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- PDB-2wo5: Structure of wild type E. coli N-acetylneuraminic acid lyase in s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wo5
タイトルStructure of wild type E. coli N-acetylneuraminic acid lyase in space group P21 crystal form I
要素N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
キーワードLYASE / SUBSTRATE SPECIFICITY / CARBOHYDRATE METABOLISM / DIRECTED EVOLUTION / PROTEIN ENGINEERING / ALDOLASE / SCHIFF BASE
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylneuraminate lyase / N-acetylneuraminate lyase activity / N-acetylneuraminate catabolic process / single-species biofilm formation / carbohydrate metabolic process / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-acetylneuraminate lyase / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...N-acetylneuraminate lyase / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetylneuraminate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Campeotto, I. / Bolt, A.H. / Harman, T.A. / Trinh, C.H. / Dennis, C.A. / Phillips, S.E.V. / Pearson, A.R. / Nelson, A. / Berry, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural Insights Into Substrate Specificity in Variants of N-Acetylneuraminic Acid Lyase Produced by Directed Evolution.
著者: Campeotto, I. / Bolt, A.H. / Harman, T.A. / Dennis, C.A. / Trinh, C.H. / Phillips, S.E.V. / Nelson, A. / Pearson, A.R. / Berry, A.
履歴
登録2009年7月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
B: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
C: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
D: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,3374
ポリマ－134,3374
非ポリマー00
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8870 Å2
ΔGint-59.8 kcal/mol
Surface area40910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.795, 142.167, 84.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
N-ACETYLNEURAMINATE LYASE / N-ACETYLNEURAMINIC ACID ALDOLASE / N-ACETYLNEURAMINATE PYRUVATE-LYASE / SIALIC ACID LYASE / SIALATE ...N-ACETYLNEURAMINIC ACID ALDOLASE / N-ACETYLNEURAMINATE PYRUVATE-LYASE / SIALIC ACID LYASE / SIALATE LYASE / SIALIC ACID ALDOLASE / NALASE


分子量: 33584.367 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 2-297 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / プラスミド: PKNANA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6L4, N-acetylneuraminate lyase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.85 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 100MM TRIS-HCL PH 8.0, 200MM NACL, 18% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H,K,L10.628
11-H,-K,H+L20.372
反射解像度: 2.2→79.56 Å / Num. obs: 61635 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 34.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0097精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WNN

2wnn


解像度: 2.2→71.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 9.361 / SU ML: 0.223 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.051 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27151 3083 5 %RANDOM
Rwork0.21126 ---
obs0.21424 58519 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.076 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-25.43 Å20 Å29.56 Å2
2--1.78 Å20 Å2
3----27.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→71.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9127 0 0 169 9296
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0229352
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026277
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4621.97512674
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93315405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9251197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.08724.843413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.416151638
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1251547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.21442
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02110458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021805
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5991.55874
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.131.52430
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04829437
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.61933478
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.464.53228
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.199→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 242 -
Rwork0.259 4132 -
obs--97.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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