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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h8p
タイトルJMJD2A/ KDM4A COMPLEXED WITH NI(II), NOG AND Histone H1.4(18-32)K26me3 peptide (15-mer)
要素
  • Histone H1.4
  • Lysine-specific demethylase 4A
キーワードOXIDOREDUCTASE / JMJD2A / KDM4A / NON-HEME / IRON / 2-OXOGLUTARATE / DIOXYGENASE / OXYGENASE / DOUBLE-STRANDED BETA HELIX / DSBH / FACIAL TRIAD / DEMETHYLASE / HISTONE / JMJC DOMAIN / METAL BINDING PROTEIN / EPIGENETIC AND TRANSCRIPTION REGULATION / CHROMATIN REGULATOR / HYDROXYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / histone H4K20me2 reader activity / histone H3K36 demethylase activity / negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / chromosome condensation / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / histone H4K20me2 reader activity / histone H3K36 demethylase activity / negative regulation of DNA recombination / Apoptosis induced DNA fragmentation / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / chromosome condensation / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / nucleosomal DNA binding / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / histone H3K9 demethylase activity / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin / heterochromatin / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / negative regulation of autophagy / euchromatin / HDMs demethylate histones / chromatin DNA binding / histone deacetylase binding / fibrillar center / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of gene expression / double-stranded DNA binding / chromatin remodeling / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 ...: / : / : / Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Tudor domain / Tudor domain / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Jelly Rolls / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / N-OXALYLGLYCINE / Lysine-specific demethylase 4A / Histone H1.4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.983 Å
データ登録者Chowdhury, R. / Walport, L.J. / Schofield, C.J.
引用
ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2018
タイトル: Mechanistic and structural studies of KDM-catalysed demethylation of histone 1 isotype 4 at lysine 26.
著者: Walport, L.J. / Hopkinson, R.J. / Chowdhury, R. / Zhang, Y. / Bonnici, J. / Schiller, R. / Kawamura, A. / Schofield, C.J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Crystal structures of histone demethylase JMJD2A reveal basis for substrate specificity.
著者: Ng, S.S. / Kavanagh, K.L. / McDonough, M.A. / Butler, D. / Pilka, E.S. / Lienard, B.M. / Bray, J.E. / Savitsky, P. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Rose, N.R. / Offer, J. / Scheinost, J.C. / ...著者: Ng, S.S. / Kavanagh, K.L. / McDonough, M.A. / Butler, D. / Pilka, E.S. / Lienard, B.M. / Bray, J.E. / Savitsky, P. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Rose, N.R. / Offer, J. / Scheinost, J.C. / Borowski, T. / Sundstrom, M. / Schofield, C.J. / Oppermann, U.
履歴
登録2018年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 4A
B: Lysine-specific demethylase 4A
C: Histone H1.4
D: Histone H1.4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,81216
ポリマ－91,8314
非ポリマー98212
水8,179454
1
A: Lysine-specific demethylase 4A
C: Histone H1.4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4989
ポリマ－45,9152
非ポリマー5837
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2540 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area15080 Å2
手法PISA
2
B: Lysine-specific demethylase 4A
D: Histone H1.4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3147
ポリマ－45,9152
非ポリマー3995
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area15660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.722, 150.146, 57.601
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 4A / JmjC domain-containing histone demethylation protein 3A / Jumonji domain-containing protein 2A


分子量: 44326.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM4A, JHDM3A, JMJD2, JMJD2A, KIAA0677 / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): R3
参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: タンパク質・ペプチド Histone H1.4 / Histone H1b / Histone H1s-4


分子量: 1588.978 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10412

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非ポリマー , 6種, 466分子

#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE


分子量: 147.086 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5
#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 454 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.78 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 0.1 M MIB buffer (malonic acid/imidazole/boric acid, pH 6.0) 25% w/v polyethylene glycol 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年3月5日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (111) DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→47.45 Å / Num. obs: 60704 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 37.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.937 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 5991 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OX0

