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- PDB-5apa: Crystal structure of human aspartate beta-hydroxylase isoform a -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5apa
タイトルCrystal structure of human aspartate beta-hydroxylase isoform a
要素ASPARTYL/ASPARAGINYL BETA-HYDROXYLASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide-aspartate beta-dioxygenase / : / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / limb morphogenesis / positive regulation of intracellular protein transport ...peptide-aspartate beta-dioxygenase / : / regulation of protein depolymerization / activation of store-operated calcium channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling / junctional sarcoplasmic reticulum membrane / peptidyl-aspartic acid 3-dioxygenase activity / sarcoplasmic reticulum lumen / limb morphogenesis / positive regulation of intracellular protein transport / cortical endoplasmic reticulum / pattern specification process / face morphogenesis / structural constituent of muscle / response to ATP / Protein hydroxylation / roof of mouth development / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / positive regulation of proteolysis / detection of calcium ion / regulation of cytosolic calcium ion concentration / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium ion homeostasis / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / calcium channel complex / sarcoplasmic reticulum membrane / muscle contraction / cellular response to calcium ion / regulation of protein stability / calcium ion transmembrane transport / Stimuli-sensing channels / transmembrane transporter binding / electron transfer activity / cell population proliferation / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / B-lactam Antibiotic, Isopenicillin N Synthase; Chain / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...Aspartyl beta-hydroxylase/Triadin domain / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase family / Aspartyl beta-hydroxylase N-terminal region / Aspartyl/asparaginy/proline hydroxylase / Aspartyl/Asparaginyl beta-hydroxylase / B-lactam Antibiotic, Isopenicillin N Synthase; Chain / Isopenicillin N synthase-like superfamily / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-hydroxybutanedioic acid / NICKEL (II) ION / Aspartyl/asparaginyl beta-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Krojer, T. / Kochan, G. / Pfeffer, I. / McDonough, M.A. / Pilka, E. / Hozjan, V. / Allerston, C. / Muniz, J.R. / Chaikuad, A. / Gileadi, O. ...Krojer, T. / Kochan, G. / Pfeffer, I. / McDonough, M.A. / Pilka, E. / Hozjan, V. / Allerston, C. / Muniz, J.R. / Chaikuad, A. / Gileadi, O. / Kavanagh, K. / von Delft, F. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Oppermann, U.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Aspartate/asparagine-beta-hydroxylase crystal structures reveal an unexpected epidermal growth factor-like domain substrate disulfide pattern.
著者: Pfeffer, I. / Brewitz, L. / Krojer, T. / Jensen, S.A. / Kochan, G.T. / Kershaw, N.J. / Hewitson, K.S. / McNeill, L.A. / Kramer, H. / Munzel, M. / Hopkinson, R.J. / Oppermann, U. / Handford, P. ...著者: Pfeffer, I. / Brewitz, L. / Krojer, T. / Jensen, S.A. / Kochan, G.T. / Kershaw, N.J. / Hewitson, K.S. / McNeill, L.A. / Kramer, H. / Munzel, M. / Hopkinson, R.J. / Oppermann, U. / Handford, P.A. / McDonough, M.A. / Schofield, C.J.
履歴
登録2015年9月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2015年9月23日ID: 3RCQ
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.22018年2月21日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32019年11月6日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_status
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTYL/ASPARAGINYL BETA-HYDROXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8974
ポリマ－25,6421
非ポリマー2553
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.221, 133.221, 44.637
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 ASPARTYL/ASPARAGINYL BETA-HYDROXYLASE / ASPARTATE BETA-HYDROXYLASE / ASP BETA-HYDROXYLASE / PEPTIDE-A SPARTATE BETA-DIOXYGENASE / ASPARTATE ...ASPARTATE BETA-HYDROXYLASE / ASP BETA-HYDROXYLASE / PEPTIDE-A SPARTATE BETA-DIOXYGENASE / ASPARTATE BETA-HYDROXYLASE


分子量: 25642.232 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 562-758 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12797, peptide-aspartate beta-dioxygenase
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-LMR / (2S)-2-hydroxybutanedioic acid / L-Malate


分子量: 134.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.52 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 50MM SODIUM MALATE, 20% PEG3350, 3% DEXTRAN SULFATE, 20MM NISO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→19.87 Å / Num. obs: 28746 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 36.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.05→2.16 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.82 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.05→19.868 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1855 1442 5 %
Rwork0.1529 --
obs0.1546 28718 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→19.868 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1589 0 14 139 1742
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071678
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9942284
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.749626
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04241
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004297
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.05-2.12320.28621430.24952718X-RAY DIFFRACTION100
2.1232-2.20810.27391260.22152694X-RAY DIFFRACTION100
2.2081-2.30850.23331510.19392691X-RAY DIFFRACTION100
2.3085-2.430.18111320.17882734X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.58190.19521610.16132682X-RAY DIFFRACTION100
2.5819-2.78080.22971430.16992723X-RAY DIFFRACTION100
2.7808-3.05970.20391560.16162701X-RAY DIFFRACTION100
3.0597-3.50030.19691290.16382762X-RAY DIFFRACTION100
3.5003-4.40210.14441600.12532735X-RAY DIFFRACTION100
4.4021-19.86840.1661410.12912836X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.34511.38490.97511.90360.18232.1873-0.14890.1686-0.4697-0.03370.1428-0.27140.15920.0457-0.00350.35760.00670.01460.3623-0.0170.546486.300133.23733.6785
23.86051.2169-1.76980.4713-0.1752.40490.07730.59950.9389-0.35580.2065-0.3609-0.64220.1957-0.17910.4509-0.13590.00480.48490.07140.500794.72156.20061.2855
32.5350.62250.09651.7774-0.06561.1455-0.22490.5080.2717-0.42540.17170.2232-0.28370.09010.03220.3707-0.0895-0.04130.41330.05060.392484.460649.3207-0.5467
42.0411.0746-0.15311.67340.2151.05420.0187-0.1762-0.1743-0.0062-0.0102-0.12840.05730.1075-0.00030.2664-0.0391-0.0060.32410.02780.361486.348142.69519.6791
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 563 THROUGH 593 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 594 THROUGH 614 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 615 THROUGH 663 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 664 THROUGH 758 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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