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- PDB-1jnb: CONNECTOR PROTEIN FROM BACTERIOPHAGE PHI29 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jnb
タイトルCONNECTOR PROTEIN FROM BACTERIOPHAGE PHI29
要素UPPER COLLAR PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


viral procapsid / viral portal complex / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #30 / Upper collar protein gp10 (connector protein) fold / Upper collar protein gp10 (connector protein) / Bacteriophage PHI-29 conector. Domain 3 / Portal protein Gp10 / Portal protein Gp10 superfamily / Phage Connector (GP10) / Crambin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Beta Barrel ...Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #30 / Upper collar protein gp10 (connector protein) fold / Upper collar protein gp10 (connector protein) / Bacteriophage PHI-29 conector. Domain 3 / Portal protein Gp10 / Portal protein Gp10 superfamily / Phage Connector (GP10) / Crambin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換, 多重同系置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Simpson, A.A. / Leiman, P.G. / Tao, Y. / He, Y. / Badasso, M.O. / Jardine, P.J. / Anderson, D.L. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Structure determination of the head-tail connector of bacteriophage phi29.
著者: Simpson, A.A. / Leiman, P.G. / Tao, Y. / He, Y. / Badasso, M.O. / Jardine, P.J. / Anderson, D.L. / Rossmann, M.G.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: STRUCTURE OF THE BACTERIOPHAGE PHI29 DNA PACKAGING MOTOR
著者: SIMPSON, A.A. / TAO, Y. / LEIMAN, P.G. / BADASSO, M.O. / HE, Y. / JARDINE, P.J. / OLSON, N.H. / MORAIS, M.C. / GRIMES, S. / ANDERSON, D.L. / BAKER, T.S. / ROSSMANN, M.G.
履歴
登録2001年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UPPER COLLAR PROTEIN
B: UPPER COLLAR PROTEIN
C: UPPER COLLAR PROTEIN
D: UPPER COLLAR PROTEIN
E: UPPER COLLAR PROTEIN
F: UPPER COLLAR PROTEIN
G: UPPER COLLAR PROTEIN
H: UPPER COLLAR PROTEIN
I: UPPER COLLAR PROTEIN
J: UPPER COLLAR PROTEIN
K: UPPER COLLAR PROTEIN
L: UPPER COLLAR PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)431,00812
ポリマ－431,00812
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area74300 Å2
ΔGint-359 kcal/mol
Surface area123970 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)177.160, 169.240, 185.440
Angle α, β, γ (deg.)90, 114.1, 90
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細biological unit is dodecamer, as found in crystal ASU

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要素

#1: タンパク質
UPPER COLLAR PROTEIN / CONNECTOR PROTEIN


分子量: 35917.293 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ) / 属: Phi29-like viruses / 遺伝子: 10 / プラスミド: PPC28D1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04332

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 30-40% MPD, 0.1 M Tris-HCl pH 8.0, 0.05 M CaCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
136-40 %MPD11
20.05 M11CaCl2
30.1 MTris-HCl11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月14日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.21→50 Å / Num. all: 78427 / Num. obs: 78035 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 3.21→3.24 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.198 / Num. unique all: 2043 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 50 Å / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.24

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE+ DM位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換, 多重同系置換
開始モデル: low resolution model, based on cryo-EM data

解像度: 3.2→9 Å
Isotropic thermal model: individual, restrained between neighbours
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: CNS version 1.0 used for refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3014 3680 5 %random
Rwork0.2844 ---
all0.36 74252 --
obs0.2866 73153 98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: solvent mask calculated using atomic coordinates
原子変位パラメータBiso mean: 46.9935 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.598 Å20 Å2-3.231 Å2
2---7.115 Å20 Å2
3---20.713 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25236 0 0 0 25236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.0009
Refine LS restraints NCSNCS model details: restrained - 3 rigid domains per subunit / Rms dev position: 0.03 Å / Weight Biso : 2000 / Weight position: 300
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.22 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3341 73 5 %
Rwork0.2835 1276 -
obs-69473 99.8 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 9 Å / σ(F): 3 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.2844
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / % reflection Rfree: 5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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