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- PDB-4kyd: Partial Structure of the C-terminal domain of the HPIV4B phosphop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kyd
タイトルPartial Structure of the C-terminal domain of the HPIV4B phosphoprotein, fused to MBP.
要素Maltose-binding periplasmic protein, Phosphoprotein, chimeric construct
キーワードbinding protein / viral protein / 3 helix bundle / viral nucleocapsid
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane
類似検索 - 分子機能
P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Phosphoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Human parainfluenza virus 4b (インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Yegambaram, K. / Bulloch, E.M.M. / Kingston, R.L.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2013
タイトル: Protein domain definition should allow for conditional disorder.
著者: Yegambaram, K. / Bulloch, E.M. / Kingston, R.L.
履歴
登録2013年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, Phosphoprotein, chimeric construct
B: Maltose-binding periplasmic protein, Phosphoprotein, chimeric construct
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,84810
ポリマ－91,9082
非ポリマー1,9408
水3,513195
1
A: Maltose-binding periplasmic protein, Phosphoprotein, chimeric construct
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1336
ポリマ－45,9541
非ポリマー1,1795
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Maltose-binding periplasmic protein, Phosphoprotein, chimeric construct
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,7154
ポリマ－45,9541
非ポリマー7613
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3980 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area33500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.830, 142.830, 114.312
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1613-

HOH

21A-1675-

HOH

31A-1745-

HOH

詳細AUTHOR REMARK. IN SOLUTION THE C-TERMINAL DOMAIN OF THE HPIV4B PHOSPHOPROTEIN FORMS A MONOMERIC 3-HELIX BUNDLE. IN THE CRYSTAL, DISPLACEMENT OF THE FINAL HELIX AND PARTIAL REPACKING OF THE HYDROPHOBIC CORE LEAD TO FORMATION OF A HOMO-DIMERIC 4-HELIX BUNDLE. WE HAVE FOUND NO EVIDENCE THAT THIS HOMO-DIMER PERSISTS IN SOLUTION. SEE PRIMARY CITATION

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, Phosphoprotein, chimeric construct / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Protein P


分子量: 45953.973 Da / 分子数: 2
断片: unp P0AEX9 residues 27-392, unp P21738 residues 351-399
変異: D82A,K83A, E359A, K362A, D363A, C368S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Human parainfluenza virus 4b (インフルエンザウイルス)
株: K12, 68-333 Strain / 遺伝子: b4034, JW3994, malE, P, P/V / プラスミド: pMAL(A) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P21738
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-MPO / 3[N-MORPHOLINO]PROPANE SULFONIC ACID


分子量: 209.263 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H15NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.6 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 24 %(w/v) PEG 2000 0.2 M MOPS/KOH, pH 7.30, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年9月23日 / 詳細: Osmic mirror optics
放射モノクロメーター: Rigaku Varimax HF confocal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→38.1 Å / Num. all: 43158 / Num. obs: 43158 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.5 % / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 2.21→2.25 Å / 冗長度: 6.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 82.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB accession code 1HSJ

1hsj


解像度: 2.21→38.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 10.274 / SU ML: 0.137
Isotropic thermal model: 1 TLS group per protein molecule + Residual Isotropic B-Factors
交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.259 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22167 2138 5 %RANDOM
Rwork0.17398 ---
obs0.17631 41013 99.41 %-
all-43158 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.365 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.28 Å2-0.28 Å20 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→38.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6173 0 124 195 6492
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.026465
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3871.9848783
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3635809
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.24225.897273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.324151071
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.421514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2978
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214814
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.222.3843212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8873.5694014
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2332.7163253
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.213→2.27 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 168 -
Rwork0.252 2835 -
obs--93.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8227-0.6263-0.27361.55660.27791.108-0.0755-0.08910.0460.1450.0513-0.33720.13550.16860.02420.02490.0213-0.02070.0270.00250.208-43.13238.505-17.22
22.45541.30350.44673.89840.71690.9353-0.00610.08830.2485-0.4254-0.11090.6285-0.1783-0.20390.1170.25250.083-0.06270.3819-0.11460.3535-62.5384.868-56.711
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 370
2X-RAY DIFFRACTION1A1351 - 1381
3X-RAY DIFFRACTION2B1 - 370
4X-RAY DIFFRACTION2B1351 - 1380

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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