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- PDB-4nnp: Crystal Structure of Apo Manganese ABC transporter MntC from Stap... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nnp
タイトルCrystal Structure of Apo Manganese ABC transporter MntC from Staphylococcus aureus bound to an antagonistic fab fragment
要素
  • Heavy chain of antagonistic fab fragment
  • Light chain of antagonistic fab fragment
  • Lipoprotein
キーワードTRANSPORT PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / ABC superfamily ATP binding cassette transporter / MntC / fab / Apo / MRSA / TRANSPORT PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


metal ion transport / cell envelope / cell adhesion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Adhesin B / Adhesion lipoprotein / : / Periplasmic solute binding protein, ZnuA-like / Zinc-uptake complex component A periplasmic / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich ...Adhesin B / Adhesion lipoprotein / : / Periplasmic solute binding protein, ZnuA-like / Zinc-uptake complex component A periplasmic / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lipoprotein / Lipoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Rouge, L. / Sudhamsu, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural analysis of bacterial ABC transporter inhibition by an antibody fragment.
著者: Ahuja, S. / Rouge, L. / Swem, D.L. / Sudhamsu, J. / Wu, P. / Russell, S.J. / Alexander, M.K. / Tam, C. / Nishiyama, M. / Starovasnik, M.A. / Koth, C.M.
履歴
登録2013年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22020年5月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipoprotein
B: Lipoprotein
H: Heavy chain of antagonistic fab fragment
X: Heavy chain of antagonistic fab fragment
L: Light chain of antagonistic fab fragment
Y: Light chain of antagonistic fab fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,6456
ポリマ－163,6456
非ポリマー00
水4,468248
1
A: Lipoprotein
H: Heavy chain of antagonistic fab fragment
L: Light chain of antagonistic fab fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,8223
ポリマ－81,8223
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5670 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area31980 Å2
手法PISA
2
B: Lipoprotein
X: Heavy chain of antagonistic fab fragment
Y: Light chain of antagonistic fab fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,8223
ポリマ－81,8223
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5670 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area31940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.110, 92.510, 127.861
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細One molecule of MntC bound to Heavy chain and Light chain of a fab fragment.

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要素

#1: タンパク質 Lipoprotein


分子量: 32890.176 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
株: Mu50 / ATCC 700699 / 遺伝子: SAV0631 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99VY4, UniProt: A0A0H3JTS7*PLUS
#2: 抗体 Heavy chain of antagonistic fab fragment


分子量: 25374.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 抗体 Light chain of antagonistic fab fragment


分子量: 23558.064 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris HCl pH 8.5, 20% PEG 10000 and 0.7% 1-Butanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月3日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→50 Å / Num. all: 58231 / Num. obs: 58231 / % possible obs: 89.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceIceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.69→47.27 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 32.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 2485 4.27 %
Rwork0.224 --
obs0.226 58231 88.9 %
all-58231 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→47.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11049 0 0 248 11297
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111295
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.39115272
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5424136
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551682
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071947
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6832-2.73480.38361200.33312641X-RAY DIFFRACTION76
2.7348-2.79060.40191330.31583172X-RAY DIFFRACTION91
2.7906-2.85120.29281300.30353106X-RAY DIFFRACTION90
2.8512-2.91760.34751410.29533138X-RAY DIFFRACTION90
2.9176-2.99050.31851470.28213089X-RAY DIFFRACTION90
2.9905-3.07140.32681460.27193046X-RAY DIFFRACTION88
3.0714-3.16170.36691300.26472974X-RAY DIFFRACTION85
3.1617-3.26370.36841510.25053118X-RAY DIFFRACTION91
3.2637-3.38040.30021280.2413212X-RAY DIFFRACTION92
3.3804-3.51570.2821510.23063172X-RAY DIFFRACTION91
3.5157-3.67560.3121370.21623223X-RAY DIFFRACTION92
3.6756-3.86930.28941430.20243178X-RAY DIFFRACTION91
3.8693-4.11160.27581150.18912974X-RAY DIFFRACTION86
4.1116-4.42880.24311480.17973077X-RAY DIFFRACTION88
4.4288-4.87410.19151450.16813097X-RAY DIFFRACTION89
4.8741-5.57850.23911410.18953211X-RAY DIFFRACTION91
5.5785-7.02460.28621320.223179X-RAY DIFFRACTION90
7.0246-47.27390.26711470.23283139X-RAY DIFFRACTION87
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -7.7017 Å / Origin y: 23.2612 Å / Origin z: -10.3553 Å
111213212223313233
T0.0342 Å20.0273 Å2-0.0128 Å2--0.0268 Å2-0.0203 Å2--0.0246 Å2
L0.0377 °20.0309 °2-0.0455 °2-0.0866 °20.0023 °2--0.145 °2
S0.0207 Å °0.072 Å °-0.0141 Å °0.013 Å °-0.0043 Å °-0.0094 Å °-0.0149 Å °-0.0675 Å °0.0595 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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