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- PDB-3iov: Huntingtin amino-terminal region with 17 Gln residues - crystal C99 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3iov
タイトルHuntingtin amino-terminal region with 17 Gln residues - crystal C99
要素Maltose-binding periplasmic protein,Huntingtin
キーワードSIGNALING PROTEIN / Huntingtin / Htt-Ex1 / HD / Sugar transport / Transport / Apoptosis / Disease mutation / Nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / microtubule-based transport / vocal learning / positive regulation of mitophagy / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / profilin binding / positive regulation of cilium assembly / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / vesicle transport along microtubule ...: / positive regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / microtubule-based transport / vocal learning / positive regulation of mitophagy / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / profilin binding / positive regulation of cilium assembly / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / vesicle transport along microtubule / positive regulation of aggrephagy / positive regulation of lipophagy / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / Golgi organization / dynein intermediate chain binding / carbohydrate transport / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / phosphoprotein phosphatase activity / Regulation of MECP2 expression and activity / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / postsynaptic cytosol / beta-tubulin binding / presynaptic cytosol / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / heat shock protein binding / inclusion body / centriole / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / autophagosome / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / cell chemotaxis / protein destabilization / kinase binding / p53 binding / late endosome / outer membrane-bounded periplasmic space / transmembrane transporter binding / periplasmic space / early endosome / positive regulation of apoptotic process / axon / apoptotic process / dendrite / DNA damage response / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT ...Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Huntingtin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Kim, M.W.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Secondary structure of Huntingtin amino-terminal region.
著者: Kim, M.W. / Chelliah, Y. / Kim, S.W. / Otwinowski, Z. / Bezprozvanny, I.
履歴
登録2009年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年6月24日Group: Database references / Source and taxonomy
改定 1.32017年6月28日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entry_details / pdbx_validate_polymer_linkage / software / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity_name_com.name / _pdbx_entry_details.sequence_details / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 1.42023年9月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Huntingtin
B: Maltose-binding periplasmic protein,Huntingtin
C: Maltose-binding periplasmic protein,Huntingtin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,62316
ポリマ－147,9503
非ポリマー67313
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4660 Å2
ΔGint-37.5 kcal/mol
Surface area50570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.820, 101.190, 134.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS POLYPEPTIDE IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Huntingtin / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Huntington disease protein / HD protein


分子量: 49316.715 Da / 分子数: 3
断片: Fusion protein, see remark 999,Fusion protein, see remark 999
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Huntingtin-Ex1
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, HTT, HD, IT15 / プラスミド: pMAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P42858
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
配列の詳細ENTITY 1 IS A FUSION PROTEIN OF E.COLI MALTOSE BINDING PROTEIN (UNIPROT P0AEX9 (MALE_ECOLI) ...ENTITY 1 IS A FUSION PROTEIN OF E.COLI MALTOSE BINDING PROTEIN (UNIPROT P0AEX9 (MALE_ECOLI) RESIDUES 27-384) TO N-TERMINAL RESIDUES 1-64 OF HUMAN HUNTINGTIN (UNIPROT P42858 (HD_HUMAN)) VIA LINKER AALAAAQTNAAA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.18 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12% PEG 4000, 200 mM Zn acetate, 200 mM Sodium acetate, 100 mM Sodium Cacodylate pH 6.5-7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K
PH範囲: 6.5-7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
詳細: LN2 cooled first crystal, sagitally focusing 2nd crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror, beam defining slits
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution Si(111) double-crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 23670 / 冗長度: 2.8 % / Rsym value: 0.08

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3IOR

3ior


解像度: 3.7→38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.864 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.851 / SU B: 88.189 / SU ML: 0.56 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.723 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY. AUTHORS USED NCS RESTRAINTS IN REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28039 1095 5 %RANDOM
Rwork0.26396 ---
obs0.26478 20629 92.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 82.738 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å20 Å20.4 Å2
2---1.1 Å20 Å2
3---1.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9198 0 13 0 9211
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0229412
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9791.96412793
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.00751201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.75725.944392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.846151530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3161515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21400
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0217174
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8051.56007
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.50329571
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.12633405
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.994.53222
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.6539412
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 67 -
Rwork0.343 1152 -
obs--71.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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