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- PDB-2xw6: The Crystal Structure of Methylglyoxal Synthase from Thermus sp. ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xw6
タイトルThe Crystal Structure of Methylglyoxal Synthase from Thermus sp. GH5 Bound to Phosphate Ion.
要素METHYLGLYOXAL SYNTHASE
キーワードLYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methylglyoxal synthase / Methylglyoxal synthase, active site / Methylglyoxal synthase active site. / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain profile. / MGS-like domain / Rossmann fold ...Methylglyoxal synthase / Methylglyoxal synthase, active site / Methylglyoxal synthase active site. / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain / Methylglyoxal synthase-like domain superfamily / MGS-like domain / MGS-like domain profile. / MGS-like domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Methylglyoxal synthase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS SP. GH5 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.08 Å
データ登録者Shahsavar, A. / Erfani Moghaddam, M. / Antonyuk, S.V. / Khajeh, K. / Naderi-Manesh, H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Atomic Resolution Structure of Methylglyoxal Synthase from Thermus Sp. Gh5 Bound to Phosphate: Insights Into the Distinctive Effects of Phosphate on the Enzyme Structure
著者: Shahsavar, A. / Erfani Moghaddam, M. / Antonyuk, S.V. / Khajeh, K. / Naderi-Manesh, H.
履歴
登録2010年11月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_struct_special_symmetry / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHYLGLYOXAL SYNTHASE
B: METHYLGLYOXAL SYNTHASE
C: METHYLGLYOXAL SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0516
ポリマ－43,7673
非ポリマー2853
水8,341463
1
A: METHYLGLYOXAL SYNTHASE
B: METHYLGLYOXAL SYNTHASE
C: METHYLGLYOXAL SYNTHASE
ヘテロ分子

A: METHYLGLYOXAL SYNTHASE
B: METHYLGLYOXAL SYNTHASE
C: METHYLGLYOXAL SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,10312
ポリマ－87,5336
非ポリマー5706
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_454-x-1,y,-z-1/21
Buried area13170 Å2
ΔGint-113.8 kcal/mol
Surface area27070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.636, 115.172, 120.431
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2137-

HOH

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要素

#1: タンパク質 METHYLGLYOXAL SYNTHASE / MGS


分子量: 14588.838 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) THERMUS SP. GH5 (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: B3VH91, methylglyoxal synthase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 463 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.07 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 8
詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED USING MICROBATCH METHOD AT 4C. CRYSTALLIZATION DROPS WERE MADE BY MIXING 2 MICROLITER OF A 7.8 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 50 MM TRIS-HCL, 300 MM NACL, 160 MM IMIDAZOLE ...詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED USING MICROBATCH METHOD AT 4C. CRYSTALLIZATION DROPS WERE MADE BY MIXING 2 MICROLITER OF A 7.8 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 50 MM TRIS-HCL, 300 MM NACL, 160 MM IMIDAZOLE AND 20% GLYCEROL WITH EQUAL AMOUNT OF CRYSTALLIZATION SOLUTION CONTAINING 0.1 M TRIS-HCL (PH 8.0), 29% W/V POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 4000.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.8
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月25日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.08→42.2 Å / Num. obs: 156269 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 1.08→1.12 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 81.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WO8

1wo8


解像度: 1.08→42.2 Å / Num. parameters: 33060 / Num. restraintsaints: 43564 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.161 7806 5.3 %RANDOM
all0.129 148053 --
obs0.129 -96.6 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 58 / Occupancy sum hydrogen: 2925.64 / Occupancy sum non hydrogen: 3293.85
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.08→42.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2903 0 15 463 3381
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.034
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.092
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.093
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.083
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.051
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.109

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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