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万見
- PDB-2luw: Solution structure of vEP C-ter 100 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2luw
タイトルSolution structure of vEP C-ter 100
要素Metalloprotease
キーワードHYDROLASE / anti-parallel Beta-sheets
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / metalloendopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Jelly Rolls - #380 / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / : / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 ...Jelly Rolls - #380 / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / PepSY domain / Peptidase propeptide and YPEB domain / : / Peptidase M4, C-terminal / FTP domain / Peptidase M4 domain / Peptidase M4 / Thermolysin metallopeptidase, catalytic domain / Thermolysin metallopeptidase, alpha-helical domain / Fungalysin/Thermolysin Propeptide Motif / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutral metalloproteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio vulnificus (バクテリア)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailsminimized average structure, model 1
Model type detailsminimized average
データ登録者Yun, J. / Lee, W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: C-ter100 region of vibrio extracellular metalloprotease
著者: Yun, J. / Lee, W.
履歴
登録2012年6月21日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22014年10月29日Group: Database references
改定 1.32014年11月12日Group: Database references
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metalloprotease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7831
ポリマ－10,7831
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Metalloprotease / Zinc metalloprotease


分子量: 10782.870 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal residues 509-609 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio vulnificus (バクテリア) / 遺伝子: vvp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06AK2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY
1313D 1H-13C NOESY
1413D HN(CA)CB
1513D HBHA(CO)NH
1613D HNCA
1713D HNCO
1813D HBHA(CO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細内容: 0.6 mM [U-100% 15N] 20mM HEPES (pH 7.0), 100mM Sodium chloride, 10mM DTT, 0.01% NaN3, 0.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] 20mM HEPES (pH 7.0), 100mM Sodium chloride, 10mM DTT, 0.01% NaN3, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mM20mM HEPES (pH 7.0), 100mM Sodium chloride, 10mM DTT, 0.01% NaN3-1[U-100% 15N]1
0.6 mM20mM HEPES (pH 7.0), 100mM Sodium chloride, 10mM DTT, 0.01% NaN3-2[U-100% 13C; U-100% 15N]1
試料状態イオン強度: 20 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX9002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.2.5Guntert P.精密化
CYANA2.2.5Guntert P.構造決定
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1698 / NOE long range total count: 760 / NOE medium range total count: 93 / Protein phi angle constraints total count: 51 / Protein psi angle constraints total count: 52
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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