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- PDB-5hzk: Crystal structure of photoinhibitable Intersectin1 containing wil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hzk
タイトルCrystal structure of photoinhibitable Intersectin1 containing wildtype LOV2 domain in complex with Cdc42
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • Intersectin-1,NPH1-1,Intersectin-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Photoswitch / Chimera / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin-dependent synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of caveolin-mediated endocytosis / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / positive regulation of growth hormone secretion / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole ...clathrin-dependent synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of caveolin-mediated endocytosis / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / positive regulation of growth hormone secretion / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / postsynaptic endocytic zone / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / blue light photoreceptor activity / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / establishment of Golgi localization / postsynaptic actin cytoskeleton / adherens junction organization / GTP-dependent protein binding / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / apical dendrite / thioesterase binding / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / proline-rich region binding / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of small GTPase mediated signal transduction / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / endosomal transport / positive regulation of filopodium assembly / regulation of mitotic nuclear division / nuclear migration / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / Myogenesis / heart contraction / establishment or maintenance of cell polarity / intracellular vesicle / establishment of cell polarity / RHOJ GTPase cycle / exocytosis / Golgi organization / positive regulation of dendritic spine development / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / clathrin-coated pit / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / actin filament organization / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / EGFR downregulation / RHO GTPases Activate Formins / MAPK6/MAPK4 signaling / recycling endosome / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule
類似検索 - 分子機能
Intersectin-1, AP2 binding region / Intersectin and clathrin adaptor AP2 binding region / Pleckstrin homology domain / : / Cdc42 / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site ...Intersectin-1, AP2 binding region / Intersectin and clathrin adaptor AP2 binding region / Pleckstrin homology domain / : / Cdc42 / EH domain / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Variant SH3 domain / Variant SH3 domain / Small GTPase Rho / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PAS domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PAS repeat profile. / PAS domain / SH3 domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / PAS domain superfamily / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / non-specific serine/threonine protein kinase / Cell division control protein 42 homolog / Intersectin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Avena sativa (エンバク)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Tarnawski, M. / Dagliyan, O. / Chu, P.H. / Shirvanyants, D. / Dokholyan, N.V. / Hahn, K.M. / Schlichting, I.
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Engineering extrinsic disorder to control protein activity in living cells.
著者: Dagliyan, O. / Tarnawski, M. / Chu, P.H. / Shirvanyants, D. / Schlichting, I. / Dokholyan, N.V. / Hahn, K.M.
履歴
登録2016年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月28日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 42 homolog
B: Intersectin-1,NPH1-1,Intersectin-1
C: Cell division control protein 42 homolog
D: Intersectin-1,NPH1-1,Intersectin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,5288
ポリマ－158,7294
非ポリマー1,7994
水00
1
A: Cell division control protein 42 homolog
B: Intersectin-1,NPH1-1,Intersectin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,2644
ポリマ－79,3642
非ポリマー9002
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4200 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area31870 Å2
手法PISA
2
C: Cell division control protein 42 homolog
D: Intersectin-1,NPH1-1,Intersectin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,2644
ポリマ－79,3642
非ポリマー9002
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4210 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area32580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.370, 119.080, 131.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 21083.172 Da / 分子数: 2 / 変異: C188S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60953
#2: タンパク質 Intersectin-1,NPH1-1,Intersectin-1 / SH3 domain-containing protein 1A / SH3P17


分子量: 58281.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Avena sativa (エンバク)
遺伝子: ITSN1, ITSN, SH3D1A, NPH1-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15811, UniProt: O49003
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M MES, 20% (w/v) PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97903 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月27日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97903 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 27085 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 3.3→3.4 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.524 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KI1, 2WKQ

1ki1

2wkq


解像度: 3.3→47.378 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.03
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2573 1353 5 %
Rwork0.2069 --
obs0.2094 27076 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→47.378 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10359 0 118 0 10477
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00210685
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.61914460
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.384085
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0241636
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041829
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3001-3.4180.34491330.27212529X-RAY DIFFRACTION100
3.418-3.55480.29851340.25682544X-RAY DIFFRACTION100
3.5548-3.71650.31061340.23582540X-RAY DIFFRACTION100
3.7165-3.91240.26321320.22052515X-RAY DIFFRACTION100
3.9124-4.15740.25651340.20992545X-RAY DIFFRACTION100
4.1574-4.47810.23271340.18192564X-RAY DIFFRACTION100
4.4781-4.92840.24351360.16692576X-RAY DIFFRACTION100
4.9284-5.64050.22471360.18682581X-RAY DIFFRACTION100
5.6405-7.10260.2731370.23952602X-RAY DIFFRACTION100
7.1026-47.38260.24451430.19712727X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.76730.0471.18930.5040.56751.95740.07220.3921-0.0753-0.03770.05960.16320.16550.472200.58630.0897-0.02220.48720.00460.4148-26.296-16.565115.9524
20.5606-0.2825-0.47110.59580.11060.17380.0649-0.290.0845-0.0712-0.04880.4063-0.5161-0.1964-0.10030.69560.11640.03190.71830.14280.542-48.84940.327916.6522
31.2055-1.44940.59981.57330.19551.9738-0.1192-0.33630.1328-0.00370.1228-0.1108-0.02990.0889-00.4645-0.03220.12170.6805-0.00960.9513-57.2765-3.500756.3323
41.8042-1.407-0.09613.04610.10711.8305-0.0734-0.289-0.229-0.6063-0.06080.25670.21060.1277-0.05370.64330.0411-0.09730.46630.00970.4389-47.3364-8.68911.025
51.01420.26010.18940.95970.39430.86140.36010.0055-0.1977-2.5924-0.31-0.3105-0.5491-1.204-0.1541.9967-0.15740.0079-0.4078-0.14010.6788-44.1671-31.5454-15.8326
61.8271-0.7240.90031.60340.07451.7072-0.02130.0164-0.17050.0630.01710.16260.3548-0.245700.3309-0.0369-0.01980.49610.04710.5449-43.0462-30.842557.1493
71.06771.1053-0.42870.7133-0.2440.1148-0.07970.07990.30540.20410.53620.03030.22940.07910.46930.4930.0196-0.07420.44350.02940.3233-17.0176-24.837565.9674
80.78980.570.03630.7559-0.80550.8787-0.04750.4416-0.26940.1640.00960.3249-0.29340.4687-0.00210.6148-0.26450.00111.0128-0.06270.7973-4.2497-3.845732.9563
92.04021.38980.09621.97520.19430.8734-0.13160.18920.05990.40140.3789-0.25670.55720.16270.14590.65890.0715-0.07460.44820.03710.4267-21.9047-34.427264.2684
100.8177-0.3147-0.44090.5280.11470.6370.25130.2096-0.53780.24040.18930.0778-0.1404-0.39670.36530.5765-0.0671-0.31970.5410.2811.095-31.2559-68.333168.4778
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 3:178)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 1231:1308)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 1309:1451)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 1452:1582)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 1583:1722)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain C and resid 3:178)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain D and resid 1231:1308)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain D and resid 1309:1451)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain D and resid 1452:1582)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain D and resid 1583:1722)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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