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- PDB-4g2s: Crystal structure of a Salmonella type III secretion system protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g2s
タイトルCrystal structure of a Salmonella type III secretion system protein
要素Protein prgH
キーワードCELL INVASION / FHA domain
機能・相同性Type III secretion system, PrgH/EprH / Type III secretion system, PrgH/EprH-like / Type III secretion system protein PrgH-EprH (PrgH) / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Sandwich / Mainly Beta / plasma membrane / Protein PrgH
機能・相同性情報
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.858 Å
データ登録者Worrall, L.J. / Vuckovic, M. / Strynadka, N.C.J.
引用ジャーナル: PLoS Pathog / : 2013
タイトル: A refined model of the prototypical Salmonella SPI-1 T3SS basal body reveals the molecular basis for its assembly.
著者: Julien R C Bergeron / Liam J Worrall / Nikolaos G Sgourakis / Frank DiMaio / Richard A Pfuetzner / Heather B Felise / Marija Vuckovic / Angel C Yu / Samuel I Miller / David Baker / Natalie C J Strynadka /
要旨: The T3SS injectisome is a syringe-shaped macromolecular assembly found in pathogenic Gram-negative bacteria that allows for the direct delivery of virulence effectors into host cells. It is composed ...The T3SS injectisome is a syringe-shaped macromolecular assembly found in pathogenic Gram-negative bacteria that allows for the direct delivery of virulence effectors into host cells. It is composed of a "basal body", a lock-nut structure spanning both bacterial membranes, and a "needle" that protrudes away from the bacterial surface. A hollow channel spans throughout the apparatus, permitting the translocation of effector proteins from the bacterial cytosol to the host plasma membrane. The basal body is composed largely of three membrane-embedded proteins that form oligomerized concentric rings. Here, we report the crystal structures of three domains of the prototypical Salmonella SPI-1 basal body, and use a new approach incorporating symmetric flexible backbone docking and EM data to produce a model for their oligomeric assembly. The obtained models, validated by biochemical and in vivo assays, reveal the molecular details of the interactions driving basal body assembly, and notably demonstrate a conserved oligomerization mechanism.
履歴
登録2012年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein prgH
B: Protein prgH
C: Protein prgH
D: Protein prgH
E: Protein prgH
F: Protein prgH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,0857
ポリマ-72,0446
非ポリマー401
1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7620 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area29430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.940, 120.580, 78.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.700, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
12A
22B
32C
42D
52E
62F
13A
23B
33C
43D
53E
63F
14B
24A
34C
44D
54E
64F
15B
25A
35C
45D
55E
65F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYASPASPAA41 - 5833 - 50
21GLYGLYASPASPBB41 - 5833 - 50
31GLYGLYASPASPCC41 - 5833 - 50
41GLYGLYASPASPDD41 - 5833 - 50
51GLYGLYASPASPEE41 - 5833 - 50
61GLYGLYASPASPFF41 - 5833 - 50
12PROPROGLYGLYAA63 - 6855 - 60
22PROPROGLYGLYBB63 - 6855 - 60
32PROPROGLYGLYCC63 - 6855 - 60
42PROPROGLYGLYDD63 - 6855 - 60
52PROPROGLYGLYEE63 - 6855 - 60
62PROPROGLYGLYFF63 - 6855 - 60
13LYSLYSGLUGLUAA88 - 9380 - 85
23LYSLYSGLUGLUBB88 - 9380 - 85
33LYSLYSGLUGLUCC88 - 9380 - 85
43LYSLYSGLUGLUDD88 - 9380 - 85
53LYSLYSGLUGLUEE88 - 9380 - 85
63LYSLYSGLUGLUFF88 - 9380 - 85
14ASPASPGLUGLUBB76 - 8168 - 73
24ASPASPGLUGLUAA76 - 8168 - 73
34ASPASPGLUGLUCC76 - 8168 - 73
44ASPASPGLUGLUDD76 - 8168 - 73
54ASPASPGLUGLUEE76 - 8168 - 73
64ASPASPGLUGLUFF76 - 8168 - 73
15LEULEUGLYGLYBB31 - 3423 - 26
25LEULEUGLYGLYAA31 - 3423 - 26
35LEULEUGLYGLYCC31 - 3423 - 26
45LEULEUGLYGLYDD31 - 3423 - 26
55LEULEUGLYGLYEE31 - 3423 - 26
65LEULEUGLYGLYFF31 - 3423 - 26

