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- PDB-4xhu: The complex structure of Timeless_PAB and PARP-1_catalytic domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xhu
タイトルThe complex structure of Timeless_PAB and PARP-1_catalytic domain
要素
  • Poly [ADP-ribose] polymerase 1
  • Protein timeless homolog
キーワードTRANSFERASE/REPLICATION / DNA damage response / TRANSFERASE-REPLICATION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to bleomycin / detection of abiotic stimulus / replication fork arrest / cell cycle phase transition / NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity ...cellular response to bleomycin / detection of abiotic stimulus / replication fork arrest / cell cycle phase transition / NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / cellular response to cisplatin / DNA ADP-ribosylation / replication fork protection complex / cellular response to hydroxyurea / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / DNA replication checkpoint signaling / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / positive regulation of necroptotic process / transcription regulator activator activity / response to aldosterone / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / NAD+ ADP-ribosyltransferase / signal transduction involved in regulation of gene expression / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / mitochondrial DNA repair / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of mitochondrial depolarization / cellular response to zinc ion / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / nuclear replication fork / decidualization / protein autoprocessing / replication fork processing / R-SMAD binding / site of DNA damage / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / macrophage differentiation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of SMAD protein signal transduction / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nucleosome binding / protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / telomere maintenance / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / lung development / negative regulation of innate immune response / nuclear estrogen receptor binding / morphogenesis of an epithelium / response to gamma radiation / mitochondrion organization / enzyme activator activity / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / protein-DNA complex / circadian rhythm / cellular response to nerve growth factor stimulus / regulation of circadian rhythm / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein modification process / Dual Incision in GG-NER / positive regulation of protein localization to nucleus / Formation of Incision Complex in GG-NER / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / NAD binding / cellular response to amyloid-beta / cellular response to UV / nuclear envelope / double-strand break repair / regulation of protein localization / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / cellular response to oxidative stress / transcription regulator complex / damaged DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Timeless, C-terminal / Timeless PAB domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Timeless, N-terminal / Timeless / Timeless protein / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily ...Timeless, C-terminal / Timeless PAB domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Timeless, N-terminal / Timeless / Timeless protein / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / Protein timeless homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.089 Å
データ登録者Xie, S. / Qian, C.
資金援助 香港, 2件
組織認可番号国
General Research Council776313 香港
General Research Council775712 香港
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Timeless Interacts with PARP-1 to Promote Homologous Recombination Repair.
著者: Xie, S. / Mortusewicz, O. / Ma, H.T. / Herr, P. / Poon, R.R. / Helleday, T. / Qian, C.
履歴
登録2015年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月14日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / refine
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _refine.pdbx_method_to_determine_struct
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
D: Protein timeless homolog
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
B: Protein timeless homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,89611
ポリマ－103,3704
非ポリマー5277
水4,468248
1
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
D: Protein timeless homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0206
ポリマ－51,6852
非ポリマー3354
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area19560 Å2
手法PISA
2
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
B: Protein timeless homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8765
ポリマ－51,6852
非ポリマー1913
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area20000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.364, 98.416, 116.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.19, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 CADB

#1: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ...PARP-1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 1 / ARTD1 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 1 / ADPRT 1 / Poly[ADP-ribose] synthase 1


分子量: 40164.969 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 661-1014 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1, ADPRT, PPOL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: タンパク質 Protein timeless homolog / hTIM


分子量: 11519.938 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1000-1098 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIMELESS, TIM, TIM1, TIMELESS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNS1

-
非ポリマー , 4種, 255分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 200mM sodium acetate 100mM calcium cacodylate 15% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97907 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97907 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.089→25.1 Å / Num. obs: 62689 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge F obs: 0.07 / Rsym value: 0.458 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.05→2.09 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.458 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XHT

