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- PDB-1kid: GROEL (HSP60 CLASS) FRAGMENT (APICAL DOMAIN) COMPRISING RESIDUES ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kid
タイトルGROEL (HSP60 CLASS) FRAGMENT (APICAL DOMAIN) COMPRISING RESIDUES 191-376, MUTANT WITH ALA 262 REPLACED WITH LEU AND ILE 267 REPLACED WITH MET
要素GROEL (HSP60 CLASS)
キーワードCHAPERONE / HSP60 / GROEL / CELL DIVISION / ATP-BINDING / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / : / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / : / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
GroEL / GroEL / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family ...GroEL / GroEL / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Buckle, A.M. / Fersht, A.R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: A structural model for GroEL-polypeptide recognition.
著者: Buckle, A.M. / Zahn, R. / Fersht, A.R.
履歴
登録1996年12月13日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GROEL (HSP60 CLASS)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0601
ポリマ－22,0601
非ポリマー00
水5,260292
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.720, 63.810, 75.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細RESIDUES 184 - 190 (PART OF A FUSED N-TERMINAL TAG) BINDS IN THE PUTATIVE POLYPEPTIDE-BINDING SITE OF A NEIGHBORING MOLECULE IN THE CRYSTAL LATTICE. THIS "MINI-CHAPERONE - PEPTIDE COMPLEX" CAN BE GENERATED BY APPLYING THE TRANSFORMATION 1/2 - X, -Y, 1/2+Z TO THE N-TERMINAL TAG (RESIDUES 184 - 190) AND COMBINING THE RESULTING COORDINATES WITH RESIDUES.

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要素

#1: タンパク質 GROEL (HSP60 CLASS) / 60 KD CHAPERONIN / PROTEIN CPN60


分子量: 22060.316 Da / 分子数: 1 / 断片: APICAL DOMAIN, RESIDUES 191 - 376 / 変異: A262L, I267M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: DH5 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PRSET (INVITROGEN) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.52 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
123 mg/mlprotein1drop
20.5 M1dropNaCl
350 mMTris-HCl1drop
425 %glycerol1drop
51.0 M1reservoirNaCl
6100 mMTris-HCl1reservoir
725 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 1.07
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月16日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→12.8 Å / Num. obs: 25290 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 16.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.217 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 85.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 260633
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: RESIDUES 191 - 345 OF PDB ENTRY 1JON

1jon


解像度: 1.7→12.8 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 2443 10 %
Rwork0.18 --
obs-25290 97.6 %
原子変位パラメータBiso mean: 17.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→12.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1454 0 0 292 1746
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0310.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0350.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.4352
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.9613
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.3092
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.4985
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02470.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1440.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1810.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2690.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1850.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.215
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor15.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor27.220
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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