[日本語] English
万見
- PDB-4mn8: Crystal structure of flg22 in complex with the FLS2 and BAK1 ecto... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mn8
タイトルCrystal structure of flg22 in complex with the FLS2 and BAK1 ectodomains
要素
  • BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1-associated receptor kinase 1
  • LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase FLS2
  • flg22
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE RECEPTOR / FLS2 / BAK1 / flg22 / Flagellin / plant immunity / Leucine-rich repeat / TRANSFERASE-TRANSFERASE RECEPTOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / defense response by callose deposition in cell wall / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / receptor serine/threonine kinase binding / detection of bacterium / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / endomembrane system / receptor-mediated endocytosis / defense response / receptor protein-tyrosine kinase ...: / defense response by callose deposition in cell wall / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / receptor serine/threonine kinase binding / detection of bacterium / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / endomembrane system / receptor-mediated endocytosis / defense response / receptor protein-tyrosine kinase / non-specific serine/threonine protein kinase / endosome membrane / endosome / defense response to bacterium / signaling receptor binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / : / Leucine-rich repeat region / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily ...: / Leucine-rich repeat-containing N-terminal, plant-type / Leucine rich repeat N-terminal domain / : / Leucine-rich repeat region / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1-associated receptor kinase 1 / LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase FLS2
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.062 Å
データ登録者Chai, J. / Sun, Y. / Han, Z.
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: Structural basis for flg22-induced activation of the Arabidopsis FLS2-BAK1 immune complex.
著者: Sun, Y. / Li, L. / Macho, A.P. / Han, Z. / Hu, Z. / Zipfel, C. / Zhou, J.M. / Chai, J.
履歴
登録2013年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase FLS2
B: BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1-associated receptor kinase 1
C: flg22
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,38329
ポリマ－112,4313
非ポリマー3,95226
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9820 Å2
ΔGint-197 kcal/mol
Surface area38270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.865, 113.683, 164.363
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 LRR receptor-like serine/threonine-protein kinase FLS2 / Protein FLAGELLIN-SENSING 2 / Protein FLAGELLIN-SENSITIVE 2


分子量: 85524.281 Da / 分子数: 1 / 断片: FLS2-LRR UNP RESIDUES 25-800 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: FLS2, At5g46330, MPL12.13, MPL12.8 / Cell (発現宿主): high five
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9FL28, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1-associated receptor kinase 1 / AtBAK1 / BRI1-associated receptor kinase 1 / Protein ELONGATED / Somatic embryogenesis receptor ...AtBAK1 / BRI1-associated receptor kinase 1 / Protein ELONGATED / Somatic embryogenesis receptor kinase 3 / AtSERK3 / Somatic embryogenesis receptor-like kinase 3


分子量: 24631.170 Da / 分子数: 1 / 断片: BAK1-LRR UNP RESIDUES 1-220 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: BAK1, ELG, SERK3, At4g33430, F17M5.190 / Cell (発現宿主): high five
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q94F62, receptor protein-tyrosine kinase, non-specific serine/threonine protein kinase

-
タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 17分子 C

#3: タンパク質・ペプチド flg22


分子量: 2275.502 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence is synthetic produce
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

-
糖 , 2種, 10分子

#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 0.1M citirc acid pH 4.0, 2.5M ammonium sulfate, 8% (v/v) PEG 400, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月12日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→50 Å / Num. all: 38964 / Num. obs: 38653 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RGZ

3rgz


解像度: 3.062→29.962 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 0 / 位相誤差: 31.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2745 1928 5 %
Rwork0.2243 --
obs0.2268 38576 98.81 %
all-38887 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.062→29.962 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7253 0 234 0 7487
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047633
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02810385
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5632808
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0781253
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041316
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.0625-3.1390.31231150.305246794
3.139-3.22370.39591330.3087259499
3.2237-3.31850.41051300.3072596100
3.3185-3.42540.37341310.3039260699
3.4254-3.54770.3471420.2714261299
3.5477-3.68950.29371320.21912598100
3.6895-3.85710.2581390.19762618100
3.8571-4.060.22171430.1788263399
4.06-4.31360.22431370.17072610100
4.3136-4.64560.22661360.17112643100
4.6456-5.1110.25361600.1761262099
5.111-5.84580.27191440.2325265299
5.8458-7.34710.29531420.24962697100
7.3471-29.96370.27011440.2482270296
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2970.1936-0.16390.7442-1.21593.47910.1430.13240.01610.06680.10070.0361-0.03190.0214-0.22990.40420.05180.01260.6752-0.10620.471427.271-9.1053-3.9609
21.4614-1.5424-0.83583.06371.32680.66760.091-0.60410.08871.26780.36890.6256-1.334-0.72130.07041.52430.38350.57171.39980.13640.67217.70777.80350.4369
36.78244.5784-6.44853.1012-4.376.0935-0.4387-0.9945-0.6123-1.4374-0.0308-0.2683.32010.59890.6121.42640.0599-0.07651.08170.00280.735430.2605-25.69656.6544
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る