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万見
- PDB-6kub: Crystal structure of Plasmodium falciparum histo-aspartic proteas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kub
タイトルCrystal structure of Plasmodium falciparum histo-aspartic protease (HAP) zymogen (Form 1)
要素HAP protein
キーワードHYDROLASE / Histo-Aspartic protease / HAP / Plasmepsin / Proplasmepsin / Zymogen / Aspartic Protease
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmepsin II / acquisition of nutrients from host / vacuolar lumen / food vacuole / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Pepsin-like domain / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Eukaryotic aspartyl protease / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Plasmepsin III
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rathore, I. / Mishra, V. / Bhaumik, P.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Biotechnology (India)Ramalingaswami re-entry fellowship インド
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2021
タイトル: Activation mechanism of plasmepsins, pepsin-like aspartic proteases from Plasmodium, follows a unique trans-activation pathway.
著者: Rathore, I. / Mishra, V. / Patel, C. / Xiao, H. / Gustchina, A. / Wlodawer, A. / Yada, R.Y. / Bhaumik, P.
履歴
登録2019年8月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HAP protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,92010
ポリマ－43,0491
非ポリマー8719
水5,981332
1
A: HAP protein
ヘテロ分子

A: HAP protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,83920
ポリマ－86,0982
非ポリマー1,74218
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
Buried area5700 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area33710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.900, 69.300, 73.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 126.100, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-681-

HOH

21A-815-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HAP protein / Histo-aspartic protease


分子量: 43048.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: hap / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y006
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.07 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Ammonium citrate tribasic pH 7.0, 0.1M Imidazole pH 7.0, 20% w/v Polyethylene glycol monomethyl ether 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→35.49 Å / Num. obs: 33708 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 1.102 / Num. unique obs: 4599 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0124精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3QVC

3qvc


解像度: 2→35.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 12.959 / SU ML: 0.166 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.164 / ESU R Free: 0.159
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2365 1686 5 %RANDOM
Rwork0.1833 ---
obs0.1859 32021 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 237.67 Å2 / Biso mean: 60.408 Å2 / Biso min: 30.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.39 Å20 Å2-0.35 Å2
2--1.31 Å2-0 Å2
3----0.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→35.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3037 0 57 332 3426
Biso mean--81.79 63.99 -
残基数----380
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.023221
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023068
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6071.9784356
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.963.0017130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3575399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.99725.54139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.77915570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.337154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2487
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213557
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02699
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.405 126 -
Rwork0.403 2384 -
all-2510 -
obs--99.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.1081-0.5673-0.51330.59090.38131.0443-0.00890.0337-0.38910.0041-0.02050.1355-0.0274-0.01810.02950.18780.0022-0.02710.16040.00280.11333.4601-6.572-23.4241
215.19034.7028-0.96894.16820.49960.3109-0.35290.6378-0.5011-0.59190.5353-0.681-0.1438-0.0018-0.18250.6647-0.13150.02820.62360.09350.259612.36639.575-27.0432
31.42260.23320.5920.9655-0.3091.8939-0.14470.05070.0152-0.20530.07910.12250.0234-0.20510.06560.1470.0203-0.11940.217-0.02390.1193-21.75043.1385-27.5604
42.0228-0.9379-0.03031.01450.71511.398-0.0445-0.01180.0097-0.15050.03580.0087-0.23540.09640.00870.1869-0.0196-0.070.17760.0140.03780.62017.1272-13.8549
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-4 - 117P
2X-RAY DIFFRACTION2A118P - 9
3X-RAY DIFFRACTION3A10 - 186
4X-RAY DIFFRACTION4A187 - 328

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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