[日本語] English
万見
- PDB-1k4k: Crystal structure of E. coli Nicotinic acid mononucleotide adenyl... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k4k
タイトルCrystal structure of E. coli Nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase
要素Nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Nucleotidyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+ biosynthetic process via the salvage pathway / 'de novo' NAD+ biosynthetic process from L-aspartate / nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / NAD+ biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Nicotinate/nicotinamide nucleotide adenylyltransferase / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
XENON / Nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zhang, H. / Zhou, T. / Kurnasov, O. / Cheek, S. / Grishin, N.V. / Osterman, A.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of E. coli nicotinate mononucleotide adenylyltransferase and its complex with deamido-NAD.
著者: Zhang, H. / Zhou, T. / Kurnasov, O. / Cheek, S. / Grishin, N.V. / Osterman, A.
履歴
登録2001年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase
B: Nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase
C: Nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase
D: Nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,7418
ポリマ－98,2154
非ポリマー5254
水10,539585
1
A: Nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8163
ポリマ－24,5541
非ポリマー2632
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6852
ポリマ－24,5541
非ポリマー1311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,6852
ポリマ－24,5541
非ポリマー1311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5541
ポリマ－24,5541
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.435, 66.528, 72.855
Angle α, β, γ (deg.)72.68, 88.77, 69.55
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The functional unit of this protein is monomer.

-
要素

#1: タンパク質
Nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase


分子量: 24553.871 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: NADD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A752, nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-XE / XENON


分子量: 131.293 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Xe
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 585 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Na Citrate, sodium chloride, Tris, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20K
結晶化
*PLUS
pH: 7.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
250 mMHEPES1droppH7.2
3150 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
50.1 MTris1reservoirpH7.0
60.2 M1reservoirNaCl
70.8 Msodium citrate1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
回転陽極RIGAKU RU30011.5418
シンクロトロンAPS 19-BM20.98
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV1IMAGE PLATE2001年1月20日Osmic mirrors
CUSTOM-MADE2CCD2001年2月21日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Bending magnetMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.981
反射解像度: 2→40 Å / Num. all: 66058 / Num. obs: 62463 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 81.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. measured all: 169804 / Rmerge(I) obs: 0.045
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.9 % / Rmerge(I) obs: 0.25

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→40 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 3050 5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
all0.21 66058 --
obs0.21 60416 91.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6837 0 4 585 7426
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
LS精密化 シェル最高解像度: 2 Å
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.21 / Rfactor Rfree: 0.262 / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: o_angle_deg / Dev ideal: 1.7

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る