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- PDB-1f68: NMR SOLUTION STRUCTURE OF THE BROMODOMAIN FROM HUMAN GCN5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f68
タイトルNMR SOLUTION STRUCTURE OF THE BROMODOMAIN FROM HUMAN GCN5
要素HISTONE ACETYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / LEFT-HANDED FOUR-HELIX BUNDLE
機能・相同性
機能・相同性情報


histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / regulation of cartilage development / regulation of bone development / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of centriole replication / positive regulation of cell projection organization ...histone succinyltransferase activity / peptidyl-lysine glutarylation / histone glutaryltransferase activity / metencephalon development / regulation of cartilage development / regulation of bone development / regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / negative regulation of centriole replication / positive regulation of cell projection organization / transcription factor TFTC complex / regulation of regulatory T cell differentiation / telencephalon development / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H3 acetyltransferase activity / ATAC complex / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Cardiogenesis / limb development / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of T cell activation / SAGA complex / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / protein-lysine-acetyltransferase activity / Notch-HLH transcription pathway / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Formation of paraxial mesoderm / histone acetyltransferase activity / midbrain development / regulation of RNA splicing / intracellular distribution of mitochondria / regulation of cell division / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / long-term memory / histone H3K18 acetyltransferase activity / negative regulation of gluconeogenesis / somitogenesis / regulation of DNA repair / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of cytokine production / gluconeogenesis / response to nutrient levels / neural tube closure / cellular response to nerve growth factor stimulus / regulation of synaptic plasticity / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / regulation of protein stability / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Pre-NOTCH Transcription and Translation / multicellular organism growth / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / mitotic spindle / cellular response to tumor necrosis factor / HATs acetylate histones / heart development / fibroblast proliferation / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / chromatin remodeling / centrosome / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone acetyltransferase KAT2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / Torsion angle dynamics (DYANA) for generation of initial structures; Structure-mediated assignment of ambiguous experimental restraints (SANE); Iteration between DYANA, SANE; Simulated Annealing, Energy Minimization in AMBER using full restraint set.
データ登録者Wright, P.E. / Hudson, B.P. / Dyson, H.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Solution structure and acetyl-lysine binding activity of the GCN5 bromodomain.
著者: Hudson, B.P. / Martinez-Yamout, M.A. / Dyson, H.J. / Wright, P.E.
履歴
登録2000年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE ACETYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2571
ポリマ－12,2571
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 185NO DISTANCE OR ANGLE VIOLATIONS GREATER THAN 0.15 A OR 5 DEGREES
代表モデルモデル #21closest to the average

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要素

#1: タンパク質 HISTONE ACETYLTRANSFERASE / GCN5


分子量: 12257.139 Da / 分子数: 1 / 断片: BROMODOMAIN / 変異: P730G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER / プラスミド: PET24A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92830, histone acetyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
3233D 13C-separated NOESY
3334D 13C/15N-separated NOESY
141HNHA
151HNHB
363HACAHB COSY
NMR実験の詳細Text: Backbone assignments from HNCACB & CBCA(CO)NH (sample 2); Sidechain assignments from C(CO)NH-TOCSY & H(CCO)NH-TOCSY (sample 2); Stereospecific assignments from 13C-{13CO} & 13C-{15N} spin-echo ...Text: Backbone assignments from HNCACB & CBCA(CO)NH (sample 2); Sidechain assignments from C(CO)NH-TOCSY & H(CCO)NH-TOCSY (sample 2); Stereospecific assignments from 13C-{13CO} & 13C-{15N} spin-echo difference CT-HSQC (sample 3); Aromatic assignments from (HB)CB(CGCD)HD, (HB)CB(CGCDCE)HE, & (HC)C(C)CH-TOCSY (sample 3)

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.4mM Bromodomain, U-15N; 20mM sodium phosphate buffer; 50mM NaCl; 10mM DTT-d1095% H2O/5% D2O
20.4mM Bromodomain, U-15N,13C; 20mM sodium phosphate buffer; 50mM NaCl; 10mM DTT-d1095% H2O/5% D2O
30.4mM Bromodomain, U-15N,13C; 20mM sodium phosphate buffer; 50mM NaCl; 10mM DTT-d10100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150mM NaCl 6ambient 293 K
250mM NaCl 6ambient 293 K
350mM NaCl 6ambient 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DMXBrukerDMX7502
Bruker AMXBrukerAMX5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMRBruker Instrumentscollection
NMRPipe1.7Delaglio解析
NMRView3Bruce A. Johnsonデータ解析
DYANA1.5Guntert精密化
SANE1Duggan精密化
Amber6Kollman構造決定
精密化手法: Torsion angle dynamics (DYANA) for generation of initial structures; Structure-mediated assignment of ambiguous experimental restraints (SANE); Iteration between DYANA, SANE; Simulated ...手法: Torsion angle dynamics (DYANA) for generation of initial structures; Structure-mediated assignment of ambiguous experimental restraints (SANE); Iteration between DYANA, SANE; Simulated Annealing, Energy Minimization in AMBER using full restraint set.
ソフトェア番号: 1
詳細: Structures are based upon 2232 NOE-derived distance restraints (365 long-range, 379 medium-range, 403 sequential, 1085 intraresidue, and 426 ambiguous), 155 torsion angle restraints, and 47 ...詳細: Structures are based upon 2232 NOE-derived distance restraints (365 long-range, 379 medium-range, 403 sequential, 1085 intraresidue, and 426 ambiguous), 155 torsion angle restraints, and 47 stereospecific assignments.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: NO DISTANCE OR ANGLE VIOLATIONS GREATER THAN 0.15 A OR 5 DEGREES
計算したコンフォーマーの数: 185 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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