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Yorodumi- PDB-6mzg: Structural Basis of Tubulin Recruitment and Assembly by Microtubu... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6mzg | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Structural Basis of Tubulin Recruitment and Assembly by Microtubule Polymerases with Tumor Overexpressed Gene (TOG) Domain Arrays | ||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / Microtubule / Tubulin / Tubulin polymerization / Heat repeats / Microtubule polymerase / Protofilament / TOG arrays / and Unfurled assembly. | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationmeiotic centromere clustering / static microtubule bundle / microtubule plus end polymerase / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / mitotic spindle pole body / mitotic spindle elongation / mitotic spindle microtubule / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / motile cilium ...meiotic centromere clustering / static microtubule bundle / microtubule plus end polymerase / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / mitotic spindle pole body / mitotic spindle elongation / mitotic spindle microtubule / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / motile cilium / microtubule polymerization / cytoplasmic microtubule / kinetochore / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / mitotic cell cycle / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Lachancea kluyveri NRRL Y-12651 (fungus)![]() ![]() | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.208 Å | ||||||
Authors | Nithianantham, S. / Al-Bassam, J. | ||||||
| Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Elife / Year: 2018Title: Structural basis of tubulin recruitment and assembly by microtubule polymerases with Tumor Overexpressed Gene (TOG) domain arrays. Authors: Nithianantham, S. / Cook, B.D. / Beans, M. / Guo, F. / Chang, F. / Al-Bassam, J. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 6mzg.cif.gz | 1.8 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6mzg.ent.gz | 1.5 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6mzg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6mzg_validation.pdf.gz | 2.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6mzg_full_validation.pdf.gz | 2.8 MB | Display | |
| Data in XML | 6mzg_validation.xml.gz | 151.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 6mzg_validation.cif.gz | 202.7 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mz/6mzg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mz/6mzg | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
| ||||||||
| Unit cell |
|
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Components
-Protein , 4 types, 12 molecules ACGIBDHJEKFL
| #1: Protein | Mass: 50121.266 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #2: Protein | Mass: 49907.770 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() #3: Protein | Mass: 63099.242 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Protein was obtained from cDNA (Lachancea kluyveri NRRL Y-12651 chromosome) Source: (gene. exp.) Lachancea kluyveri NRRL Y-12651 (fungus)Gene: SKLU-Cont10078 / Plasmid: pLIC / Production host: ![]() #4: Protein | Mass: 14998.981 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: N-terminal truncation (residues 1-40) Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: N-terminal residues (1-40) of Darpin-D1 were truncated. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
|---|
-Non-polymers , 3 types, 16 molecules 




| #5: Chemical | ChemComp-GTP / #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Chemical | ChemComp-GDP / |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.02 Å3/Da / Density % sol: 59.24 % / Description: Rectangular crystal |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 50 mM PIPES, 100 mM MgCl2 [pH 7.0], and 10-15% PEG-8000 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9792 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Jul 25, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: Cryo-Cooled double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection twin | Operator: h,-k,-l / Fraction: 0.49 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 3.2→149.571 Å / Num. obs: 104265 / % possible obs: 96.2 % / Redundancy: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 46.6 Å2 / Rpim(I) all: 0.105 / Rrim(I) all: 0.186 / Rsym value: 0.133 / Net I/av σ(I): 5.2 / Net I/σ(I): 5.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.208→57.565 Å / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.21 / Phase error: 22.19 / Details: The twin fractions were adjusted during refinement
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Bsol: 76.2 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 152.59 Å2 / Biso mean: 48.5489 Å2 / Biso min: 0.63 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.208→57.565 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Lachancea kluyveri NRRL Y-12651 (fungus)

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