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

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要素

#1: タンパク質
Protein prgH


分子量: 12007.406 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 11-119 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: prgH, STM2874 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41783
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15-20% PEG6000, 0.02 M calcium chloride, 0.1 M HEPES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.858→77.745 Å / Num. all: 50809 / Num. obs: 50809 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 2.2 % / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.858-1.962.20.2273.31472068320.22789.4
1.96-2.082.20.1365.41541070430.13697.4
2.08-2.222.20.0917.81450766270.09197.5
2.22-2.42.20.06410.81353661920.06497.6
2.4-2.632.20.05611.61254657380.05697.8
2.63-2.942.20.04412.71135251890.04499
2.94-3.392.20.04113.31008846390.04198.8
3.39-4.152.20.03912.1853039150.03999.6
4.15-5.882.20.0316.6653130290.0399.4
5.88-47.6432.10.03215336716050.03294.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MxDCデータ収集
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.858→47.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / WRfactor Rfree: 0.2767 / WRfactor Rwork: 0.2472 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8264 / SU B: 7.859 / SU ML: 0.115 / SU R Cruickshank DPI: 0.184 / SU Rfree: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.184 / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2571 2592 5.1 %RANDOM
Rwork0.2294 ---
obs0.2308 50748 96.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 180.5 Å2 / Biso mean: 49.8735 Å2 / Biso min: 14.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.53 Å2-0 Å20.09 Å2
2---1.77 Å2-0 Å2
3----0.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.858→47.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4914 0 1 57 4972
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0195016
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024782
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8361.9826846
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.924311040
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.315630
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.48725.526228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.75915810
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.1961524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2810
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215682
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021062
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: TIGHT THERMAL / Weight position: 0.5

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A23222.13
12B23218.69
13C2325.54
14D2327.19
15E23214.16
16F23211.16
21A775.42
22B7711.56
23C773.88
24D774.68
25E772.02
26F776.24
31A835.34
32B836.62
33C839.59
34D8310.48
35E8313.04
36F835.62
41B7515.27
42A753.48
43C7517.07
44D7517.73
45E759
46F7510.09
51B584.58
52A587.16
53C583.51
54D583.94
55E582.73
56F586.74
LS精密化 シェル解像度: 1.858→1.906 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 155 -
Rwork0.273 2990 -
all-3145 -
obs--81.22 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.7492-4.496-1.64167.28071.7184.3143-0.0095-0.0764-0.1497-0.25290.10650.1791-0.2134-0.1915-0.0970.09190.0287-0.00280.07590.01260.0102-2.69917.841-27.915
231.2032-9.53885.38359.68185.8569.25950.2351-1.249-0.04390.8528-0.41190.22491.0539-1.13370.17680.1877-0.0120.03670.35890.06880.227-11.56419.419-17.016
310.27730.2295-2.13586.2588-1.47577.1206-0.1329-0.2278-0.71280.0966-0.0941-0.49511.02210.37830.22690.16780.0363-0.00010.1637-0.00960.09292.339.442-15.693
410.6199-9.86056.14639.1842-5.68713.5707-0.0362-0.1919-0.13660.09830.08080.1890.0232-0.1825-0.04460.4819-0.05120.04220.59710.00350.5225-10.396.299-15.388
546.215-3.1641-7.9927.6755-0.5066.2228-0.2403-0.0455-0.17890.06290.10330.20650.51520.07220.13690.08740.00290.00310.0716-0.03030.0345-0.92811.745-19.441
613.4116-6.76190.0569.4870.78995.35610.11190.14330.36690.0398-0.0048-0.24480.08570.1432-0.10720.0338-0.0089-0.01540.04610.00110.02231.17619.37-16.193
719.8782-1.677612.99743.8026-8.227922.5034-0.42830.56342.2456-0.4187-0.12280.33160.4470.3490.55110.71280.10910.05410.5213-0.04490.6928-15.27230.393-18.704
86.5901-2.73822.25539.5446-1.03857.0611-0.01740.04920.43050.2397-0.18-0.4831-0.52090.34080.19730.1125-0.02320.0330.0948-0.0290.1368-0.0925.821-11.376
93.3861-3.7073.02978.164-2.31017.3234-0.07310.1740.6697-0.1604-0.0852-0.5905-0.86360.38720.15830.1761-0.04290.07170.1090.00650.19591.90925.957-24.089
109.7946-1.0766-1.55126.3791-0.47049.40750.00140.8076-0.0341-0.509-0.14320.4708-0.3555-0.51060.14170.26170.0779-0.05220.16180.02470.16-7.72824.516-32.413
118.8142-4.04012.117410.3207-2.82235.0951-0.058-0.3146-0.23920.27220.0144-0.0285-0.0156-0.13510.04350.1052-0.0097-0.00350.01560.00780.0642-0.3390.231-43.664
1216.107-7.26697.367912.0068-0.670413.5078-0.1108-0.24990.17850.09210.12390.4238-0.1057-0.6521-0.01310.07230.01480.0310.05790.02340.0514-3.94510.291-37.828
131.6299-0.98353.96210.6594-2.47559.7488-0.01-0.14610.0121-0.19270.12370.11780.2573-0.3635-0.11370.8743-0.02760.01760.74360.04070.86794.5874.88-25.691
1450.760841.0664-11.271533.275-9.07752.53610.6278-0.6748-0.29810.5625-0.7782-0.1483-0.0956-0.03510.15041.0026-0.01840.04981.1496-0.29320.8602-10.5375.648-29.486
159.91756.5392-9.111225.91514.693928.2419-0.5085-0.065-0.58330.7661-0.1769-0.16511.4814-0.10540.68550.38360.00760.04410.15750.19350.2814-1.065.06-33.887
165.71711.20561.967619.26066.40366.2065-0.087-0.0164-0.1612-1.0083-0.1982-0.40820.56920.53040.28520.49270.0419-0.09720.48660.01210.449212.753.948-35.253
1714.95050.63289.59947.84541.583214.4016-0.480.18590.9489-0.37510.2654-0.353-0.3949-0.11650.21460.0782-0.02680.00930.0660.01430.10470.98612.611-39.827
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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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