[日本語] English
万見
- PDB-5jhg: Crystal structure of the complex between the human RhoA and the D... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jhg
タイトルCrystal structure of the complex between the human RhoA and the DH/PH domain of human ARHGEF11
要素
  • Rho guanine nucleotide exchange factor 11
  • Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSCRIPTION / RhoA-ARHRhoGEF11 complex / target-based pharmaceutical design / SIGNALING PROTEIN-TRANSCRIPTION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity ...alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / regulation of modification of postsynaptic structure / apical junction assembly / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / regulation of small GTPase mediated signal transduction / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / wound healing, spreading of cells / PI3K/AKT activation / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / motor neuron apoptotic process / odontogenesis / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / apical junction complex / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / NRAGE signals death through JNK / myosin binding / stress fiber assembly / regulation of neuron projection development / RHOC GTPase cycle / establishment of cell polarity / cellular response to cytokine stimulus / positive regulation of cytokinesis / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / Rho protein signal transduction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / striated muscle contraction / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of microtubule cytoskeleton organization / GTPase activator activity / regulation of cell migration / guanyl-nucleotide exchange factor activity / secretory granule membrane / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / cell periphery / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of actin cytoskeleton organization / kidney development / regulation of cell growth
類似検索 - 分子機能
Rho guanine nucleotide exchange factor 11, PH domain / Rho guanine nucleotide exchange factor 11, RGS domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / RGS domain / RGS domain profile. ...Rho guanine nucleotide exchange factor 11, PH domain / Rho guanine nucleotide exchange factor 11, RGS domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain profile. / PDZ domain / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / PDZ domain / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / PDZ superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho guanine nucleotide exchange factor 11 / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wang, R. / Chen, Q. / Zhang, H. / Yan, Z. / Li, J. / Miao, L. / Wang, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Jiangsu Province science and technology plan items (Jiangsu Province science and technology enterprise technology innovation Fund)BC2013062 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray crystallographic analysis of a small GTPase RhoA bound with its inhibitor and ARHGEF11
著者: Wang, R. / Yan, Z. / Lv, Z. / Ma, L. / Wang, F. / Li, J. / Miao, L.
履歴
登録2016年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
B: Transforming protein RhoA
E: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
F: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,1198
ポリマ－126,7504
非ポリマー3684
水1,78399
1
A: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
B: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6515
ポリマ－63,3752
非ポリマー2763
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3790 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area25770 Å2
手法PISA
2
E: Rho guanine nucleotide exchange factor 11
F: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4673
ポリマ－63,3752
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3360 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area25490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.440, 118.589, 88.003
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21E
12B
22F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNALAALAAA714 - 10812 - 369
21GLNGLNALAALAEC714 - 10812 - 369
12ALAALAGLNGLNBB3 - 1803 - 180
22ALAALAGLNGLNFD3 - 1803 - 180

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Rho guanine nucleotide exchange factor 11 / PDZ-RhoGEF


分子量: 42907.656 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 714-1081 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHGEF11, KIAA0380 / 発現宿主: Escherichia Coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O15085
#2: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 20467.457 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-181 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / 発現宿主: Escherichia Coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61586
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 2% v/v Tacsimate pH 5.0, 0.1M Sodium citrate tribasic dihydrate pH 5.6, 16% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.541782 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 56052 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 15.95
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / % possible all: 93.4

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0073 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→31.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 5.931 / SU ML: 0.145 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.085 / ESU R Free: 0.06 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27022 2814 5.1 %RANDOM
Rwork0.22111 ---
obs0.22362 52755 96.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 52.063 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å2-0.11 Å2
2---0.03 Å2-0 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→31.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8675 0 24 99 8798
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0198833
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.028743
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9691.98311905
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.234320151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.90251064
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.48724.218422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.995151717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.1321576
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.21350
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0219760
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.021924
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.9464.9244274
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.9394.9234273
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.167.3675332
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other7.1617.3675333
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.2055.3454559
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.2045.3454559
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.7417.8086574
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined12.12945.68936648
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other12.12945.68936648
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A208190.2
12E208190.2
21B103480.15
22F103480.15
LS精密化 シェル解像度: 2.498→2.563 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.217 155 -
Rwork0.209 3537 -
obs--87.95 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る