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- PDB-6s9a: Artificial GTPase-BSE dimer of human Dynamin1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s9a
タイトルArtificial GTPase-BSE dimer of human Dynamin1
要素Dynamin-1,Dynamin-1
キーワードENDOCYTOSIS / GTPase / artificial dimer / GTP hydrolysis / membrane fission
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / presynaptic endocytic zone membrane / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Retrograde neurotrophin signalling / endosome organization ...clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / presynaptic endocytic zone membrane / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Retrograde neurotrophin signalling / endosome organization / Formation of annular gap junctions / photoreceptor ribbon synapse / Gap junction degradation / membrane coat / Recycling pathway of L1 / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / endocytic vesicle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / MHC class II antigen presentation / photoreceptor inner segment / receptor-mediated endocytosis / cell projection / modulation of chemical synaptic transmission / protein homooligomerization / receptor internalization / endocytosis / GDP binding / Clathrin-mediated endocytosis / presynapse / microtubule binding / protein homotetramerization / microtubule / GTPase activity / glutamatergic synapse / synapse / GTP binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Ganichkin, O.M. / Vancraenenbroeck, R. / Rosenblum, G. / Hofmann, H. / Daumke, O. / Noel, J.K.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Federal Ministry for Education and ResearchSFB 740, project C7 ドイツ
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: Quantification and demonstration of the collective constriction-by-ratchet mechanism in the dynamin molecular motor.
著者: Ganichkin, O.M. / Vancraenenbroeck, R. / Rosenblum, G. / Hofmann, H. / Mikhailov, A.S. / Daumke, O. / Noel, J.K.
履歴
登録2019年7月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年10月14日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / atom_sites / atom_type / chem_comp / diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_symm_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns / reflns_shell / software / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.label_seq_id / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_standard_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_target_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[1][2] / _refine.aniso_B[1][3] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[2][3] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_free / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.ls_percent_reflns_R_free / _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.overall_SU_B / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_R_Free_selection_details / _refine.pdbx_ls_sigma_F / _refine.pdbx_overall_ESU_R / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii / _refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine.pdbx_starting_model / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine.solvent_model_details / _refine_hist.d_res_high / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _reflns.B_iso_Wilson_estimate / _reflns.d_resolution_high / _reflns.d_resolution_low / _reflns.number_obs / _reflns.pdbx_CC_half / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI / _reflns.pdbx_redundancy / _reflns.percent_possible_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.d_res_high / _reflns_shell.d_res_low / _reflns_shell.meanI_over_sigI_obs / _reflns_shell.number_unique_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_half / _reflns_shell.pdbx_Rrim_I_all / _reflns_shell.pdbx_redundancy / _reflns_shell.percent_possible_all / _software.name / _software.version / _struct_sheet.number_strands
解説: Model completeness / Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12021年9月8日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynamin-1,Dynamin-1
B: Dynamin-1,Dynamin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5138
ポリマ－79,1802
非ポリマー3336
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-144 kcal/mol
Surface area28900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.693, 69.546, 74.277
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.150, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Dynamin-1,Dynamin-1


分子量: 39590.074 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNM1, DNM / プラスミド: pET-M11 / 詳細 (発現宿主): Kn-resistance / Cell (発現宿主): bacterial / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: Q05193, dynamin GTPase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M Tris-HCl, 0.25M KBr, 30% (w/v) PEG MME 2000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 1.2825 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2825 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→48.73 Å / Num. obs: 55429 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.49 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 9.02
反射 シェル解像度: 1.86→1.97 Å / 冗長度: 3.47 % / Num. unique obs: 17351 / CC1/2: 0.216 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5D3Q

5d3q


解像度: 1.86→48.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 13.572 / SU ML: 0.186 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.157 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2545 1078 1.9 %RANDOM
Rwork0.2187 ---
obs0.2194 54325 99.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 154.41 Å2 / Biso mean: 66.289 Å2 / Biso min: 20.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.65 Å2-0 Å21.08 Å2
2---2.14 Å2-0 Å2
3----2.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.86→48.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4974 0 6 165 5145
Biso mean--52.49 57.5 -
残基数----632
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0194923
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024784
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4421.9816683
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.237310902
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1435628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.95524.495218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.87815819
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.3041536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2797
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215588
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021059
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.907 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.457 79 -
Rwork0.442 3952 -
obs--98.56 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0972.2448-2.02374.79190.27556.73160.13540.09280.1448-0.30960.0651-0.6093-0.58811.2655-0.20040.1114-0.1109-0.01440.62520.02850.32864.40611.11-29.172
22.551-3.6318-2.77449.10920.410711.07770.1691-0.22660.1378-0.1284-0.1155-0.44230.07960.4759-0.05370.1719-0.115-0.14050.7469-0.06740.579716.2248.052-23.61
33.4651.8371-1.55045.0156-1.06995.60390.1628-0.020.21030.162-0.0291-0.1625-0.28870.4667-0.13380.0465-0.0005-0.05110.32260.01970.169-6.1665.53-22.642
44.8961-0.3179-0.39137.6707-0.01973.501-0.14510.6969-0.4866-0.59210.044100.57340.01880.1010.27080.0019-0.0640.4655-0.02490.1967-9.552-6.989-35.695
52.73711.10240.81368.22222.73914.6205-0.35730.26390.6136-0.90860.41650.2591-1.08940.3911-0.05930.3643-0.05540.00340.44570.12130.3142-3.55519.019-35.856
60.972-1.6503-0.81883.52673.39558.28090.0826-0.00550.2836-0.5890.3448-0.3909-0.70020.1069-0.42750.6737-0.33690.02690.76330.08790.63817.05634.083-21.81
73.88330.4723-1.68133.80770.35162.2904-0.18150.1295-0.28350.0075-0.12530.20220.3887-0.11340.30690.0970.0033-0.01560.1877-0.01320.2181-29.508-22.409-4.24
84.24110.1334-0.97834.23791.68552.5856-0.11710.352-0.1205-0.494-0.12640.52890.2701-0.38650.24340.1817-0.0317-0.05540.2548-0.01330.2748-34.737-23.721-10.041
92.8506-0.0134-1.66113.7794-0.32633.38970.1166-0.11890.13310.2296-0.181-0.0548-0.19520.24550.06440.0538-0.0225-0.07120.19280.00970.1641-19.149-8.808-7.195
105.1127-0.9189-3.07732.48450.38593.6166-0.2145-0.596-0.33240.2786-0.0911-0.25190.32610.74430.30560.11370.0532-0.10110.29710.1030.2334-17.031-21.0480.581
119.173-3.29161.42017.7254-0.57534.8279-0.01780.13110.1507-0.1931-0.09560.6833-0.0231-0.37270.11330.1635-0.0750.09080.2858-0.07160.3615-47.26-15.1269.648
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 83
2X-RAY DIFFRACTION2A84 - 105
3X-RAY DIFFRACTION3A106 - 220
4X-RAY DIFFRACTION4A221 - 273
5X-RAY DIFFRACTION5A274 - 311
6X-RAY DIFFRACTION6A312 - 743
7X-RAY DIFFRACTION7B5 - 83
8X-RAY DIFFRACTION8B84 - 136
9X-RAY DIFFRACTION9B137 - 221
10X-RAY DIFFRACTION10B222 - 311
11X-RAY DIFFRACTION11B312 - 744

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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