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万見
- PDB-4m17: Crystal Structure of Surfactant Protein-D D325A/R343V mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m17
タイトルCrystal Structure of Surfactant Protein-D D325A/R343V mutant
要素Pulmonary surfactant-associated protein D
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / surfactant protein / carbohydrate recognition domain / lectin
機能・相同性
機能・相同性情報


Toll Like Receptor TLR1:TLR2 Cascade / Defective CSF2RB causes SMDP5 / Defective CSF2RA causes SMDP4 / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / clathrin-coated endocytic vesicle / respiratory gaseous exchange by respiratory system / Regulation of TLR by endogenous ligand / Surfactant metabolism / collagen trimer / surfactant homeostasis ...Toll Like Receptor TLR1:TLR2 Cascade / Defective CSF2RB causes SMDP5 / Defective CSF2RA causes SMDP4 / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / clathrin-coated endocytic vesicle / respiratory gaseous exchange by respiratory system / Regulation of TLR by endogenous ligand / Surfactant metabolism / collagen trimer / surfactant homeostasis / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of interleukin-2 production / lung alveolus development / macrophage chemotaxis / endocytic vesicle / negative regulation of T cell proliferation / multivesicular body / regulation of cytokine production / receptor-mediated endocytosis / reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of phagocytosis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / carbohydrate binding / lysosome / defense response to bacterium / innate immune response / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Lung surfactant protein D coiled-coil trimerisation / Lung surfactant protein D coiled-coil trimerisation / Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A ...Lung surfactant protein D coiled-coil trimerisation / Lung surfactant protein D coiled-coil trimerisation / Collectin, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pulmonary surfactant-associated protein D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.096 Å
データ登録者Goh, B.C. / Rynkiewicz, M.J. / Cafarella, T.R. / White, M.R. / Hartshorn, K.L. / Allen, K. / Crouch, E.C. / Calin, O. / Seeberger, P.H. / Schulten, K. / Seaton, B.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Molecular mechanisms of inhibition of influenza by surfactant protein d revealed by large-scale molecular dynamics simulation.
著者: Goh, B.C. / Rynkiewicz, M.J. / Cafarella, T.R. / White, M.R. / Hartshorn, K.L. / Allen, K. / Crouch, E.C. / Calin, O. / Seeberger, P.H. / Schulten, K. / Seaton, B.A.
履歴
登録2013年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月11日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pulmonary surfactant-associated protein D
B: Pulmonary surfactant-associated protein D
C: Pulmonary surfactant-associated protein D
D: Pulmonary surfactant-associated protein D
E: Pulmonary surfactant-associated protein D
F: Pulmonary surfactant-associated protein D
G: Pulmonary surfactant-associated protein D
H: Pulmonary surfactant-associated protein D
I: Pulmonary surfactant-associated protein D
J: Pulmonary surfactant-associated protein D
K: Pulmonary surfactant-associated protein D
L: Pulmonary surfactant-associated protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,02348
ポリマ－190,58012
非ポリマー1,44336
水22,1941232
1
A: Pulmonary surfactant-associated protein D
B: Pulmonary surfactant-associated protein D
C: Pulmonary surfactant-associated protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,00612
ポリマ－47,6453
非ポリマー3619
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5330 Å2
ΔGint-151 kcal/mol
Surface area19050 Å2
手法PISA
2
D: Pulmonary surfactant-associated protein D
E: Pulmonary surfactant-associated protein D
F: Pulmonary surfactant-associated protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,00612
ポリマ－47,6453
非ポリマー3619
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5100 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area18950 Å2
手法PISA
3
G: Pulmonary surfactant-associated protein D
H: Pulmonary surfactant-associated protein D
I: Pulmonary surfactant-associated protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,00612
ポリマ－47,6453
非ポリマー3619
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5230 Å2
ΔGint-148 kcal/mol
Surface area18840 Å2
手法PISA
4
J: Pulmonary surfactant-associated protein D
K: Pulmonary surfactant-associated protein D
L: Pulmonary surfactant-associated protein D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,00612
ポリマ－47,6453
非ポリマー3619
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5240 Å2
ΔGint-151 kcal/mol
Surface area18440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.524, 160.108, 160.073
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Pulmonary surfactant-associated protein D / PSP-D / SP-D / Collectin-7 / Lung surfactant protein D


分子量: 15881.684 Da / 分子数: 12
断片: neck and carbohydrate recognition domain (UNP residues 229-375)
変異: D325A/R343V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: COLEC7, PSPD, SFTP4, SFTPD / プラスミド: pET30A(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta blue / 参照: UniProt: P35247
#2: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.97 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Purified D325A+R343V (12-15 mg/mL in 20 mM HEPES, pH 7.5, 150 mM sodium chloride, 10 mM calcium acetate) + reservoir solution (0.1 M HEPES, pH 7.5, 0.25 M sodium chloride, 20-22% w/v PEG3350) ...詳細: Purified D325A+R343V (12-15 mg/mL in 20 mM HEPES, pH 7.5, 150 mM sodium chloride, 10 mM calcium acetate) + reservoir solution (0.1 M HEPES, pH 7.5, 0.25 M sodium chloride, 20-22% w/v PEG3350), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年5月7日
放射モノクロメーター: double mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,l,k / Fraction: 0.49
反射解像度: 2.096→15 Å / Num. obs: 154671 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 1.443 / Net I/σ(I): 21.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.096-2.174.20.324124821.445178.3
2.17-2.265.40.281148821.492193
2.26-2.365.50.206151321.416194.5
2.36-2.495.60.165154061.445196.3
2.49-2.645.70.138157691.495198.2
2.64-2.855.80.105159361.489199.1
2.85-3.136.10.081160771.471199.8
3.13-3.586.50.068162031.3791100
3.58-4.496.30.056162661.329199.9
4.49-1560.051165181.491199

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8_1063精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3G84

3g84


解像度: 2.096→14.938 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0 / 位相誤差: 19.15 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1878 2089 1.35 %RANDOM
Rwork0.1627 ---
obs0.1701 154598 95.71 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 124.37 Å2 / Biso mean: 29.934 Å2 / Biso min: 14.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.096→14.938 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12789 0 36 1232 14057
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01113307
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.57218317
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041907
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052362
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9484680
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.096-2.14930.28661180.23858533865175
2.1493-2.20730.22051300.226799521008287
2.2073-2.2720.23971420.21105871072993
2.272-2.3450.20191430.2058106551079893
2.345-2.42850.22831420.1989108171095995
2.4285-2.52530.19711400.1962109941113496
2.5253-2.63960.21021490.192111051125497
2.6396-2.77790.20961450.1901111791132498
2.7779-2.95060.24621480.1819113021145098
2.9506-3.17640.20541510.1801113561150799
3.1764-3.49220.20161490.1793113941154399
3.4922-3.98880.17961500.1565114451159599
3.9888-4.99290.15661520.1252114781163098
4.9929-14.76140.13021540.1423116861184098

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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