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万見
- PDB-5uq2: Crystal structure of human Cdk2-Spy1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uq2
タイトルCrystal structure of human Cdk2-Spy1 complex
要素
  • Cyclin-dependent kinase 2
  • Speedy protein A
キーワードTransferase/cell cycle / phosphotransferase / protein kinase / cell cycle regulation / Transferase-cell cycle complex
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / establishment of protein localization to telomere / male meiotic nuclear division / XY body / telomere capping / oogenesis / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex ...meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / establishment of protein localization to telomere / male meiotic nuclear division / XY body / telomere capping / oogenesis / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / G2 Phase / Y chromosome / cyclin-dependent protein kinase activity / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / positive regulation of protein kinase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / centrosome duplication / G0 and Early G1 / Telomere Extension By Telomerase / protein kinase activator activity / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / condensed chromosome / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / G1/S transition of mitotic cell cycle / peptidyl-serine phosphorylation / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / potassium ion transport / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Meiotic recombination / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / G2/M transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Orc1 removal from chromatin / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / spermatogenesis / transcription regulator complex / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Ras protein signal transduction / chromosome, telomeric region / DNA replication / protein phosphorylation / endosome / chromatin remodeling / protein domain specific binding / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / DNA-templated transcription / DNA damage response / centrosome / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cell cycle regulatory protein Speedy / : / Cell cycle regulatory protein / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...Cell cycle regulatory protein Speedy / : / Cell cycle regulatory protein / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-dependent kinase 2 / Speedy protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者McGrath, D.A. / Tripathi, S.M. / Rubin, S.M.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2017
タイトル: Structural basis of divergent cyclin-dependent kinase activation by Spy1/RINGO proteins.
著者: McGrath, D.A. / Fifield, B.A. / Marceau, A.H. / Tripathi, S. / Porter, L.A. / Rubin, S.M.
履歴
登録2017年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Speedy protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6222
ポリマ－53,6222
非ポリマー00
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area19630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.910, 120.910, 77.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 2 / Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 34309.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2, CDKN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 Speedy protein A / Rapid inducer of G2/M progression in oocytes A / hSpy/Ringo A / Speedy-1 / Spy1


分子量: 19312.221 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 61-213 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Spy1A isoform, Speedy/Ringo Box / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPDYA, SPDY1, SPY1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5MJ70
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.19 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1M lithium chloride, 12% PEG 6000, and 0.1M MES pH 6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→85.5 Å / Num. obs: 16255 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.83 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 1.28 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 2107 / CC1/2: 0.68 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→85.496 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.94
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2752 1622 10.01 %
Rwork0.2121 --
obs0.2185 16210 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→85.496 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3482 0 0 23 3505
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033572
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7564843
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7951311
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028539
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005611
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7005-2.77990.38581310.32171182X-RAY DIFFRACTION100
2.7799-2.86970.33831340.29781200X-RAY DIFFRACTION99
2.8697-2.97220.36141320.27571186X-RAY DIFFRACTION100
2.9722-3.09120.33221320.26011191X-RAY DIFFRACTION100
3.0912-3.23190.32781330.26831198X-RAY DIFFRACTION100
3.2319-3.40230.35541330.24771190X-RAY DIFFRACTION100
3.4023-3.61550.27531330.23071210X-RAY DIFFRACTION100
3.6155-3.89470.29841360.20081217X-RAY DIFFRACTION99
3.8947-4.28660.24311340.18111207X-RAY DIFFRACTION100
4.2866-4.90680.2221360.17011227X-RAY DIFFRACTION100
4.9068-6.18180.25331390.20041244X-RAY DIFFRACTION100
6.1818-85.53910.24541490.19491336X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2847-0.09580.0840.1115-0.04430.00830.4676-0.14290.07660.1524-0.2447-0.04410.3073-0.00140.02340.4380.0797-0.00380.4231-0.10280.2513-26.625228.7509-1.4799
20.2880.0187-0.10970.3015-0.12140.2357-0.1971-0.0775-0.00180.00550.2108-0.0304-0.1316-0.0521-0.00370.32890.0214-0.06330.2434-0.03660.3266-16.20136.8756-9.85
30.3518-0.07420.09980.24860.2310.4187-0.11060.24350.0342-0.20980.1613-0.2434-0.0320.12690.00010.2876-0.07430.03050.3426-0.08720.3696-5.294532.8794-25.7901
40.01410.02630.02660.03390.03970.04080.0058-0.1895-0.03540.05190.0038-0.0091-0.04980.03840.06390.993-0.4548-0.55151.1710.00990.39574.348621.437719.981
50.00270.0030.00250.01270.0063-0.00120.23710.0281-0.29940.2061-0.0477-0.26350.1163-0.03080.05130.65740.0042-0.34640.0960.18281.1694.063710.62178.2553
60.2365-0.0621-0.31410.4790.22340.48020.6587-0.5094-0.49530.4246-0.3034-0.34440.0410.03110.33830.4199-0.1263-0.1260.54170.09960.311-2.877824.43715.1181
70.345-0.3123-0.06890.32810.00330.09550.14930.1927-0.14080.1696-0.34390.01630.0672-0.1184-0.03210.2768-0.1493-0.07560.39630.01850.2923-5.947817.72659.1717
80.1189-0.084-0.08470.07570.06530.12380.13330.3259-0.44290.188-0.1899-0.57070.1475-0.14940.00910.5072-0.1575-0.08260.4256-0.01780.6087-8.10558.19724.7681
90.00510.0096-0.03010.0107-0.00360.02070.087-0.3553-0.26790.11060.02390.0291-0.1231-0.41060.00050.4074-0.0505-0.02140.5765-0.03690.2074-15.240918.477410.5116
100.4005-0.0111-0.04510.0124-0.00560.2953-0.0796-0.02480.39260.0659-0.0309-0.258-0.2897-0.27170.00810.2808-0.1094-0.03910.2695-0.05980.3647-2.037731.37927.4226
110.0301-0.00120.0033-0.0017-0.0032-0.00270.0409-0.0063-0.05180.07470.0264-0.05070.04920.00490.03520.2963-0.4125-0.52310.35620.18961.011911.855525.518214.1327
120.027-0.05410.01220.0773-0.01320.0005-0.1102-0.3371-0.2904-0.0472-0.0271-0.0950.10860.1219-0.12950.20040.1012-0.34380.63230.26440.956110.204418.63735.6549
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 55 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 56 through 158 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 159 through 296 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 69 through 79 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 80 through 97 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 98 through 119 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 120 through 134 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 135 through 156 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 157 through 170 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 171 through 185 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 186 through 192 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 193 through 201 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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