279NEUTRON DIFFRACTION99
3.63-17.70.21211490.17621325NEUTRON DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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