4xht


解像度: 2.089→25.096 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2105 1984 3.3 %
Rwork0.1825 60143 -
obs0.1834 60143 98.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.089→25.096 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6519 0 33 248 6800
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086744
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0639123
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3822519
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431041
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051169
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.089-2.14120.30541450.24044011X-RAY DIFFRACTION95
2.1412-2.19910.26271350.21394227X-RAY DIFFRACTION100
2.1991-2.26380.23881520.20234237X-RAY DIFFRACTION100
2.2638-2.33680.28641400.1954206X-RAY DIFFRACTION100
2.3368-2.42020.21481430.19334211X-RAY DIFFRACTION100
2.4202-2.51710.20931420.20144218X-RAY DIFFRACTION100
2.5171-2.63150.24611510.20134182X-RAY DIFFRACTION100
2.6315-2.77010.23661380.20254241X-RAY DIFFRACTION100
2.7701-2.94340.21211390.20184239X-RAY DIFFRACTION100
2.9434-3.17020.25081460.1984258X-RAY DIFFRACTION100
3.1702-3.48850.20651380.18344209X-RAY DIFFRACTION100
3.4885-3.99160.18761450.16654146X-RAY DIFFRACTION98
3.9916-5.02230.16491450.14564023X-RAY DIFFRACTION94
5.0223-25.09770.21711250.18943751X-RAY DIFFRACTION87
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5902-0.1350.14742.1069-1.13222.6573-0.0911-0.15290.26970.031-0.099-0.4785-0.01880.31410.18870.29440.0246-0.02360.3678-0.01450.479254.183322.3133157.5558
22.63740.7341-0.67453.7219-1.38612.5371-0.09510.05210.3934-0.11610.08-0.0586-0.0986-0.32620.02660.32140.0221-0.00570.37660.01950.303340.171427.4566146.671
34.68461.25961.26884.20531.48220.77830.16380.49950.7590.40340.14980.64590.2892-0.333-0.30720.5876-0.1210.01410.7076-0.01670.499437.89958.2018127.1525
42.6585-0.2468-0.752.021-0.57755.5393-0.5167-0.2254-0.53950.8471-0.10920.13020.6792-0.05360.51011.1313-0.1139-0.00770.4384-0.05310.712739.0663-3.4246132.4883
50.57120.76640.53161.72772.43554.87660.22350.2411-0.04040.66590.3283-0.05931.37970.3133-0.26150.8057-0.0544-0.00550.4673-0.01410.36344.27467.2829137.5632
62.22910.74751.27582.78831.7464.0155-0.50670.7567-0.2137-0.14860.66820.03090.84790.8459-0.3090.7576-0.09750.07040.7861-0.14790.434445.68812.1662120.8234
72.28440.4081.33921.90770.59331.80890.054-0.66340.19770.4944-0.2471-0.14030.15770.10910.17690.44860.04790.00540.4716-0.01950.384482.630312.5248137.9261
83.7992-0.76260.88831.16420.19931.4804-0.17990.07770.51240.1385-0.0358-0.2701-0.15010.3590.24630.4895-0.0073-0.08870.5530.00950.491993.140718.8079135.0669
92.1106-0.4639-0.26473.47980.07572.84150.0122-0.123-0.15630.1022-0.15690.49180.3783-0.12270.13270.3447-0.02320.03950.3130.02670.425368.75875.6136124.6299
101.5373-0.1918-0.17033.7384-0.13731.9854-0.01420.12230.1077-0.3155-0.1087-0.16660.10950.14840.11380.30950.04640.01120.34690.0460.33778.471111.2806115.6215
112.74060.146-1.06133.1276-0.10883.8371-0.25340.1694-0.1347-0.35070.41640.07470.1735-0.0987-0.18780.4485-0.0391-0.03350.38060.01990.453656.828236.2476109.6067
122.1607-0.17180.20893.38390.0082.1279-0.2571-0.01530.0480.1242-0.0626-0.79930.05230.07680.27250.48650.021-0.07290.3650.01150.585466.296235.7418114.208
132.2849-2.3522-0.21162.44420.19130.0887-0.3801-0.42410.13130.51760.3304-0.2501-0.2081-0.187-0.04260.44260.0985-0.07480.36850.01790.430960.822635.5658120.7373
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN C AND (RESID 665 THROUGH 820 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN C AND (RESID 821 THROUGH 1009 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN D AND (RESID 21 THROUGH 62 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D AND (RESID 63 THROUGH 72 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN D AND (RESID 73 THROUGH 87 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN D AND (RESID 88 THROUGH 103 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESID 661 THROUGH 721 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN A AND (RESID 728 THROUGH 778 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN A AND (RESID 779 THROUGH 875 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN A AND (RESID 876 THROUGH 1012 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND (RESID 15 THROUGH 41 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN B AND (RESID 42 THROUGH 71 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN B AND (RESID 72 THROUGH 103 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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