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万見
- PDB-7aln: Cryo-EM structure of the divergent actomyosin complex from Plasmo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7aln
タイトルCryo-EM structure of the divergent actomyosin complex from Plasmodium falciparum Myosin A in the Rigor state
要素
  • Actin-1
  • Myosin-A
キーワードMOTOR PROTEIN / Malaria / Plasmodium falciparum / Myosin A / invasion / Actin 1
機能・相同性
機能・相同性情報


plastid inheritance / schizogony / pellicle / inner membrane pellicle complex / glideosome / symbiont-mediated actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / myosin complex ...plastid inheritance / schizogony / pellicle / inner membrane pellicle complex / glideosome / symbiont-mediated actin polymerization-dependent cell-to-cell migration in host / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / myosin complex / microfilament motor activity / cytoskeletal motor activity / cytoskeleton organization / actin filament organization / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Class XIV myosin, motor domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...Class XIV myosin, motor domain / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Jasplakinolide / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin-1 / Myosin-A
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.77 Å
データ登録者Robert-Paganin, J. / Xu, X.-P. / Swift, M.F. / Auguin, D. / Robblee, J.P. / Lu, H. / Fagnant, P.M. / Krementsova, E.B. / Trybus, K.M. / Houdusse, A. ...Robert-Paganin, J. / Xu, X.-P. / Swift, M.F. / Auguin, D. / Robblee, J.P. / Lu, H. / Fagnant, P.M. / Krementsova, E.B. / Trybus, K.M. / Houdusse, A. / Volkmann, N. / Hanein, D.
資金援助3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-AI132378
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)S10-OD012372
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)S10-OD026926
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: The actomyosin interface contains an evolutionary conserved core and an ancillary interface involved in specificity.
著者: Julien Robert-Paganin / Xiao-Ping Xu / Mark F Swift / Daniel Auguin / James P Robblee / Hailong Lu / Patricia M Fagnant / Elena B Krementsova / Kathleen M Trybus / Anne Houdusse / Niels ...著者: Julien Robert-Paganin / Xiao-Ping Xu / Mark F Swift / Daniel Auguin / James P Robblee / Hailong Lu / Patricia M Fagnant / Elena B Krementsova / Kathleen M Trybus / Anne Houdusse / Niels Volkmann / Dorit Hanein /
要旨: Plasmodium falciparum, the causative agent of malaria, moves by an atypical process called gliding motility. Actomyosin interactions are central to gliding motility. However, the details of these ...Plasmodium falciparum, the causative agent of malaria, moves by an atypical process called gliding motility. Actomyosin interactions are central to gliding motility. However, the details of these interactions remained elusive until now. Here, we report an atomic structure of the divergent Plasmodium falciparum actomyosin system determined by electron cryomicroscopy at the end of the powerstroke (Rigor state). The structure provides insights into the detailed interactions that are required for the parasite to produce the force and motion required for infectivity. Remarkably, the footprint of the myosin motor on filamentous actin is conserved with respect to higher eukaryotes, despite important variability in the Plasmodium falciparum myosin and actin elements that make up the interface. Comparison with other actomyosin complexes reveals a conserved core interface common to all actomyosin complexes, with an ancillary interface involved in defining the spatial positioning of the motor on actin filaments.
履歴
登録2020年10月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-11818
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11818
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-1
B: Actin-1
C: Actin-1
D: Actin-1
E: Actin-1
F: Myosin-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)306,47319
ポリマ－302,0866
非ポリマー4,38713
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area20450 Å2
ΔGint-161 kcal/mol
Surface area102610 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Actin-1 / Actin I


分子量: 41919.547 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PFL2215w
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8I4X0
#2: タンパク質 Myosin-A / PfM-A


分子量: 92488.289 Da / 分子数: 1 / Mutation: T417D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF13_0233
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8IDR3
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-9UE / Jasplakinolide


分子量: 709.670 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H45BrN4O6
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: actomyosin complex from Plasmodium falciparum / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -168.1 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.3 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 464646 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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