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- PDB-4wbc: 2.13 A STRUCTURE OF A KUNITZ-TYPE WINGED BEAN CHYMOTRYPSIN INHIBI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wbc
タイトル2.13 A STRUCTURE OF A KUNITZ-TYPE WINGED BEAN CHYMOTRYPSIN INHIBITOR PROTEIN
要素PROTEIN (CHYMOTRYPSIN INHIBITOR)
キーワードSERINE PROTEASE INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase inhibitor activity
類似検索 - 分子機能
Soybean trypsin inhibitor (Kunitz) protease inhibitors family signature. / Proteinase inhibitor I3, Kunitz legume / Trypsin and protease inhibitor / Soybean trypsin inhibitor (Kunitz) family of protease inhibitors / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chymotrypsin inhibitor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Psophocarpus tetragonolobus (マメ科)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.138 Å
データ登録者Ravichandran, S. / Sen, U. / Chakrabarti, C. / Dattagupta, J.K.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Cryocrystallography of a Kunitz-type serine protease inhibitor: the 90 K structure of winged bean chymotrypsin inhibitor (WCI) at 2.13 A resolution.
著者: Ravichandran, S. / Sen, U. / Chakrabarti, C. / Dattagupta, J.K.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1999
タイトル: Refined crystal structure (2.3 A) of a double-headed winged bean alpha-chymotrypsin inhibitor and location of its second reactive site.
著者: Dattagupta, J.K. / Podder, A. / Chakrabarti, C. / Sen, U. / Mukhopadhyay, D. / Dutta, S.K. / Singh, M.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Structure of a Kunitz-type chymotrypsin from winged bean seeds at 2.95 A resolution.
著者: Dattagupta, J.K. / Podder, A. / Chakrabarti, C. / Sen, U. / Dutta, S.K. / Singh, M.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray studies of psophocarpin B1, a chymotrypsin inhibitor from winged bean seeds.
著者: Dattagupta, J.K. / Chakrabarti, C. / Podder, A. / Dutta, S.K. / Singh, M.
履歴
登録1999年3月4日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
置き換え1999年3月12日ID: 3WBC
改定 1.01999年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CHYMOTRYPSIN INHIBITOR)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7476
ポリマ－20,2671
非ポリマー4805
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PROTEIN (CHYMOTRYPSIN INHIBITOR)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (CHYMOTRYPSIN INHIBITOR)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,49412
ポリマ－40,5342
非ポリマー96110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_545x,x-y-1,-z+1/61
Buried area3110 Å2
ΔGint-176 kcal/mol
Surface area18490 Å2
手法PISA
3
A: PROTEIN (CHYMOTRYPSIN INHIBITOR)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (CHYMOTRYPSIN INHIBITOR)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,49412
ポリマ－40,5342
非ポリマー96110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_435x-y-1,-y-2,-z1
Buried area3080 Å2
ΔGint-163 kcal/mol
Surface area18510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.840, 60.840, 207.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-194-

SO4

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CHYMOTRYPSIN INHIBITOR) / WCI


分子量: 20266.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Psophocarpus tetragonolobus (マメ科) / 組織: SEED / 参照: UniProt: P10822
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE PRESENCE OF SULPHATE IONS IN THE STRUCTURE IS DUE TO THE PRESENCE OF AMMONIUM SULPHATE SALT ...THE PRESENCE OF SULPHATE IONS IN THE STRUCTURE IS DUE TO THE PRESENCE OF AMMONIUM SULPHATE SALT USED IN THE CRYSTALLIZATION BUFFER.
配列の詳細REFERENCE: THE SEQUENCE OF WCI WAS TAKEN FROM SHIBATA, J. BIOCHEM. VOL. 134, 537-543, 1988.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
解説: THE CRYSTALS WERE MOUNTED IN A HAIR (HUMAN) LOOP AND FLASH FROZEN IN A STREAM OF LIQUID NITROGEN GAS STREAM AT 90 K FOR DATA COLLECTION.
結晶化pH: 5.4
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION FROM 25% AMM. SULPHATE IN TRIS-HCL, 10MM NA ACETATE, 400 MM NACL AT PH 5.4 AGAINST 25% AMM. SULPHATE,60MM NA ACETATE AT 4 DEG. C. ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION FROM 25% AMM. SULPHATE IN TRIS-HCL, 10MM NA ACETATE, 400 MM NACL AT PH 5.4 AGAINST 25% AMM. SULPHATE,60MM NA ACETATE AT 4 DEG. C. CRYSTALS WERE THEN TRANSFERED TO 25% GLYCEROL (CRYOPROTECTANT) IN 25% AMM. SULPHATE, 10MM NA ACETATE BUFFER AT PH 5.4, BEFORE FLASH COOLING.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Dattagupta, J.K., (1999) Proteins: Struct., Funct., Genet., 35, 321
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18.6 mg/mlprotein1drop
271.4 mMTris-HCl1drop
3286 mM1dropNaCl
41.4 %ammonium sulfate1drop
52.9 mMsodium acetate1drop
625 %ammonium sulfate1reservoir
710 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月1日 / 詳細: DOUBLE FOCUSSING MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.138→15 Å / Num. obs: 12963 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 30.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.13→2.18 Å / Rmerge(I) obs: 0.236 / % possible all: 64.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 63933

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.138→9 Å / SU B: 3.02 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.26 / ESU R Free: 0.22
詳細: PDB ENTRY 2WBC IS THE STARTING MODEL FOR REFINEMENT. INITIAL REFINEMENTS WERE DONE USING XPLOR 3.851
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 -10 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs-11100 93.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.138→9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1401 0 25 176 1602
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0270.035
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0310.043
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.932
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it5.333
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.472
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.283
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1230.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.190.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2580.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1670.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.57
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor37.620
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 9 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 32.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.03
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.932
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.472
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it5.333
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.283

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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