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- PDB-4q2x: Crystal structure of Arginyl-tRNA synthetase complexed with L-can... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q2x
タイトルCrystal structure of Arginyl-tRNA synthetase complexed with L-canavanine
要素Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードLIGASE / HIGH region / Aminoacyl-tRNA synthetase / ATP binding / Arginine binding / tRNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine-tRNA ligase / arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA aminoacylation for protein translation / arginine binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / tRNA binding ...arginine-tRNA ligase / arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA aminoacylation for protein translation / arginine binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / tRNA binding / cadherin binding / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arginine-tRNA ligase / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginyl-tRNA synthetase, catalytic core domain / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain superfamily / tRNA synthetases class I (R), catalytic domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal domain / DALR anticodon binding domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal dom / DALR anticodon binding / DALR anticodon binding domain ...Arginine-tRNA ligase / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginyl-tRNA synthetase, catalytic core domain / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain superfamily / tRNA synthetases class I (R), catalytic domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal domain / DALR anticodon binding domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal dom / DALR anticodon binding / DALR anticodon binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold
類似検索 - ドメイン・相同性
L-CANAVANINE / Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.798 Å
データ登録者Kim, H.S. / Jo, C.H. / Cha, S.Y. / Han, A.R. / Hwang, K.Y.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2014
タイトル: The crystal structure of arginyl-tRNA synthetase from Homo sapiens
著者: Kim, H.S. / Cha, S.Y. / Jo, C.H. / Han, A.R. / Hwang, K.Y.
履歴
登録2014年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
B: Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,0484
ポリマ－138,6952
非ポリマー3522
水3,693205
1
A: Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5242
ポリマ－69,3481
非ポリマー1761
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5242
ポリマ－69,3481
非ポリマー1761
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.393, 109.310, 175.011
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11CHAIN A
21CHAIN B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: MET / End label comp-ID: MET / Auth seq-ID: -1 - 588 / Label seq-ID: 18 - 607

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1CHAIN AAA
2CHAIN BBB

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要素

#1: タンパク質 Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic / Arginyl-tRNA synthetase / ArgRS


分子量: 69347.727 Da / 分子数: 2 / 変異: H438R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RARS / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P54136, arginine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-GGB / L-CANAVANINE / L-2-AMINO-4-(GUANIDINOOXY)BUTYRIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 176.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12N4O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE IS ISOFORM MONOMERIC, P54136-2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.69 % / Mosaicity: 0.652 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 0.085mM Sodium citrate tribasic dehydrate, 24% Polyethylene glycol 4000, 0.17M Ammonium acetate, 15% Glycerol, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.98703 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98703 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.798→30 Å / Num. obs: 35623 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 50.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Χ2: 2.19 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.8-2.853.40.31317010.93995.7
2.85-2.93.60.32517390.97296
2.9-2.963.60.29217311.00396.5
2.96-3.023.80.29317251.0796
3.02-3.083.90.28217201.13996.9
3.08-3.153.90.27317571.21897.3
3.15-3.234.30.22717351.37897
3.23-3.324.50.22617681.41798.1
3.32-3.424.80.20217711.57898.3
3.42-3.5350.18117551.72197.9
3.53-3.655.50.15517842.00298.4
3.65-3.85.70.1417882.21499
3.8-3.975.90.1317952.43998.7
3.97-4.186.30.1217852.81498.9
4.18-4.446.50.10318172.94799
4.44-4.786.80.09518053.07599
4.78-5.266.90.08318112.58798.9
5.26-6.026.70.07918312.24398.7
6.02-7.567.40.06918722.34199
7.56-307.90.06419333.53697.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.798→29.476 Å / FOM work R set: 0.7412 / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 31.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2652 1778 5.01 %
Rwork0.2117 --
obs0.2144 35513 97.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 106.67 Å2 / Biso mean: 41.72 Å2 / Biso min: 12.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.798→29.476 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9349 0 24 205 9578
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.019541
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.18612845
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491429
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061645
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8043601
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5582X-RAY DIFFRACTION7.721TORSIONAL
12B5582X-RAY DIFFRACTION7.721TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7977-2.87320.42461410.36782416255792
2.8732-2.95770.3621080.34372541264996
2.9577-3.05310.38211200.3142540266097
3.0531-3.16210.34781530.28822529268297
3.1621-3.28850.31511140.25492581269597
3.2885-3.4380.27711540.24392571272598
3.438-3.61890.27851370.21832571270898
3.6189-3.84520.25111260.19452616274299
3.8452-4.14140.25831470.18762635278299
4.1414-4.55680.24881230.16172655277899
4.5568-5.2130.22021490.15312640278999
5.213-6.55590.26121500.20362675282599
6.5559-29.47730.19181560.16272765292197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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