2ox0


解像度: 1.983→47.44 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2118 2968 4.9 %
Rwork0.192 --
obs0.193 60572 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.3 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.983→47.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5679 0 50 454 6183
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055950
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8868079
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5333488
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049832
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081043
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9826-2.01510.30221330.31132459X-RAY DIFFRACTION90
2.0151-2.04990.32371470.30222718X-RAY DIFFRACTION100
2.0499-2.08710.32131430.28742721X-RAY DIFFRACTION99
2.0871-2.12730.27061180.27312772X-RAY DIFFRACTION99
2.1273-2.17070.28131410.25962694X-RAY DIFFRACTION100
2.1707-2.21790.30121330.26092767X-RAY DIFFRACTION100
2.2179-2.26950.28081320.25292731X-RAY DIFFRACTION100
2.2695-2.32620.28151740.25632734X-RAY DIFFRACTION100
2.3262-2.38910.27731300.23962756X-RAY DIFFRACTION99
2.3891-2.45940.2371410.23272735X-RAY DIFFRACTION99
2.4594-2.53880.27171580.2262726X-RAY DIFFRACTION100
2.5388-2.62950.25051390.23042786X-RAY DIFFRACTION100
2.6295-2.73480.25371410.2252567X-RAY DIFFRACTION93
2.7348-2.85930.27671320.22422762X-RAY DIFFRACTION99
2.8593-3.010.24321310.20682805X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.19850.20631410.18862774X-RAY DIFFRACTION100
3.1985-3.44540.19861370.17892811X-RAY DIFFRACTION100
3.4454-3.7920.16641330.16312816X-RAY DIFFRACTION100
3.792-4.34040.16391590.14632811X-RAY DIFFRACTION100
4.3404-5.46720.15731510.12972698X-RAY DIFFRACTION95
5.4672-47.4540.1931540.18532961X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.04340.01160.00340.0205-0.04230.04770.02890.12030.1987-0.2357-0.1275-0.37590.18860.34240.00010.58520.0510.08180.33350.02340.3765125.90722.6362-8.1191
20.8076-0.2791-0.26810.2881-0.12170.25550.07580.05580.3075-0.31630.10350.12010.2764-0.14360.14810.5475-0.0984-0.10170.32760.07180.2932107.992218.2584-5.5702
30.12010.06610.14990.10880.15440.3236-0.14360.0883-0.0051-0.35770.57380.35640.431-0.29880.2237-0.3385-0.7374-0.74810.3286-0.09010.36994.553918.1451.6877
40.125-0.0760.00090.03550.00270.1850.12640.07650.0616-0.21010.16220.28240.0807-0.52170.18490.3645-0.082-0.19090.52080.22070.520997.774433.6339-3.6537
50.878-0.3291-0.03990.5211-0.55770.83880.0038-0.17820.0143-0.18040.12960.06510.3713-0.19610.06830.3549-0.0921-0.09930.22430.02210.2522111.257220.37453.4087
60.1314-0.21680.16410.1328-0.16310.13740.0421-0.0218-0.0737-0.12480.0035-0.10170.1513-0.018900.34380.0204-0.02770.33070.04180.414127.956612.97612.5177
70.07070.0159-0.02920.0325-0.01440.02630.40910.3974-0.397-0.3775-0.30040.67710.2196-0.1591-0.0020.55530.1175-0.18360.4826-0.12020.4462107.380547.1301-30.0057
80.40870.26360.21690.37040.18090.30130.38280.68650.0478-0.2422-0.4399-0.60340.14860.46020.1580.25190.15090.33920.79060.33930.3892134.695955.7447-28.7339
90.1905-0.1206-0.06040.1150.00420.08280.29730.3386-0.099-0.2516-0.2985-0.17530.1820.42940.07020.48870.24440.16580.57450.02180.3852136.797538.9114-27.4432
100.6359-0.31440.30210.5434-0.06910.11040.16880.1860.062-0.1138-0.315-0.04910.04270.1773-0.00140.26780.06020.04810.33780.04010.2502122.972753.9721-21.0606
110.3474-0.30160.34460.5013-0.36280.2270.12030.15190.0807-0.1981-0.18170.13020.05760.1214-0.00410.28850.05750.0090.3224-0.01830.2522118.300753.2521-19.9604
120.0921-0.0747-0.04340.0825-0.02830.05070.0524-0.0558-0.05840.1555-0.01170.20440.0339-0.2673-00.30590.04120.00760.358-0.00290.5224100.333159.5956-14.2908
130.0040.00220.0030.00270.0030.0016-0.04770.01270.058-0.0433-0.02250.0089-0.02320.0299-00.6314-0.0788-0.01140.6410.04590.5269107.201110.98388.3312
140.00210.0002-0.00160.01220.0030.0011-0.0428-0.0230.0318-0.014-0.0427-0.01370.03290.03190.00010.63280.00850.03820.879-0.19021.215126.141862.6828-18.6713
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 36 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 37 through 78 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 79 through 101 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 102 through 124 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 125 through 291 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 292 through 354 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 3 through 48 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 49 through 102 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 103 through 124 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 125 through 252 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 253 through 317 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 318 through 355 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 24 through 29 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 24 through 28 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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