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万見
- PDB-7cay: Crystal Structure of Lon N-terminal domain protein from Xanthomon... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cay
タイトルCrystal Structure of Lon N-terminal domain protein from Xanthomonas campestris
要素ATP-dependent protease
キーワードPROTEIN BINDING / N-terminal domain / Lon protease
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase activity
類似検索 - 分子機能
LON domain-like / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / PUA-like superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent protease / Lon N-terminal domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Singh, R. / Sharma, B. / Deshmukh, S. / Kumar, A. / Makde, R.D.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of XCC3289 from Xanthomonas campestris: homology with the N-terminal substrate-binding domain of Lon peptidase.
著者: Singh, R. / Deshmukh, S. / Kumar, A. / Goyal, V.D. / Makde, R.D.
履歴
登録2020年6月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3181
ポリマ－21,3181
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, gel filtration and PISA analysis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)124.925, 124.925, 55.586
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent protease


分子量: 21318.295 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
遺伝子: D0A42_17175 / プラスミド: pST50Tr / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: A0A3E1KP83, UniProt: Q8P5P7*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.64 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 8.5
詳細: Isopropanol 35%, 200mM ammonium acetate, 100 mM Tris-Cl, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月7日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→44.17 Å / Num. obs: 5595 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 74.2 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 19.9 / Num. measured all: 46030 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.8-2.958.40.90567117950.8590.3250.9632.399.6
8.85-44.177.10.02614262010.9990.010.02857.195.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1zbo

1zbo


解像度: 2.8→33.327 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2876 320 5.73 %
Rwork0.2618 5268 -
obs0.2634 5588 98.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 104.63 Å2 / Biso mean: 71.1476 Å2 / Biso min: 48.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→33.327 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1262 0 0 0 1262
残基数----169
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021285
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5691751
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038207
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003226
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.076759
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Num. reflection Rfree: 160

解像度 (Å)Rfactor RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.8001-3.52720.34950.327257699
3.5272-33.30.27090.2417269298
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -30.9683 Å / Origin y: 11.2254 Å / Origin z: -6.3041 Å
111213212223313233
T0.3464 Å20.1149 Å2-0.086 Å2-0.473 Å2-0.0766 Å2--0.42 Å2
L2.6554 °2-0.1753 °2-1.4969 °2-2.1053 °2-0.5906 °2--3.8025 °2
S0.0347 Å °0.008 Å °0.1722 Å °0.0207 Å °-0.0103 Å °0.3566 Å °-0.3183 Å °-0.6616 Å °-0.0157 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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