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- PDB-6z01: DNA Topoisomerase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z01
タイトルDNA Topoisomerase
要素DNA topoisomerase I
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Topoisomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase / DNA topoisomerase type I (single strand cut, ATP-independent) activity / DNA topological change / chromosome / DNA binding
類似検索 - 分子機能
DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 1 / DNA topoisomerase I, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha/beta subdomain / Topoisomerase I C-terminal domain / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type, N-terminal domain superfamily / Eukaryotic DNA topoisomerase I, DNA binding fragment / C-terminal topoisomerase domain / DNA Topoisomerase I (eukaryota) ...DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 2 / DNA topoisomerase I, DNA binding, N-terminal domain 1 / DNA topoisomerase I, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha/beta subdomain / Topoisomerase I C-terminal domain / DNA topoisomerase I, DNA binding, eukaryotic-type, N-terminal domain superfamily / Eukaryotic DNA topoisomerase I, DNA binding fragment / C-terminal topoisomerase domain / DNA Topoisomerase I (eukaryota) / DNA topoisomerase I / DNA topoisomerase I, catalytic core, eukaryotic-type / DNA topoisomerase I, catalytic core, alpha-helical subdomain, eukaryotic-type / Eukaryotic DNA topoisomerase I, catalytic core / DNA breaking-rejoining enzyme, catalytic core
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA topoisomerase I
類似検索 - 構成要素
生物種Caldiarchaeum subterraneum (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Takahashi, T.S. / Gadelle, D. / Forterre, P. / Mayer, C. / Petrella, S.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-17-CE12-0032 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Topoisomerase I (TOP1) dynamics: conformational transition from open to closed states.
著者: Takahashi, D.T. / Gadelle, D. / Agama, K. / Kiselev, E. / Zhang, H. / Yab, E. / Petrella, S. / Forterre, P. / Pommier, Y. / Mayer, C.
履歴
登録2020年5月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase I
B: DNA topoisomerase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,62414
ポリマ－128,1982
非ポリマー42512
水20,1951121
1
A: DNA topoisomerase I
ヘテロ分子

B: DNA topoisomerase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,62414
ポリマ－128,1982
非ポリマー42512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y+1/2,-z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-141 kcal/mol
Surface area53860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.200, 96.590, 94.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.330, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase I


分子量: 64099.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldiarchaeum subterraneum (古細菌)
遺伝子: HGMM_F15C04C08 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E6NAV3, DNA topoisomerase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 22% PEG 6000 1 M LiCl 100mM Sodium Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.97903 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97903 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→35.44 Å / Num. obs: 98987 / % possible obs: 99.82 % / 冗長度: 9.85 % / CC1/2: 0.983 / CC star: 0.996 / Net I/σ(I): 16.17
反射 シェル解像度: 1.9→1.968 Å / Num. unique obs: 9850 / CC1/2: 0.687 / CC star: 0.902 / % possible all: 99.96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18_3845精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→35.44 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2167 4941 5 %
Rwork0.1798 93885 -
obs0.1816 98826 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 131.78 Å2 / Biso mean: 42.8161 Å2 / Biso min: 16.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→35.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8659 0 12 1121 9792
Biso mean--44.97 43.32 -
残基数----1038
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.920.3251650.267731303295100
1.92-1.940.35691630.276530833246100
1.94-1.970.30261650.249331403305100
1.97-1.990.29291630.230431013264100
1.99-2.020.25591660.21631473313100
2.02-2.050.2821640.211231173281100
2.05-2.080.23451630.203331053268100
2.08-2.110.27441660.202531413307100
2.11-2.140.23151630.200131063269100
2.14-2.170.22081650.188731353300100
2.17-2.210.231640.18831153279100
2.21-2.250.26951660.200731623328100
2.25-2.30.27541640.190930983262100
2.3-2.340.25721640.19731173281100
2.34-2.390.22211630.184331093272100
2.39-2.450.23471660.18831463312100
2.45-2.510.25791650.188531463311100
2.51-2.580.22091630.192830993262100
2.58-2.650.25061660.183231503316100
2.65-2.740.25461640.188431093273100
2.74-2.840.21321660.185231573323100
2.84-2.950.23281650.190831263291100
2.95-3.090.24431640.19131193283100
3.09-3.250.22011650.182231433308100
3.25-3.450.19451650.17431333298100
3.45-3.720.20131650.16613128329399
3.72-4.090.18421640.15563141330599
4.09-4.680.1721660.15023145331199
4.68-5.890.19561650.16313142330799
5.9-35.440.17361680.16813195336399
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -5.1116 Å / Origin y: 69.5764 Å / Origin z: -18.9399 Å
111213212223313233
T0.1443 Å2-0.0167 Å2-0.0014 Å2-0.1357 Å20.0064 Å2--0.1324 Å2
L0.1675 °2-0.1022 °20.0088 °2-0.1087 °20.013 °2--0.0175 °2
S0.0171 Å °-0.0043 Å °-0.0385 Å °-0.0397 Å °-0.009 Å °0.0319 Å °-0.0048 Å °0.0042 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 523
2X-RAY DIFFRACTION1allB4 - 524
3X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 13
4X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 1121

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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