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万見
- PDB-2l9i: NMR structure of thymosin alpha-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2l9i
タイトルNMR structure of thymosin alpha-1
要素Thymosin alpha-1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / LYMPHOCYTE MEMBRANE BINDING PEPTIDE / T-CELL DIFFERENTIATION / IMMUNOPOTENTIATION / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


histone binding / DNA-binding transcription factor binding / DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prothymosin/parathymosin / Prothymosin/parathymosin family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics, restrained molecular dynamics, restrained molecular dynamics, selection, average structure
Model detailsaverage structure, model 1
データ登録者Elizondo-Riojas, M.A. / Gorenstein, D.G. / Volk, D.E.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2011
タイトル: NMR structure of human thymosin alpha-1.
著者: Elizondo-Riojas, M.A. / Chamow, S.M. / Tuthill, C.W. / Gorenstein, D.G. / Volk, D.E.
履歴
登録2011年2月11日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymosin alpha-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,0961
ポリマ－3,0961
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 10001 average structure + 20 structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1average structure

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Thymosin alpha-1


分子量: 3096.307 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The protein was made on a protein synthesizer. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06454

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H NOESY
1212D 1H-1H TOCSY

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試料調製

詳細内容: 28.8 mg Thymosin-Alpha1, 40 % TFE, 10% D2O, 50% H2O / 溶媒系: 10% D2O, 50% H2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
28.8 mg/mLThymosin-Alpha1-11
40 %TFE-21
10 %D2O-31
50 %H2O-41
試料状態イオン強度: 0 / pH: 4.9 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian UnityPlus / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AMBER9Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollmmolecular dynamics
AMBER9Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollmminimization
AMBER9Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollmデータ解析
AMBER精密化
精密化手法: molecular dynamics, restrained molecular dynamics, restrained molecular dynamics, selection, average structure
ソフトェア番号: 1
詳細: 25 ns at 300K on a explicit solvent ratio 40% TFE/H2O (v/v), with a linear-helix initial structure, After the 25 ns on explicit solvent, 1 ns GB simulation follows with all (549)restrains at ...詳細: 25 ns at 300K on a explicit solvent ratio 40% TFE/H2O (v/v), with a linear-helix initial structure, After the 25 ns on explicit solvent, 1 ns GB simulation follows with all (549)restrains at 300K., After the 1ns GB restrained simulation, a 10ns restrained MD simulation follows on a explicit solvent ratio 40% TFE/water (v/v). 1000 structures were collected (1 every 10ps), minimized and sorted by total energy. The best 20 structures with the lowest energy were selected., The average structure was obtained from the average of the 20 best structures with the lowest energy and minimized with the 549 restraints and the GB method in order to taking in account the salvation implicitly.
NMR constraintsNOE constraints total: 415 / NOE intraresidue total count: 170 / NOE long range total count: 0 / NOE medium range total count: 106 / NOE sequential total count: 139 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 100 / Protein phi angle constraints total count: 17 / Protein psi angle constraints total count: 17
代表構造選択基準: average structure
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0.075 °
コンフォーマー選択の基準: 1 average structure + 20 structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 21 / Maximum lower distance constraint violation: 0.033 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 4.081 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.368 Å
Torsion angle constraint violation method: minimizing the sum of the absolute values of the errors
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0086 Å / Distance rms dev error: 0.036 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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