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- PDB-3evx: Crystal structure of the human E2-like ubiquitin-fold modifier co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3evx
タイトルCrystal structure of the human E2-like ubiquitin-fold modifier conjugating enzyme 1 (Ufc1). Northeast Structural Genomics Consortium target HR41
要素Ufm1-conjugating enzyme 1
キーワードLIGASE / alpha-beta protein / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG / Polymorphism / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


UFM1 conjugating enzyme activity / UFM1 transferase activity / protein K69-linked ufmylation / protein ufmylation / regulation of type II interferon production / reticulophagy / response to endoplasmic reticulum stress / brain development / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1 / Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1 / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Forouhar, F. / Abashidze, M. / Seetharaman, J. / Ho, C.K. / Janjua, H. / Cunningham, K. / Ma, L.-C. / Xiao, R. / Baran, M.C. / Acton, T.B. ...Forouhar, F. / Abashidze, M. / Seetharaman, J. / Ho, C.K. / Janjua, H. / Cunningham, K. / Ma, L.-C. / Xiao, R. / Baran, M.C. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Tong, L. / Hunt, J.F. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: J.STRUCT.FUNCT.GENOM. / 年: 2009
タイトル: NMR and X-RAY structures of human E2-like ubiquitin-fold modifier conjugating enzyme 1 (UFC1) reveal structural and functional conservation in the metazoan UFM1-UBA5-UFC1 ubiquination pathway.
著者: Liu, G. / Forouhar, F. / Eletsky, A. / Atreya, H.S. / Aramini, J.M. / Xiao, R. / Huang, Y.J. / Abashidze, M. / Seetharaman, J. / Liu, J. / Rost, B. / Acton, T. / Montelione, G.T. / Hunt, J.F. / Szyperski, T.
履歴
登録2008年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2008年10月21日ID: 2IN1, 3E2G
改定 1.02008年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42023年1月4日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_2 ...audit_author / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _audit_author.name / _database_2.pdbx_DOI ..._audit_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ufm1-conjugating enzyme 1
B: Ufm1-conjugating enzyme 1
C: Ufm1-conjugating enzyme 1
D: Ufm1-conjugating enzyme 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0258
ポリマ－82,7934
非ポリマー2324
水3,045169
1
A: Ufm1-conjugating enzyme 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7562
ポリマ－20,6981
非ポリマー581
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ufm1-conjugating enzyme 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7562
ポリマ－20,6981
非ポリマー581
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Ufm1-conjugating enzyme 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7562
ポリマ－20,6981
非ポリマー581
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Ufm1-conjugating enzyme 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7562
ポリマ－20,6981
非ポリマー581
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.368, 64.537, 66.422
Angle α, β, γ (deg.)90.06, 89.95, 105.18
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Ufm1-conjugating enzyme 1 / Ubiquitin-fold modifier-conjugating enzyme 1


分子量: 20698.234 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CGI-126, HSPC155, UFC1 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+Magic / 参照: UniProt: Q9Y3C8
#2: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION


分子量: 58.082 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.5 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: Protein solution: 10 mM Tris (pH 7.5), 100 mM sodium chloride, and 5 mM DTT. Reservoir solution:100mM Sodium acetate, 18% PEG8000, 100mM (NH4)SCN, 50mM LiSCN, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97898 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97898 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→30 Å / Num. all: 23056 / Num. obs: 22065 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 14.11
反射 シェル解像度: 2.54→2.64 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.198 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / Num. unique all: 2496 / Rsym value: 0.149 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SnBthen SOLVE/RESOLVE位相決定
CNS1.2 & XtalView精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.54→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 77510.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: This crystal structure was initially refined in spacegroup P2(1), which gave canonical merging statistics during data processing that were very similar to those obtained in the lower symmetry ...詳細: This crystal structure was initially refined in spacegroup P2(1), which gave canonical merging statistics during data processing that were very similar to those obtained in the lower symmetry spacegroup P1. However, the refinement of the structure was better in the latter spacegroup based on a 1.9% reduction in free R-factor at 2.54 for the same starting model when applying strong non-crystallographic symmetry (NCS) restraints (and with the reflections in the free set chosen in thin shells to avoid possible symmetry bias). The value of the free R-factor increased if NCS restraints were weakened, suggesting at most minimal conformational differences between protomers. However, the refined orientation of the NCS operator is inclined 0.04 degrees from the unit cell axis. This deviation from exact P2(1) symmetry is likely to account for the improved refinement statistics obtained in spacegroup P1, while its small size is consistent with the good merging statistics observed in spacegroup P2(1).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 2036 10.2 %RANDOM
Rwork0.233 ---
all0.234 21841 --
obs0.233 19876 91 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.2457 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.8 Å22.68 Å21.06 Å2
2---8.09 Å2-3.94 Å2
3----11.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.54→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5208 0 12 169 5389
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
LS精密化 シェル解像度: 2.54→2.63 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 153 9.3 %
Rwork0.276 1495 -
obs-1486 76.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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